Також АТФаза - довідник хіміка 21
Хімія і хімічна технологія
Міозин, будучи АТФазой, відноситься до числа так званих енергопреобразующіх ферментів, так як при його безпосередній участі здійснюється трансформація енергії хімічних зв'язків в механічну роботу. Для ферментів такого типу характерний тісний зв'язок каталізу з конформаційними перебудовами. За рахунок цьог можлива регуляція активності ферменту шляхом впливу на групи, що не входять безпосередньо в активний центр. а також при впливі на нього речовин, що впливають на конформацію білка. Цілком очевидно, що субстрат (АТФ) повинен в більшості випадків надавати захисну дію. стабілізуючи структуру в області активного центру. [C.398]
Натрієвих насосом служить а + К -АТФаза. В даний час остаточно встановлено, що за пересуванням Иа + відповідальна АТФаза, яка стимулюється іонами Ма + і К і що цей фермент векторіального, т. Е. Він володіє просторово спрямованим дією. Найбільш переконливі дані, отримані при вивченні 1 а + К -АТФази в еритроцитах ссавців, можна резюмувати наступним чином. Якщо еритроцити помістити при контрольованих умовах в дистильовану воду, то вони набухають і їх мембрани стають легко проникними. В результаті клітини втрачають свій гемоглобін і інші білки цитоплазми, а також внутрішні електроліти. Такі тіні еритроцитів можна тепер навантажувати різноманітними речовинами, так як після додавання до них изотонической середовища вони знову стискаються до своїх нормальних розмірів і їх мембрани знову стають, як правило, щодо непроникними. Таким способом можна отримати тіні еритроцитів, що містять АТФ і нони Ка + і К в різних [c.143]
Як же відбивається таке розташування центрів. приєднують катіони, на властивостях ферментної системи В табл. 1 представлені отримані в нашій лабораторії, а також літературні дані. характеризують. ЙГм для іонів Ка "-, К -АТФази НС і для порівняння ряду інших об'єктів дослідження. З табл. 1, так само як з великої літе- [c.100]
Новоутворена в результаті повного гідролізу суміш моносахаридів всмоктується в клітини за допомогою активного транспорту через клітинні мембрани за участю іонів На. Іони Na необхідні також для активації АТФази. завдяки чому прискорюється гідроліз АТФ і звільняється необхідна для процесу всмоктування енергія. [C.398]
Аденозінтріфосфатаза (АТФ-фосфогідролази, АТФази), ферменти класу гідролаз, що каталізують гідроліз АТФ з відщепленням від молекули кош1евого залишку фосфорної к-ти і утворенням аденозиндифосфату (АДФ). Мовляв. маси, суб'едінічіий склад, будова активних центрів і механізм дії А. з разл. джерел істотно розрізняються. Аденозінтріфосфатазную активністю володіють мн. індивідуальні ферменти, а таюке комплекси, що складаються з неск. ферментів. У більшості випадків А. активуються іонами і Са. в деяких-К і Na. До А. відносять також ферменти АТФ-синтетази, що каталізують нарівні з синтезом АТФ його гідроліз. [C.33]
Біологічні мембрани являють собою динамічну структуру. компоненти якої схильні до швидкого метаболізму. Завдяки цьому ліпвдное оточення мембранних білків має здатність відповідно до зміни умов функціонування змінювати свої фізико-хімічні властивості упаковку, мікров'язкість, латеральну рухливість компонентів в бішарі і т.д. Переважна больщінства мембранних білків функціонує в складі олігомерних ансамблів, наприклад в дихальної ланцюга мітохондрій. Транспортні білки також організують асоціати в бішарі димери (Са -АТФаза), тетрамери (Ка / К -АТФаза) або навіть більш високоорганізовані надмолекулярні комплекси. [C.316]
Актоміозін утворюється при з'єднанні міозину з F-актином. Актоміозін, як природний, так і штучний, тобто отриманий шляхом з'єднання in vitro високоочищених препаратів міозину і Р-актину, володіє АТФазной активністю, яка відрізняється від такої міозину, АТФазна активність міозину значно зростає в присутності стехіометричних кількостей Р-актину. Фермент актоміозін активується іонами Mg і відзначено зниження етилендіамінтетраацетат (ЕДТА) і високою концентрацією АТФ, тоді як міозіновая АТФаза відзначено зниження іонами Mg. активується ЕДТА і не відзначено зниження високою концентрацією АТФ. Оптимальні значення pH для обох ферментів також різні. [C.650]
Особливого розгляду вимагають ферменти, що активуються металами, і перш за все АТФази, що активуються іонами лужних і лужноземельних металів. К, Иа-активована АТФаза, піддана також дії a + відповідальна за явища активного транспорту в біологічних мембранах. Са, Mg-aктівіpyeмaя АТФаза визначає МЕХАНОХІМІЧНО процеси в біологічних скорочувальних системах. зокрема в м'язі. І в тому і в іншому випадку розщеплення АТФ, що каталізує АТФазой, служить джерелом необхідної енергії (подальші подробиці див. В [146]). Біон-органічна хімія. частиною якої є хімія металлсодержащих білків, стає зараз дуже актуальною областю науки. [C.416]
Електрохімічний енергія протонного градієнта. що виникає при вьщеленіі з клітки кислот в процесі бродіння. може використовуватися для транспорту в неї розчинних речовин. а також для синтезу АТФ, який здійснюється при функціонуванні протонної АТФази в зворотному напрямку. тобто в АТФ-синтазного реакції. Вихід енергії за рахунок вьщеленія з клітки продуктів бродіння може бути досить значним. При гомоферментативного молочнокислом бродінні. по проведеними підрахунками. він може досягати 30% від загальної кількості енергії. вироблюваної кліткою. Таким чином. у деяких еубактерій, які отримують енергію в процесі бродіння. АТФ може синтезуватися в реакціях субстратного фосфорилювання і додатково за рахунок використання Арн +. утворюється при виході кінцевих продуктів бродіння в симпорта з протонами. Отже, еубактеріі з облигатно бродильним типом енергетики вже мають протонні АТФази. функціонуючі в напрямку гідролізу і синтезу АТФ, тобто каталізують оборотне взаємоперетворенням двох видів метаболічної енергії [c.350]