Ферменти - біологічні каталізатори білкової природи - online presentation

1. Ферменти

ФЕРМЕНТИ
Звездова Ірина
Анатоліївна учитель
хімії МБОУ «Середня
загальноосвітня
школа №190 »м Нижній
Новгород

2. Зміст

1.Визначення
2.Строеніе ферментів
3.Номенклатура ферментів
4.Свойства ферментів
5.Роль ферментів в життєдіяльності
організмів
6.Особенності ферментів
7.Прімененіе ферментів
8.Проверь себе-тест

3. Визначення

4. Будова ферментів

За будовою ферменти можуть
бути:
1.двухкомпонентнимі складними білками
характерною особливістю
двокомпонентного
ферменту
є те, що ні білкова
частина, ні додаткова група
в
окремо не володіють
заміною каталітичної
активністю.
Тільки їх комплекс виявляє
ферментативні властивості.
2.однокомпонентнимі
-простими білками;
Інша працювати у
однокомпонентних
ферментів, які не мають
додаткової групи, яка
могла б входити в
безпосередній контакт з
Перетворювані
з'єднанням. цю
функцію виконує частину
білкової молекули,
звана
каталітичним центром.

5. Номенклатура ферментів

Зараз використовується нова
номенклатура ферментів, прийнята в
1961 році. У зв'язку зі значним
ускладненням наукових назв в
нової номенклатурі допускається
збереження, поряд з новими, старих
тривіальних назв ферментів.

6. Властивості ферментів

Ферменти мають такими загальними
для всіх білків властивостями, як:
Здатність до розчинення у воді і
утворення колоїдних розчинів
Амфотерность (здатність проявляти в
Залежно від умов як кислотні,
так і основні властивості)
Здатність до денатурації і гідролізу
Перебіг кольорових реакцій
(Биуретовой і ксантопротеиновой)

7. Денатурація білка -

це руйнування вторинної та третинної
структур до первинної під впливом високої
або низької температур, сильних кислот або
лугів, етилового спирту та інших факторів
необоротна
(Приклад - варене
яйце)
оборотна

8. Властивості ферментів

Ферменти мають також
унікальними властивостями:
Незвично висока каталітична
-9
-7
активність. Так, добавка незначних
12
8
кількостей ферменту (10 - 10 М)
прискорює
перетворення субстрату в 10 - 10 разів.
Селективність (вибірковість)
дії - визначається їх здатністю
перетворювати тільки даний тип субстратів в
визначених реакціях і умовах

9. Властивості ферментів

Висока специфічність ферментів. завдяки
даній властивості в організмі не запанував хаос:
кожен з них виконує строго певні
функції
Стабільність - здатність зберігати каталітичну
активність при певних умовах
Ефективність - швидкість
деяких ферментативний
15
реакцій може бути в 10 разів
більше швидкості реакцій,
протікають в їх відсутність

Роль ферментів у життєдіяльності
організмів можна проілюструвати
схемою:

11. Особливості ферментів

Багато ферменти найбільш ефективні
при температурі людського тіла
(35-42 С). При температурі, відмінній від
даної, ферменти перестають
діяти, отже,
припиняються найважливіші життєві
процеси.

12. Особливості ферментів

Ферменти найефективніше
діють при строго певному середовищі
розчину, при певних показниках
т.зв. водневого показника pH. Дана
величина характеризує кислотність
розчинів.
Наприклад, пепсин найбільш активний при
pH від 1,5 до 2,0; каталаза крові - при pH,
рівному 7,0

13. Застосування

Ферменти використовуються в
виробництві:
Їжі і напоїв (вино, хліб, сир)
Медикаментів ( «Пепсин», «Мезим»,
«Фестал»)
миючих засобів
текстилю
папери

14. Перевір себе: ТЕСТ

1. (3 бали). Клас з'єднань, до
якого відносяться ферменти:
А. Білки
Б. Жири
В. Вуглеводи.
Г. Нуклеїнові кислоти.

2. (3 бали). речовини,
піддаються в організмі
ферментативному розкладанню:
А. Амінокислоти
Б. Вуглеводні.
В. Вуглеводи.
Г. Вищі (жирні) кислоти.

2. (3 бали). Речовини, що піддаються
в організмі ферментативному
розкладанню:
А. Амінокислоти
Б. Вуглеводні.
В. Вуглеводи.
Г. Вищі (жирні) кислоти.

3. (3 бали). продуктами гідролізу
білків є:
А. Глюкоза.
Б. Амінокислоти.
В. Гліцерин і жирні кислоти.
Г. Нуклеотиди.

4. (3 бали). Температура, при якій
ферменти в організмі людини
найбільш ефективні:
А. 10 ° С.
Б. 30 ° С.
В. 37 ° С.
Г. 40 ° С.

5. (3 бали). селективність
(Вибірковістю) дії ферментів
називається:
А. Здатність ферменту прискорювати
одну або групу однотипних реакцій.
Б. Здатність ферменту прискорювати
будь-які реакції.
В. Здатність ферменту сповільнювати
будь-які реакції.
Г. Здатність ферменту сповільнювати
одну або групу однотипних реакцій.

5. (3 бали). селективність
(Вибірковістю) дії ферментів
називається:
А. Здатність ферменту прискорювати
одну або групу однотипних
реакцій.
Б. Здатність ферменту прискорювати
будь-які реакції.
В. Здатність ферменту сповільнювати
будь-які реакції.
Г. Здатність ферменту сповільнювати
одну або групу однотипних реакцій.

6. (3 бали). Значення рН шлункового
соку, при якому фермент пепсин
основну активність виявляє:
А. 1,5-2,0.
Б. 3,0-4,0.
В. 5,0-6,0.
Г. 7,0-8,0.

7. (3 бали). Фермент, що додається до
зубних паст для видалення зубного
нальоту:
А. Амилаза.
Б. Пепсин.
В. Каталаза.
Г. Фіцін

8. (3 бали). фермент трипсин
розщеплює:
А. Вуглеводи.
Б. Білки.
В. Жири.
Г. Нуклеїнові кислоти.

9. (3 бали). висока ефективність
ферментів пояснюється:
А. Швидким відновленням їх
молекул в процесі роботи.
Б. Різноманіттям ферментів.
В. Високої активністю молекул
ферментів.
Г. Всі попередні відповіді вірні.

10. (3 бали). Відділ шлунка жуйних
тварин, в якому виробляється
фермент реннін, який використовується в
сироваріння:
А. Сітка.
Б. Книжка.
В. Сичуг.
Г. Рубець.

35. Домашнє завдання.

§ 19 підручника. Відповісти на питання і
виконати завдання після тексту § 19
підручника
підготувати презентацію
«Вітаміни»
10-12 слайдів.

36. Список літератури

37. Інтернет -ресурси

http
: //files.school-collection.edu.ru/dlrsto
re / d7794640-8cff-11db-b606-0800200c9a66 /
ch10_30_02.swf
http
: //files.school-collection.edu.ru/dlrsto
re / d7791f54-8cff-11db-b606-0800200c9a66 /
ch10_30_01.swf

online