Міхаеліса константа

українські універсальні енциклопедії
Брокгауз-Ефрон і Велика Радянська Енциклопедія
об'єднаний словник

Миха е лисиця конст а нта, один з найважливіших параметрів кінетики ферментативних реакцій, введений німецькими вченими Л. Міхаелісом (L. Michaelis) і М. Ментен в 1913; характеризує залежність швидкості ферментативного процесу від концентрації субстрату. Відповідно до теорії Міхаеліса - Ментен, першим етапом будь-якого ферментативного процесу є оборотна реакція між ферментом (Е) і субстратом (S), що приводить до утворення проміжного фермент-субстратного комплексу (ES), який потім піддається практично незворотного розщепленню на продукт реакції (Р) і вихідний фермент:

Реакції освіти і розпаду комплексу ES характеризуються константами швидкості k1, k1, k2. Якщо концентрація субстрату значно перевищує концентрацію ферменту ([S] >> [E]) і, отже, концентрація ES стає постійною, швидкість ферментативної реакції (u) виражається рівнянням:

де V - максимальна швидкість реакції, що досягається при повному насиченні ферменту субстратом. Співвідношення констант швидкості

також є константою (Кm), що отримала назву М. до. Підставляючи в рівняння (2) М. к. отримуємо рівняння Міхаеліса - Ментен:

З рівняння (3) випливає, що М. к. Чисельно дорівнює концентрації субстрату, при якій швидкість реакції складає половину максимально можливою (див. Рис.). У ряді випадків, коли величина k1 мала і нею можна знехтувати, М. к. Стає рівною

і може служити мірою спорідненості субстрату до ферменту. М. к. Має розмірність концентрації. Практично величину М. до. Знаходять різними графічними методами, досліджуючи залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату. Див. Також Ферментативний каталіз.

Літ .: Яковлєв В. А. Кінетика ферментативного каталізу, М. 1965; Уебб Л. Інгібітори ферментів і метаболізму, пер. з англ. М. 1966. Д.

Залежність швидкості ферментативної реакції (u) від концентрації субстрату [S].