Персональний сайт - загальна характеристика білків і амінокислот

Хімія білків. Загальна характеристика білків та амінокислот.

Загальна характеристика та біологічне значення білків.

Білки є найбільш важливими і складними органічними сполуками, що входять до складу живих організмів. Не тільки кожен вид живого, а й кожен орган, кожен тип клітин має своїм специфічним набором білків.

У кількісному співвідношенні вони посідають перше місце серед всіх розміщених в живій клітині макромолекул. Так, в організмі людини білки складають 40-50% з розрахунку на суху масу.

Кожен індивідуум відрізняється від подібних свого виду власним набором білків (біохімічна індивідуальність). Ця індивідуальність підтримується всіма живуть організмами. При впровадженні в організм чужих білків утворюються захисні речовини (антитіла) і руйнують чужі білки. Однак є і спільність між певними білками одного і того ж виду, яка дозволяє проводити обмін білками (наприклад, переливання крові).

Білки - це високомолекулярні сполуки, побудовані з амінокислот. В створення білків бере участь 20 амінокислот. Вони зв'язуються між собою в довгі ланцюги, які утворюють основу білкової молекули великої молекулярної маси.

Білки виконують важливі функції в організмі:

Ø Каталитическая - практично всі хімічні реакції, що протікають в тваринній клітині, катализируются специфічними речовинами, званими ферментами. За хімічною природою всі ферменти є білками.

Ø Структурна - білки складають 1/5 част, або 20% маси тіла. Колаген - структурний білок сполучної тканини.

Ø Енергетична - при повному розпаді 1 г білка виділяється 17,15 кДж (4,1 ккал) енергії, що вказує на їх здатність брати участь в забезпеченні організму енергією. Однак використання білків для цих цілей відбувається тільки в тому випадку, коли спостерігається нестача основних джерел енергії - вуглеводів і жирів.

Ø Транспортна - певна група білків крові має здатність взаємодіяти з різними сполуками і переносити їх. Так транспортуються в організмі нерозчинні в воді речовини (іони, метали, гази) або токсичні продукти (білірубін, жирні кислоти та ін.). Прикладом транспортних білків можуть служити гемоглобін (переносить кисень і вуглекислий газ), трансферин (білок транспортує залізо), ліпопротеїди - складні білки транспортують ліпіди.

Ø Захисна - в процесі еволюції виробилися механізми впізнавання і зв'язування «чужих» молекул за допомогою специфічних білків (антитіл).

Ø Регуляторна - певні білки є гормонами, беруть участь в регуляції різноманітних процесів, що протікають в організмі. Білки беруть участь в регуляції важливих констант крові: створюють онкотичний тиск крові; входять до складу буферних систем, впливають на кислотно-основну рівновагу крові.

Ø Участь білків в процесах спадковості, тобто зберіганні і передачі генетичної інформації. Ця функції виконується складними білками - нуклеопротеїдами.

Ø Скорочувальна - важливою ознакою живого є рухливість. В основі її лежить скорочувальна функція білків.

Ø гемостатична функція - білки беруть участь в утворенні тромбу і запобігання кровотечі.

Хімічний склад білків.

Білки є складними сполуками, полімерами, які складаються з простих, низькомолекулярних речовин - мономерів.

Вихідними складовими частинами білків є амінокислоти, які визначають фізико-хімічні та біологічні властивості білків.

Амінокислоти - це Амінопохідні класу карбонових кислот.

Амінокислоти живих організмів можна розділити на Протеїногенні (кодуються генетичним кодом) і непротеіногенние (не кодують генетичним кодом). Протеіногенних амінокислот 20; 19 з них є α-амінокислотами. що означає, що атом водню α-вуглецевого атома заміщений на аміногрупу (NH 2). Загальна формула цих амінокислот виглядає наступним чином:

Тільки одна амінокислота - пролін не відповідає цій загальній формулі. Її відносять до імінокіслотам.

α-вуглецевий атом амінокислот є асиметричним (виняток становить амінопохідними оцтової кисло-ти - гліцин). У кожної амінокислоти є як мінімум два оптично активних антипода. Природа вибрала для созда- ня білків L-форму, тому природні білки побудовані з L -α-амінокислот.

Для класифікації амінокислот користуються фізико-хімічними властивостями їх радикалів. Існують різні підходи до такої класифікації.

Велика частина амінокислот - це аліфатичні сполуки, дві амінокислоти належать до ароматичного ряду і дві - до гетероциклічного.

Амінокислоти можна розділити на їхню властивостями на основні, нейтральні і кислі.

Вони відрізняються числом амино- і карбоксильних груп в молекулі. Нейтральні містять по одній амино- і однієї карбоксильної групі. Кислі мають дві карбоксильні і одну аміногрупу, основні - дві аміногрупи і одну карбоксіль- ву.

Користуючись такою властивістю амінокислот, як полярність. можна розділити їх на групи неполярних (гідрофобних) амінокислот (аланін, валін, лейцин, ізолейцин, метіонін, про лин, фенілаланін, триптофан), групу полярних (гідрофіль- них) незаряджених амінокислот (гліцин, серії, треонін, цистеїн, тирозин , аспарагін, глутамін), групу отріцательнозаряженних (кислих) амінокислот (аспарагінова і глута нова кислоти) і групу позитивно заряджених (основних) амінокислот (аргінін і лізин).

За здатністю людини синтезувати їх з попередників

Незамінні: Триптофан, Фенілаланін, Лізин, Треонін, метіонін, Лейцин, Ізолейцин, Валін.

Замінні: Тирозин, Цистеин, Гистидин, аргінін, гліцин, Аланин, Серін, Глутамат, Глутамин, Аспартат, Аспарагин, Пролин.

Деякі замінні амінокислоти синтезуються в організмі людини в недостатніх кількостях і повинні надходити з їжею.

Собственноаліфатіческімі можна назвати 5 амінокислот.

Гліцин (Гли), або глікокол (амінооцтова кислота), є- ється єдиною оптично неактивної амінокислотою через відсутність асиметричного вуглецевого атома. Гліцин бере участь в синтезі білка, освіті нуклеїнових і жовчних кислот (його атоми входять до складу нуклеотидів, гема і до складу важливого трипептида глутатіону), а також необхідний для знешкодження в печінці токсичних продуктів.

Аланін (Ала) (амінопропіоновая кислота) нерідко викорис зуется організмом для синтезу глюкози.

Валін (Вал) - аміноізовалеріановая кислота, лейцин (Лей) - аміноізокапроновая кислота, ізолейцин (Ілі) - α-аміно-β-етил-β-метілпропіоновая кислота, володіючи Вира женнимі гідрофобними властивостями. грають важ- ву роль у формуванні просторової структури бел-кової молекули. Активно беруть участь в обміні речовин.

Серін (Сер) - α-аміно-β-гідро ксіпропіоновая кислота і Т реонін (Тре) - α-аміно-β- гидроксимасляная кислота - грають важливу роль в про- процесах ковалентного модифікації структури білків. Їх гідроксильна група легко взаємодіє ствует з фосфорною кислотою, що буває необхідним для зміни функціональної активності білків. Серін входить до складу різних ферментів, основного білка молока - казеїну, виявлений в складі ліпопротеїдів та інших білків. Треонін бере участь в біосинтезі білка.

Цистеїн (Цис) - α-ами но-β-тіопропіоновая кислота, завдяки активній - SH - групи легко вступає в окисно-восстановітельниереакціі. захищаючи клітину від дей ствия окислювачів, бере участь в утворенні дисульфідних містків, що стабілізують структуру білків. Дві молекули цистеїну, окислюючись, утворюють цистин. При цьому утворюється дисульфідний зв'язок.

Метіонін (Мет) - α-аміно-β-тіометілмасляная кислота - виконує функцію донора рухомий метильної групи. необхідної для синтезу біологічно ак- тивних сполук: холіну, нуклеотидів і т. д.

Глутамінова (Гли) - α-аміноглутаровая кислота і А спарагіновая (АСП) - α-аміноянтарная кислота - найбільш поширені амінокислоти білків тваринних організмів. Володіючи до-полнительной карбоксильною групою в радикал, ці амінокислоти сприяють іонного взаємодії. надають заряд білкової молекули. Вони беруть участь в біосинтезі білка, освіті найважливіших сполук (гальмівних медіаторів нервової системи, інших амінокислот), енергетичному обміні. Ці амі- нокіслоти можуть утворювати аміди.

• Аміди дикарбонових амінокислот. глутамин (Гли) ІАС-парагін (АСН) - виконують важливу функцію в знешкодженні та транспорті аміаку в орга- низме.

Цікліческіеамінокіслоти мають в своєму радикала аро- тичних або гетероциклическое ядро.

Фенілаланін (Фен) -α-аміно-β-фенілпропіоновой кислота і Тирозин (Тир) - α-аміно-β-параоксіфенілпропіоновая кислота - ці дві амінокислоти утворюють взаємопов'язану пару, що виконує важливі функції в організмі, наприклад участь їх в синтезі ряду біологічно активних речовин (ад реналін, тироксин). Фенілаланін служить основним джерелом синтезу тирозину, що є попередником ряду біологічно важливих речовин: гормонів (тироксину, адреналіну), деяких пігментів.

Триптофан (Три) - α-аміно-β-індолілпропіоновая киць-лоти використовується для синтезу вітаміну РР, серотоніну, гір-монов епіфіза.

Гістидин (Гіс) - α-аміно-β-імідазолілпропіоновая киць-лоти може використовуватися при утворенні гістаміну, регу-лірующего проникність капілярів і виявляє свою дію при алергії.

Лізин (Ліз) - діамінокапроновая кислота і А ргінін (Ap г) - α-ами но-β-гуанідінвалеріановая кислота - мають додат-ково аміногрупу, яка надає основні властивості білків, що містить багато таких амінокіс-лот. Лізин необхідний для синтезу білків, в тому числі гістонів, що входять до складу нуклеопротеїдів; виявлений в структурі деяких ферментів. Освіта аргініну є частиною метаболіт-чеського шляху знешкодження аміаку (синтез сечо-вини).

Імінокіслота - Пролин (Про) відрізняється від інших амі- нокіслот за будовою. Особливе місце відводиться цій амінокислоті в структурі колагену, де пролін в процесі синтезу колагену може перетворюватися в гидроксипролин.