Протеолітичнаактивність - довідник хіміка 21
Визначення протеолітичної активності ферментів борошна в бовтанці. Наважку борошна (Південь) розтирають в ступці з битим склом. додаючи таку ж кількість води. щоб вийшла кашка. Розтерту навішення кількісно переносять в мірну колбу ємністю 200 мл і змішують з 150 мл води. [C.69]
Визначення протеолітичної активності ферментів борошна в водних екстрактах. Бовтанку борошна отримують за способом, описаному в попередній методиці. Вміст мірної колби ємністю 200 мл після доведення водою до мітки фільтрують через складчастий фільтр. У фільтраті визначають протеолітичну активність з додаванням пептона або іншого білкового субстрату. Визначення проводять таким же способом, як і в попередньому випадку. [C.69]
Активність папаина швидше обумовлена залишком цистеїну, ніж гистидина (Сміт, 1954-1958). Для максимальної протеолітичної. активності чистий (кристалічний) фермент повинен бути активований природним активатором (ймовірно, глутатионом) або цистеїном, HaS, H N і т. д. [c.715]
Нагадаємо, нарешті, що природна протеолітичнаактивність вже вимірювалася для деяких рослинних субстратів, наприклад, у пшениці можна, однак, вважати цю активність несуттєвою. [C.598]
НДІ інших джерел ферментів - рослинного і тваринного походження. як, наприклад, панкреатину. Була виміряна протеолітичнаактивність в різних джерелах рослинного білка. в тому числі в сої, чаї та соняшнику [28, 34, 49, 50, 106]. Однак вона була незначною. [C.599]
Встановлено, що проліферуюча частина плода ананаса містить високу протеолітичну активність. Тому вивчення ферментів цієї рослини представляє безперечний науковий інтерес і відкриває щироким перспективи їх практичного використання в медицині. [C.211]
Приклад розрахунку. 1. Для дослідження взята пшеничне борошно першого сорту. Показання рефрактометра в робочому і контрольному дослідах відповідно рівні І, 81 і 3,67. Проби інкубували 20 год. Щоб визначити протеолітичну активність борошна (в мг%), підставляємо отримані результати в формулу [c.73]
Зміна активності рослинних протеїназ залежить від перио, розвитку рослини. Так, при проростанні насіння підвищується їх проти литическая активність поряд з підвищенням активності інших фе ментів. У незрілих насіння ферментативна активність також підвищений Підвищена ферментативна активність пророслого або недозр лого зерна пшениці нерідко негативно впливає на якість МУ1 і готового хліба. З підвищенням протеолітичної активності сниж ється еластичність клейковини борошна внаслідок гідролізу її білку Підвищення протеолітичної активності зерна, крім того, з супроводжується інтенсивним накопиченням амінокислот в продукт його переробки. Амінокислоти ж є джерелом ряду соед нений (Меланоїдіни, ефіри, сивушні масла і т. П.), Що утворюють (при різних технологічних процесах (в хлібопеченні, в бродив ном виробництві та ін.). Ці сполуки обумовлюють смак, колір аромат готових продуктів і впливають на їх якість. [c.68]
Протеолітичну активність для дріжджів обчислюють за кількістю клітин, що містяться в досліджуваній суспензії. Формула розрахунку набуває іншого вигляду, т. Е. Протеолітичну активність дріжджів висловлюють в міліграм-відсотках (мг%) азоту продуктів протеолізу, що утворюються при впливі ферментів дріжджової емульсії, що містить 1 мільйон клітин в 1 мм. протягом 24 год при 37 ° С [c.73]
Застосування іммобілізованих ферментів замість розчинних виявилося в ряді випадків кращим і при використанні ферментів в якості медичних препаратів. Такі препарати в силу більшої стійкості довше утримуються в організмі (мають пролонговану дію). Крім того, можна створювати різноманітні зручні для застосування форми таких ферментів. Наприклад, іммобілізація протеаз на целюлозі дозволяє отримувати володіють протеолітичної активністю пов'язки і тампони, що зручно при використанні таких ферментів для загоєння ран, виразок та інших уражень тканин. [C.161]
У виробництві спирту в осахаривающих матеріалах визначають амілолітичну, декстрінолітіческую, глюкоамілазную і протеолітичну активність (здатність) і висловлюють їх в умовних одиницях - великих і малих (1 б.е. в 1000 разів більше 1 м.е.). [C.122]
Протеолітичнаактивність (ПА) - здатність "Р ° талізіровать розщеплення білка. 1 м.е. ПА відповідає кількості фер. Ента, каталізує гідроліз 1 г казеїну в прийнятих стандартних умовах з визначенням гидролизованного білка по утворився тирозину. [C.122]
Протосубтілін ГЮх відрізняється високою протеолітичної активністю. Це порошок світло-сірого або світло-бежевого кольору з вологістю не більше 13%, характеризується ПА не менше 70 од / г. [C.88]
Протеолітичну активність пепсин виявляє тільки в кислому і особливо в солянокислой середовищі. Оптцмуму активності пепсину відповідає среда, що має pH 1,8-2,0. Соляна кислота не тільки активує, але і стабілізує пепсин. У неподкісленних розчинах він швидко руйнується. З наведених причин непсін призначають, як правило, в розчинах, що підкисляють соляною кислотою. [C.183]
Ферменти можуть адсорбуватися на кремнезему і при цьому зберігати свою активність. Бичачий трипсин був адсорбований на частинках колоїдного кремнезему розміром 14 нм, потім за допомогою глутаральдегида переведений в нерозчинну форму. так що зберігалося 80% його активності по відношенню до Есте-разі і 17% його протеолітичної активності. Покриті адсорбованим речовиною кремнеземні частинки можна відокремити цетріфугірованіем і потім повторно диспергировать [277]. Фермент адсорбувати з 0,1 М боратного буферного розчину при pH 8,5 при цьому навколо кремнеземних частинок сферичної форми діаметром 14 нм формувався мономолекулярний шар з молекул ферменту. мали діаметр 4 нм. Таким частки можна було спостерігати під електронним мікроскопом. Як тільки таке страхування формувалося, воно дуже міцно пов'язувалося з глутаральдегідом поперечними зв'язками. [C.1060]
Найбільш простим прикладом такого регулювання є, мабуть. синтез ферментів в формі неактивного предщественніка. Найбільше відомі в зв'язку з цим потужні протеолітичні ферменти процесу травлення. Зрозуміло, що в клітинах, які виробляють ці ферменти, прояв їх активності було б небажаним. У зв'язку з цим пепсин, трипсин і хімотрипсин синтезуються у вигляді неактивних зімогенов. Пепсиноген потім секретується в шлунок, де спільна дія високої концентрації кислоти і особливо протеолітичнаактивність вужа присутнього там пепсину призводить до видалення 44-членного пептидного фрагмента і утворення активного ферменту. Активацію трипсиногена, яка полягає у видаленні гексапептіда. здійснює фермент ентерокіназа, а також (автокаталитически) вже утворився трипсин, в той час як хімотрипсин виходить з химотрипсиногена допомогою протеолітичної дії трипсину, що вивільняє в результаті важливу для активності хімотрипсину кінцеву + ИНз-групу изолейцина-16 (див. розд. 24.1.3.4) . [C.536]
При поверхневому методі вирощування культури процес триває 2-3 доби при 30 або 37 ° С. В цьому випадку амилолитическая активність (АС) сухого препарату Вас. subtilis повинна бути не менше 150 од. / г, а протеолітична активність - не менше 6 од. / г. Одиницю протеолітичної активності характеризує Кот [c.196]
Протеолітичні ферменти мають вплив на до кість дріжджів. Зі збільшенням протеолітичної активності дріжджів (підвищується ступінь автолиза і різко знижується їх якість. [C.68]
Для дослідження були взяті пресовані пекарські дріжджі. Показання) ефрактометра в робочому і контрольному дослідах відповідно рівні 22,20 і 14,96. 1роби інкубували 20 год. Кількість дріжджових клітин в 1 мм суспензії - 2,35 мільйона. Для визначення протеолітичної активності пресованих пекарських дріжджів (в мг%) підставляємо отримані результати в формулу [c.73]
Про інтенсивність протеолізу можна судити за кількістю зниклого субстрату або за кількістю продуктів гідролізу. Для визначення протеолітичної активності ферментів в якості білкового субстрату використовують препарати едестіна, яєчного альбуміну. желатину, казеїну і ін. Витяжку готують, наполягаючи досліджуваний матеріал на воді, водному розчині гліцерину. а також на слабокислом або слабош, ялинковому буферних розчинах. Іноді наполягання буває досить тривалим. В окремих випадках при наполяганні матеріалу з водою застосовують активатори, наприклад цистеїн, HaS, ціанід і ін. Таке ж активування застосовують і в дослідах по автолизу. При визначенні активності протеаз враховують, що в витяжках можуть бути активатори і паралізатор. [C.69]
Для визначення протеолітичної активності ферментів перед] рительно готують дріжджову суспензію або водні витяж з борошна, солоду та іншого рослинного матеріалу. Як б (кового субстрату беруть знежирений казеїн. Казеїн найбільш ліг розщеплюється протеиназами. Крім того, він належить до нат1 ним білків, розщеплюють пептидазами. [C.70]
Рефрактометричні показники протеолітичної активності по прецизійному рефрактометр марки РПЛ висловлюють в мілліграм відсотках азоту розчинних продуктів протеолізу, множачи їх t 45. Встановлено, що при збільшенні концентрації азоту розчиняються продуктів протеолізу на 45 мг% показання рефрактометра зр ються на одиницю. Формула протеолітичної активності растител них продуктів висловлює кількість (в мг%) азоту розчинних ін дуктов протеолізу, що утворюється при дії на білковий субс рат (казеїн) ферментів, що містяться в 100 г досліджуваного речовин [c.72]
Лише в останні роки з'явилися деякі дані про фізіологічні типах анаеробних мешканців метантенков [472]. Анаеробні бактерії. володіють протеолітичної активністю, виділяли і вивчали на середовищі, що містить молоко. м'ясний бульйон, супернатант вмісту метантенка, вітаміни, солі і сліди органічних кислот. Загальна кількість бактерій становить [c.135]
Далі було з'ясовано вплив гідрофобного зв'язування вуглеводнів ферментами (пепсин і Хімо-трипсин) на біологічну (протеологіческую) активність. Показано, що солюбілізація бензолу призводить до значного зниження протеолітичної активності пепсину. Після солюбилизации активність його падає з 100 до 40-70% (метод визначення активності по Метту). Передбачуваний механізм гальмування протеолітичної активності пепсину полягає в тому, що бензол, взаємодіючи з неполярними групами пепсину, екранують його активний центр. [C.396]