Шаперони загальні відомості

Шаперони: загальні відомості

Правильне згортання (фолдінг) поліпептидних ланцюгів білків в клітинах еукаріот забезпечується специфічними білками, званими шаперонами (chaperone). Шаперони необхідні для ефективного формування третинної структури поліпептидних ланцюгів інших білків, але вони не входять до складу кінцевої білкової структури.

Шаперони, крім своєї основної функції - укладання білків, здійснюють і багато інших важливих функцій, пов'язаних зі зміною конформації білків, а саме:

Здатність білка змінювати свою конформацію з "нормальною" на "пріонну", і в результаті цього брати участь в утворенні упорядкованих білкових агрегатів - ключовий момент в пріонообразованіі. Виходячи з цього, можна припускати вплив клітинних шаперонов (білків теплового шоку) на кінетику даного процесу.

Білки, еволюційно споріднені білку GroEL, отримали назву шаперонінів. Один з таких білків, виявлений в хлоропластах вищих рослин, бере участь в складанні D-рибулозо-1,5- діфосфаткарбоксілази-оксигенази (Rubisco), яку часто використовують в якості модельного білка в дослідженнях механізмів згортання поліпептидних ланцюгів.

Основні шаперони ссавців і дріжджів структурно і функціонально дуже схожі між собою (табл 2 pr).

Шаперони різних сімейств можуть функціонувати в різних компартментах клітини. Наприклад, існують різні члени сімейства Hsp70, що працюють в цитоплазмі, мітохондріях, хлоропластах і в ЕПР. Для функціонування всіх шаперонов потрібно гідроліз ATP.