Для амінокислот характерна амфотерность

Основним фізико-хімічним властивістю амінокислот є амфотерность.

Поняття амфотерность означає, що речовина поєднує в собі властивості як кислот, так і основ. У водному розчині амінокислоти одночасно ведуть себе як кислоти - донори протонів і як підстави - акцептори протонів.

Якщо загальний заряд амінокислоти дорівнює 0, то це її стан називають Ізоелектрична. Величина рН, при якій заряд амінокислоти дорівнює 0, називається ізоелектричної точкою (ВЕТ, pI). Значення ізоелектричної точки залежить від будови радикала амінокислоти:

§ ВЕТ більшості амінокислот розташовується в діапазоні рН від 5,5 (фенілаланін) до 6,3 (пролін),

§ ВЕТ кислих амінокислот - для глутамату 3,2, для аспартату 2,8,

§ ВЕТ основних амінокислот - для гистидина 7,6, для аргініну 10,8, для лізину 9,7.

Заряд амінокислот залежить від величини рН середовища і від будови їх радикала.

При зниженні концентрації іонів водню в розчині (защелачивание середовища) підвищується їх відрив від аміногрупи та карбоксигрупи амінокислот. Іншими словами, від амінокислоти відривається позитивний заряд і вона стає негативно зарядженою. Коли рН знижується (закислення середовища), то наявні в розчині іони Н + приєднуються до амино- і карбоксигрупи - заряд стає позитивним.

Відправним пунктом для розуміння причин появи заряду у конкретної амінокислоти є величина ізоелектричної точки. До сказаного абзацом вище необхідно додати одну дуже суттєву річ - зміна рН розглядається щодо ізоелектричної точки. Якщо рН нижче ВЕТ - заряд амінокислоти стає позитивним, якщо рН вище - негативним.

Зміна заряду амінокислот при зміщенні рН розчину
в кислу або лужну сторону.

Амінокислоти з'єднуються пептидним зв'язком

Амінокислоти здатні з'єднуватися між собою зв'язками, які називаються пептидними, при цьому утворюється полімерна молекула. Якщо кількість амінокислот не перевищує 10, то нове з'єднання називається пептид; якщо від 10 до 40 амінокислот - поліпептид, якщо більше 40 амінокислот - білок.

Пептидний зв'язок -це зв'язок між # 945; -карбоксільной групою однієї амінокислоти і # 945; -аминогруппами іншої амінокислоти.

Освіта пептидного зв'язку

При необхідності назвати пептид до всіх назв амінокислот додають суфікс "іл", тільки остання амінокислота зберігає свою назву незмінним.

Наприклад, аланіл-серил-триптофан або # 947; -глутамініл-цистеїн-гліцин (по-іншому званий глутатіон).

До властивостей пептидного зв'язку відносяться:

Всі атоми, що входять в пептидную групу знаходяться в одній площині, при цьому атоми "Н" і "О" розташовані по різні боки від пептидного зв'язку.

Радикали амінокислот по відношенню до осі C-N зв'язку знаходяться по "різні" сторони, в транс-положенні.

Дві рівнозначні форми

Пептидний зв'язок має кетоформу і енольну форму.

4. Здатність до утворення водневих зв'язків.

Атоми вуглецю і азоту, що входять в пептидний зв'язок мають здатність утворювати дві водневі зв'язку з іншими пептидними групами.

Пептидний зв'язок має частково характер подвійного зв'язку.

Довжина пептидного зв'язку менше, ніж одинарного зв'язку, вона є жорсткою структурою, і обертання навколо неї утруднено. Але так як, окрім пептидного, в білку є й інші зв'язку, ланцюжок амінокислот здатна обертатися навколо центральної осі, що надає білків різну конформацію (просторове розташування атомів).

Напрямки метаболізму амінокислот

Існують три джерела амінокислот в клітці - надходження з крові, розпад власних внутрішньоклітинних білків і синтез замінних амінокислот.

Шлях подальшого перетворення амінокислот залежить від виду і функції клітини, умов її існування і гормональних впливів. Спектр речовин, одержуваних клітиною з амінокислот, надзвичайно широкий.