структура пептидів

СТРУКТУРА ПЕПТИДІВ

Загальні відомості про структуру пептиду

На рис. 4.1 зображений трипептид, що складається з амінокислотних залишків аланіну, цистеїну і валін. Відзначимо, що трипептид містить три залишку, але не три пептидні зв'язку.

Мал. 4.1. Структурна формула трипептида. Пептидні зв'язку для наочності затінені.

Структуру пептиду прийнято зображати так, щоб N-кінцевий залишок (що містить вільну а-аміногрупу) розташовувався зліва, а С-кінцевий залишок (з вільною а-карбоксильною групою) - справа. Такий пептид має тільки одну вільну а-аміногрупу і тільки одну а-карбоксильну групу. Це справедливо для всіх поліпептидів, які утворені тільки амінокислотними залишками, з'єднаними між собою пептидними зв'язками, утвореними між а-аміногрупою і а-карбоксильною групою. У деяких пептидах кінцева аміногрупа або кінцева карбоксильна група модифікована (прикладом можуть служити ацильного похідне аміногрупи або амід карбоксильної групи) і таким чином, не є вільною.

Запис структурної формули пептидів

Зазначимо найпростіший спосіб запису. По-перше, намалюємо "кістяк" з пов'язаних один з одним і з атомів а-вуглецю. Ці групи чергуються уздовж остова ланцюга. Потім подсоединим до a-вуглецевим атомам відповідні бічні групи. Опишемо цю процедуру докладніше.

1. Викреслити зигзагоподібну лінію довільної довжини і додамо зліва N-кінцеву аміногрупу:

2. вбудувати в ланцюжок а-вуглецеві атоми, а-карбоксильну і а-амінь групи:

3. Приєднаємо відповідні -групи (вони затінені) і атоми а-водню до а-вуглецевим атомам:

Мал. 4.2. Подання первинної структури гексапептіда за допомогою трибуквених і однобуквених позначень амінокислотних залишків. Даний гексапептид містить на N-кінці глутамат (Glu. Е). а на С-кінці аланин

Первинна структура пептиду

Лінійна послідовність амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюзі називається первинною структурою пептиду. Щоб визначити первинну структуру поліпептиду, потрібно встановити число, хімічну структуру і порядок розташування всіх амінокислотних залишків, що входять до його складу.

Поліпептиди (білки) можуть містити 100 і більше залишків, тому традиційні структурні формули виявляються незручними для подання первинної структури. «Хімічна скоропис» використовує або трьохбуквені, або однобуквені позначення амінокислот, виписані в другому стовпці табл. 3.3 (рис. 4.2). При найменуванні пептиду його розглядають як похідне С-кінцевого амінокислотного залишку.

Якщо первинна структура однозначно встановлена, то трьохбуквені позначення амінокислотних залишків з'єднують рисками. Однолітерні позначення рисками не з'єднує. Якщо на якійсь ділянці поліпептидного ланцюга точний порядок проходження амінокислотних залишків невідомий, ці залишки укладають в дужки і розділяють комами (рис. 4.3).

Мал. 4.3. Гептапептид, що містить ділянку, точна первинна структура якого не встановлена.

Фізіологічні наслідки змін в первинній структурі

Заміна всього однієї амінокислоти на іншу в лінійній послідовності з 100 і більше амінокислот може привести до зниження або повної втрати біологічної активності пептиду, а цей спричинить за собою дуже серйозні наслідки (як приклад можна привести серповидноклеточную анемію; см. Гл. 6). Багато успадковані порушення метаболізму обумовлені саме поодинокими замінами такого типу. З розвитком нових потужних методів визначення структури білків і ДНК вдалося з'ясувати біохімічну основу багатьох успадкованих хвороб, пов'язаних з порушеннями метаболізму.