Лабільність дії ферментів

Ферменти як каталізатори мають всі властивості звичайних хімічних каталізаторів, але їх білкова природа дає ферментам інші властивості, такі як:

1. Лабільність дії:

2. Специфічність дії;

3. Вплив інгібіторів і активаторів.

Лабільність дії ферментів

Термолабильность ферментів пояснюється тим, що температура, з одного боку, впливає на білкову частина ферменту, наводячи при занадто високих значеннях до денатурації білка і зниження каталітичної функції, а з іншого боку, впливає на швидкість реакції освіти фермент-субстратного комплексу і на всі наступні етапи перетворення субстрату, що веде до посилення каталізу. Залежність каталітичної активності ферменту від температури виражається кривою.

До деякого значення температури (в середньому до 50 ° С) каталітична активність зростає, причому на кожні 10 ° С приблизно в 2 рази підвищується швидкість перетворення субстрату. У той же час поступово зростає кількість інактивованої ферменту за рахунок денатурації його білкової частини. При температурі вище 50 ° С денатурація ферментного білка різко посилюється і, хоча швидкість реакцій перетворення субстрату продовжує зростати, активність ферменту, що виражається кількістю перетвореного субстрату, падає. Температура, при якій каталітична активність ферменту максимальна, називається його температурним про п т і м у м про м. Температурний оптимум для різних ферментів неоднаковий. Загалом для ферментів тваринного походження він лежить між 40 і 50 ° С, а рослинного - між 50 і 60 ° С. При 100 ° С майже всі ферменти втрачають свою активність. При низьких температурах ферменти не руйнуються, хоча активність їх падає майже до нуля.

б) Залежність активності ферменту від значеніяpHсреди. Для кожного ферменту існує оптимальне значення pH середовища, при якому він проявляє максимальну активність. Залежність каталітичної активності ферменту від рН середовища виражається кривою.

Точка, при якій фермент проявляє максимальну каталітичну активність, називають оптимумом рН середовища для дії даного ферменту. Більшість ферментів має максимальну активність в зоні рН поблизу від нейтральної точки. У різко кислої або різко лужному середовищі добре працюють лише деякі ферменти (пепсин = 2, аргіназа = 10, уреаза = 7).

Перехід до більшої пли меншою (у порівнянні з оптимальною) концентрації водневих іонів супроводжується більш-менш рівномірним падінням активності ферменту. Вплив концентрації водневих іонів на каталітичну активність ферментів полягає у впливі її на активний центр. При різних значеннях pH в реакційній середовищі активний центр може бути слабкіше або сильніше іонізований, більше або менше екранований сусідніми з ним фрагментами поліпептидного ланцюга білкової частини ферменту і т.п. Крім того, рН середовища впливає на ступінь іонізації субстрату, фермент-субстратного комплексу і на третинну структуру білкової молекули.

Так як максимальна активність ферменту обумовлена ​​оптимальною конформацией молекули ферменту в цілому і активного центру зокрема, то навіть невеликі зміни навколишніх умов, які зачіпають зв'язування субстрату або конформацию третинної структури білка, будуть впливати на швидкість ферментативної реакції. Наприклад, зміна pH призводить до зміни ступеня іонізації йоногенних груп ферменту і, отже, веде до перерозподілу межрадікальних зв'язків в третинної структурі. Оптимальне pH для кожного ферменту означає деякий оптимальний стан його іонізації, відповідне найкращою комплементарності.