Ферментативний каталіз - студопедія

Ферментативний каталіз - каталітичні реакції, що протікають за участю ферментів - біологічних каталізаторів білкової природи. Ферментативний каталіз має дві характерні риси:

1. Висока активність. на кілька порядків перевищує активність неорганічних каталізаторів, що пояснюється дуже значним зниженням енергії активації процесу ферментами. Так, константа швидкості реакції розкладання перекису водню, що каталізується іонами Fе 2+. становить 56 с -1; константа швидкості цієї ж реакції, що каталізується ферментом каталази, дорівнює 3.5 · 10 7. тобто реакція в присутності ферменту протікає в мільйон разів швидше (енергії активації процесів складають відповідно 42 і 7.1 кДж / моль). Константи швидкості гідролізу сечовини в присутності кислоти і уреази розрізняються на тринадцять порядків, складаючи 7.4 · 10 -7 і 5 · 10 6 с -1 (величина енергії активації становить відповідно 103 і 28 кДж / моль).

2. Висока специфічність. Наприклад, амілаза каталізує процес розщеплення крохмалю, що представляє собою ланцюг однакових глюкозних ланок, але не каталізує гідроліз сахарози, молекула якої складена з глюкозного і фруктозного фрагментів.

Згідно загальноприйнятим уявленням про механізм ферментативного каталізу, субстрат S і фермент F знаходяться в рівновазі з дуже швидко утворюється фермент-субстратним комплексом FS, який порівняно повільно розпадається на продукт реакції P з виділенням вільного ферменту; таким чином стадія розпаду фермент-субстратного комплексу на продукти реакції є скоростьопределяющей (лімітуючої).

F + S <––> FS -> F + P

Дослідження залежності швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату при незмінній концентрації ферменту показали, що зі збільшенням концентрації субстрату швидкість реакції спочатку збільшується, а потім перестає змінюватися (рис. 2.12) і залежність швидкості реакції від концентрації субстрату описується наступним рівнянням:

Тут Кm - константа Міхаеліса, чисельно рівна концентрації субстрату при V = ½Vmax. Константа Міхаеліса є мірою спорідненості між субстратом і ферментом: чим менше Кm. тим більше їх здатність до утворення фермент-субстратного комплексу.

Характерною особливістю дії ферментів є також висока чутливість активності ферментів до зовнішніх умов - рН середовища і температурі. Ферменти активні лише в досить вузькому інтервалі рН і температури, причому для ферментів характерна наявність в цьому інтервалі максимуму активності при деякому оптимальному значенні рН або температури; по обидві сторони від цього значення активність ферментів швидко знижується.

Мал. 2.12 Залежність швидкості ферментативної реакції від концентрації субстрату.