Протеази, протеїнази - довідник хіміка 21

В процесі оцукрювання велику активність проявляють протеази. Оптимальним для дії солодовою протеїнази є pH 4,5-5,0, для пептідази -pH 7,3-7,9, При температурі [c.184]

У зерні містяться такі найважливіші ферменти. що мають значення для технології спирту карбогідрази, гідролізуючі вуглеводи (Р-амілаза і з'являється при проростанні зерна -амилаза, сахараза, мальтаза) протеази, гідролізуючі білкові речовини (протеїнази, поліпептідази) ліпази, що розщеплюють жири на гліцерин і жирні кислоти. [C.8]

Протеази поділяють на протеїнази і пептідази. Протеїну-зи ведуть гідроліз безпосередньо нативних (природних) білків. [C.67]

Протеази - каталізують реакцію гідролізу білків і продуктів їх розпаду. У цю підгрупу входять протеїнази. розщеплюють натуральні білки до пептонов дезамінази - гидролизуют амінокислоти до аміаку і відповідної оксикислоти. [C.526]

Надзвичайно складна проблема специфічності протеолітичних ферментів. Раніше вважали, що специфічність протеаз визначається розмірами частинок субстрату, і за цією ознакою поділяли їх на протеїнази і пептідази. Після вивчення властивостей цих груп ферментів за допомогою низькомолекулярних синтетичних субстратів стало ясно, що визначальним моментом реакції є природа амінокислотних бічних ланцюгів і інших радикалів, сусідніх з гідролізованого зв'язком. Фермент гидролизует тільки ті зв'язку, які задовольняють його структурним вимогам. Серед протеаз на підставі їх специфічності розрізняють дві групи ендопептідази, що розщеплюють пептидную ланцюг білка в середніх ділянках і гідролізуючі її на більш дрібні фрагменти. і екзопептідази, які не можуть розщеплювати зв'язків в середині ланцюга, а діють послідовно. отщепляя одну за одною кінцеві амінокислоти - або з аминного, або з карбоксильного кінця ланцюга. Перші - протеїнази (пепсин, трипсин, хімотрипсин, папаїн, фицин, катепсини), другі - пептідази (амінопептидази, карбокси-, діпептідази і ін.). При розщепленні білка ендо- та екзопептідази діють як би синхронно перші утворюють значне число вільних кінців, другі впливають на утворилися фрагменти. [C.60]

Протеази часто розмежовують також на дві підгрупи а) протеїнази, гідролізуючі білки б) пептідази, що розщеплюють пептиди. Однак в техніці зазвичай пептідази окремо не використовують, а їх дія може проявлятися спільно з дією протеїназ. з якими вони бувають в різних технічних препаратах. [C.220]

Препарати мікробних протеаз, що застосовуються в практиці, зазвичай являють собою суміші ендопептідаз (протеїнази) і екзопептідази. [C.237]

Аналогічним чином протеази можна застосовувати в р и б н о м промисловості, що також має велике економічне значення і допомагає справі постачання населення наиболе якісними харчовими продуктами. Як і при обробці м'яса. основним процесом тут є частковий гідроліз білків під впливом протеїназ. Він протікає і під впливом власних внутрішньотканинний ферментів, але дуже повільно і слабо. Введення протеїназ ззовні різко прискорює дозрівання, змінює структуру тканин риби, полегшуючи проникнення в неї солі, коптильних речовин або, навпаки, вихід солі, т. Е. Отмочку. Цілий ряд широко використовуваних процесів рибної промисловості може бути інтенсифікований під впливом протеолітичних препаратів. До них відносяться а) звичайний посол рибопродуктів [c.242]

Протеази діляться на дві групи - протеїнази і пептідази. [C.145]

До ферментам гідролаз відносяться ферменти, що розщеплюють білки, - протеїнази (або протеази), ферменти, що розщеплюють жири, - ліпази, ферменти, що діють на вуглеводи, - карбогідрази. До цієї групи належить і фермент фосфатаза. гідроліз фосфорні ефіри. Характер реакції у всіх [c.95]

Протеолітичні ферменти солоду можуть бути розділені на дві групи 1) протеїнази, куди входять протеази з оптимумом рН 3-4,5, що дають перші продукти розпаду білків триптичного ферменти з оптимумом pH, близьким до 6, що дають поліпептиди і амінокислоти і 2) пептідази з оптимумом pH, близьким до 7, що розщеплюють полі- і дипептиди до амінокислот. [C.105]

Протеази. Серед бактеріальних протеаз змішаних мікробних ценозів зустрічаються протеїнази, пептідази і еластази. Активність ферментів збільшується під дією іонів Fe і особливо іонів Mg. містяться в зольной частини осадів та мулів [13]. Оптимум pH цих ферментів знаходиться в межах 7-8. [C.55]

Проназа Р, ліофілізована Протеаза бактеріальна. кристалічна сг-Протеаза Протеиназа До а - > - Рпбозо -1 -фосфат, ДЦГА-сіль [c.409]

Живі клітини містять інструменти свого власного руйнування, а саме деструктивні гідролітичні ферменти. такі, як нуклеази, полісахарідгідролази, фосфатази і протеази (протеїнази, протеолітичні ферменти). У клітинах ссавців вони укладені в лізосоми і звільняються в контрольованих умовах. Ці ферменти зазвичай діють на строго певні молекули. руйнуючи їх, якщо це диктується фізіологічним станом організму. У рослин деструктивні ферменти зберігаються в вакуолях їх дію в цитоплазмі знаходиться під контролем різних специфічних інгібіторів. У мікроорганізмів гідролітичні ферменти часто виявляються між мембраною і клітинною стінкою. Їх роль полягає головним чином в розщепленні позаклітинних макромолекул. У процесі отримання містить ферменти клітинного екстракту спостерігається в клітці нестійка рівновага між окремими її компонентами майже неминуче порушується, в результаті чого ці ферменти змішуються з вмістом клітини. Протеолі-тическим ферментам приділено тут особливу увагу. Існують методи. що дозволяють звести до мінімуму руйнування лізосом під час добування м'яких тканин тварин [157], але в багатьох випадках, коли руйнування самої клітини вимагає енергійної гомогенізації, вони неприйнятні. Крім того, при використанні великої кількості вихідного матеріалу обробка клітин го рмония або ферментами з метою обережного звільнення їх вмісту непрактична. Отже, ми повинні прийняти як факт, що деструктивні ферменти будуть присутні в екстракті, і з ними треба щось робити. [C.256]

Протеази (Пептідгідролази) каталізують гідролітичні розщеплення білків і поліпептидів, т. Е. Розрив зв'язку СО-NH-. Зазвичай протеази поділяють на протеїнази і пептідази, з яких перші каталізують розщеплення білків, другі-розщеплення поліпептидів і дипептидов. Однак такі протеїнази, як папаїн і деякі інші. гидролизуют пептидні зв'язку не тільки в білках, але і в різних пептидах. [C.120]