Властивості денатурованих білків, види денатурації

Денатурація - це процес порушення вищих рівнів організації білкової молекули (вторинного, третинного, четвертинного) під дією різних факторів.

При цьому поліпептидний ланцюг розгортається і знаходиться в розчині в розгорнутому вигляді або у вигляді безладного клубка.

При денатурації втрачається гідратне оболонка і білок випадає в осад і при цьому втрачає нативні властивості.

Денатурацію викликають фізичні фактори: температура, тиск, механічні дії, ультразвукові та іонізуючі випромінювання; хімічні фактори: кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди, солі важких металів.

Розрізняють 2 види денатурації:

1. Оборотна денатурація - ренатурації або ренактівація - це процес, при якому денатурований білок, після видалення денатуруючих речовин знову самоорганізується в вихідну структуру з відновленням біологічної активності.
2. необоротна денатурація - це процес, при якому біологічна активність не відновлюється після видалення денатуруючих агентів.

Властивості денатурованих білків.

1. Збільшення числа реактивних або функціональних груп в порівнянні з нативної молекулою білка (це групи COOH, NH2. SH, OH, групи бічних радикалів амінокислот).

2. Зменшення розчинності і осадження білка (пов'язано з втратою гідратної оболонки), розгортанням молекули білка, з «виявленням» гідрофобних радикалів і нейтралізації зарядів полярних груп.

3. Зміна конфігурації молекули білка.

4. Втрата біологічної активності, викликана порушенням нативной структури.

5. Легше розщеплення протеолітичнимиферментами в порівнянні з нативним білком - перехід компактної нативной структури в розгорнуту пухку форму полегшує доступ ферментів до пептидним зв'язкам білка, які вони руйнують.

Ферментні методи гідролізу засновані на вибірковості дії протеолітичних ферментів розщеплюють пептидні зв'язки між певними амінокислотами.

Пепсин розщеплює зв'язки, утворені залишками фенілаланіну, тирозину і глутамінової кислоти.

Трипсин розщеплює зв'язку між аргініном і лізином.

Хімотрипсин гидролизует зв'язку триптофану, тирозину і фенілаланіну.

Гідрофобні взаємодії, а також іонні і водневі зв'язку відносяться до числа слабких, тк енергія їх лише ненабагато перевершує енергію теплового руху атомів при кімнатній температурі (т е вже при даній температурі можливий розрив зв'язків).

Підтримка характерною для білка конформації можливо завдяки виникненню безлічі слабких зв'язків між різними ділянками поліпептидного ланцюга.

Однак, білки складаються з величезного числа атомів. знаходяться в постійному (броунівському) русі, що призводить до невеликих переміщень окремих ділянок поліпептидного ланцюга. які зазвичай не порушують загальну структуру білка і його функції. Отже, білки мають конформаційної лабільністю - схильністю до невеликих змін конформації за рахунок розриву одних і утворення інших слабких зв'язків. Конформація білка може змінюватися при зміні хімічних і фізичних засобів середовища, а також при взаємодії білка з іншими молекулами. При цьому відбувається зміна просторової структури не тільки ділянки, яка має контакт з іншою молекулою, а й конформації білка в цілому. Конформаційні зміни відіграють роль величезну в функціонуванні білків в клітині живої.