Властивості ферментів як біокаталізаторів - Мурза

Властивості ферментів як біокаталізаторів

Властивості ферментів як біокаталізаторів:

1) Специфічність (вибірковість) дії. Виділяють такі види її:

а) абсолютна специфічність - фермент каталізує перетворення тільки одного субстрату (один фермент - один субстрат). Приклад - уреаза, аргіназа, сахараза, лактаза та ін.

б) стереоструктурная - фермент каталізує перетворення певного стереоізомери (лактатдегидрогеназа перетворює тільки Lлактат)

в) відносна - фермент каталізує перетворення групи речовин з одним типом хі мічного зв'язку (один фермент - одна зв'язок). Приклад пептідази, естерази, глікозідази.

2) Залежність швидкості ферментативної реакції від температури. Ферментативні реак ції, як і всі хімічні реакції, прискорюються при підвищенні температури (в 24 рази на кожні 10 ° С). Однак швидкість ферментативної реакції має свій температурнийопті мум, перевищення якого призводить до зниження активності ферментів изза теплової денатурації їх молекул. Для більшості ферментативних реакцій температурний опти мум 3840оС, а при 5060оС і вище швидкість ферментативних реакцій сильно зменшується изза руйнування молекул ферменту (викл. Міокіназа не инактивіюється навіть при 100 оС). Залежність активності ферментів від температури називається термолабильностью. Фер менти краще зберігаються при низьких температурах - їх активність знижується, але денату рації не відбувається. Ця властивість використовується в медицині для виробництва препаратів ферментів. При деяких операціях необхідно знизити швидкість обміну речовин. Тоді використовують охолодження органів (наприклад, при пересадці нирок, серця та ін. Органів).

3) ЗавісімостьферментатівнойактівностіотрНсреди. Кожен фермент має свій рН оптимум значення рН, при якому його активність максимальна. Фермент, як і будь-який бе лок, має в своїй структурі йоногенних групи (наприклад, карбоксильні групи або аміногрупи в бічних ланцюгах), а від концентрація іонів водню залежить їх дисоціація і співвідношення між позитивно і негативно зарядженими групами. Співвідношення між цими групами визначає і просторову будову молекули ферменту (його конформацію), а отже, і його активність. Більшість ферментів найбільш актив ни при рН = 68. Винятки пепсин (рНопт = 1,52), аргіназа (рНопт = 1011).

4) Ферменти прискорюють як пряму так і зворотну реакції (наприклад, лактатдегидрогеназа)

5) Активність ферментів може змінюватися під впливом різних речовин, які мо жуть підвищувати (активатори) або знижувати (інгібітори) швидкість каталізуються реакції.

6) Ферменти на відміну від небіологічних каталізаторів виявляють більш високу актив ність і проявляють свою здатність прискорювати реакції в дуже невеликих концентраціях (наприклад, одна молекула карбангідрази здатна розщепити 36 млн. Молекул Н2СO3).

7) Ферменти, як і небіологічні каталізатори, каталізують тільки ті реакції, які підкоряються II закону термодинаміки і є енергетично можливими. Фермен ти не входять до складу кінцевих продуктів реакції, не впливають на константу рівноваги ре акції, а лише збільшують швидкість її досягнення.