Протеолітичні ферменти, протеази (proteolytic enzymes, proteases)

Протеолітичні ферменти, протеази (proteolytic enzymes, proteases) [франц. proteine ​​- білок, від грец. protos - перший і lysis - розчинення, розпад, грец. lytikos - здатний звільняти, розчиняти; лат. fermentum - закваска] - ферменти класу гідролаз (див. Гідролази, гідролітичні ферменти), що каталізують гідролітичні розщеплення (протеоліз) пептидних зв'язків в білках і пептидах. Місце розщеплення пептидного зв'язку в поліпептидного ланцюга визначається позиційної і субстратной специфічністю П.Ф. і просторовою структурою гідролізуемого субстрату (білка або пептиду). Розрізняють екзопептідази, що розщеплюють зв'язку поблизу С-або N-кінця ланцюга (відповідно карбоксипептидази і амінопептидази), і ендопептідази (протеїнази), гідролізуючі зв'язку, віддалені від кінцевих залишків (напр. Трипсин). Лише обмежене число П.Ф. володіє суворої субстратной специфічністю; до них відносяться, напр. ренін, гидролизующий зв'язок між залишками лейцину в положеннях 10 і 11 в ангіотензіногене (попередник пептиду ангіотензину, який бере участь в регуляції кров'яного тиску), або ентеропептідази, відщеплюється N-кінцевий гексапептід в тріпсіногене (попередник трипсину). Специфічність більшості П.Ф. визначається в основному структурою амінокислотного залишку, розташованого поруч з розщеплюваного зв'язком. Ферменти тріпсінового типу каталізують гідроліз зв'язків, утворених карбоксильною групою основних амінокислот (залишками лізину і аргініну). Для багатьох ферментів (хімотрипсин, пепсин, субтилизина і ін.) Важлива наявність поблизу розщеплюваного зв'язку гідрофобних залишків (фенілаланіну, тирозину, триптофану і лейцину). П.ф. типу еластази (фермент підшлункової залози) гідролізують зв'язку, утворені амінокислотними залишками з невеликою бічною групою (напр. залишками аланина і серину). Місце розщеплення залежить від розташування пептидного зв'язку в просторову структуру субстрату. Багато П.Ф. міцно асоційовані з клітинними мембранами і тому діють лише на певні білки. До них відносяться, напр. сигнальні протеази, які беруть участь в транспорті білків з клітки в позаклітинний простір. Залежно від локалізації ферменту протеоліз відбувається при різних рН. Так, П.Ф. шлунка (напр. пепсин, гастриксин) функціонують при рН 1,5-2, лізосомні ферменти - при рН 4-5, а П.Ф. сироватки крові, тонкого кишечника і ін. - при нейтральних або слабколужних значеннях рН. Деякі П.Ф. використовують в якості кофактора іони металів (Са 2+. Mg 2+ і ін.). Дефектні і чужорідні білки деградують в клітці за участю АТФ-залежної системи протеолізу (див. АТФ, АТФ). У еукаріот ця система включає низькомолекулярний білок убіквітин, який утворює з білками-субстратами кон'югат, і протеази, що розщеплюють цей кон'югат. В організмі П.Ф. здійснюють перетравлення білків їжі, грають важливу роль у багатьох процесах, напр. при заплідненні, біосинтез білка, згортанні крові і фібринолізі, імунній відповіді (активації системи комплементу), гормональної регуляції, апоптозу (див. Апоптоз). У багатьох цих випадках П.Ф. розщеплюють в субстраті лише одну або кілька зв'язків (обмежений протеоліз). Активність П.Ф. регулюється на посттрансляционной стадії шляхом активації їх неактивних попередників (проферментов), а також дією природних інгібіторів ферментів (? 2 -макроглобуліну. 1-антитрипсину, секреторного панкреатичного інгібітора і ін.). Порушення механізмів регуляції активності П.Ф. є причиною багатьох важких захворювань (м'язової дистрофії, аутоімунних захворювань, емфіземи легенів, панкреатитів і ін.). П.ф. застосовують в медицині, напр. для корекції порушень травлення, загоєння ран і опіків і ін. Їх також використовують для отримання сумішей амінокислот, які застосовуються для парентерального харчування, у виробництві гормональних препаратів і деяких антибіотиків (див. Антибіотики), в харчовій і шкіряної промисловості, виробництві миючих засобів.

Випадковий малюнок з бази знань:

Увага! Інформація на сайті
www.humbio.ru призначена виключно для освітніх
і наукових цілей