Константа Міхаеліса

Константа Міхаеліса. Вплив концентрації ферменту на реакцію

Константа Міхаеліса Км - вельми зручний кількісний параметр, що допомагає встановити, яким чином даний фермент буде реагувати при тих умовах, які є в живій клітині.

Іншими словами, км являє собою концентрацію субстрату, при якій швидкість реакції дорівнює половині максимальної. Якщо фермент характеризується високим значенням км, то це означає, що потрібно багато субстрату для того, щоб збільшити швидкість катализируемой цим ферментом реакції до половини максимальної; низька величина Км вказує на те, що для насичення ферменту досить невеликої кількості субстрату. З цих положень слід також, що фермент-субстратні пари з низьким значенням Км характеризуються високою спорідненістю один до одного і навпаки.

Крім того, величина Км допомагає вирішити питання про те, які з груп субстратів будуть найбільш ефективно зв'язуватися з даними ферментом. Якщо фермент не має суворої специфічний ністю, то в присутності звичайних концентрацій реагентів, маю щихся в клітці, він буде переважно каталізувати реакцію, що протікає за участю того субстрату, для якого характерна найнижча величина / Див при взаємодії з даними ферментом. Знання концентрацій різних субстратів в клітці і величин / Див при взаємодії цих субстратів з ферментами дозволяє оцінити внесок окремих реакцій в процес обміну речовин в організмі в цілому, а також встановити, яка з цих реакцій лімітує швидкість всього процесу. З'ясування цих питань абсолютно необхідно для розуміння впливу фізіологічних регуляторних факторів, таких, як гормони, на швидкість метаболічних реакцій.

Вплив концентрації ферменту на реакцію

Хоча величина Км характерна і постійна для кожної фермент-субстратної пари, величина Vmax прямо пропорційна кількості наявного в системі ферменту. Дійсно, можна показати алгебраїчно, що Vmаx = k [Е], де [Е] - концентрація ферменту, a k - константа швидкості для реакцій, описаних вище при розгляді етапів (3) і (4). Вимірювання Vmax »або швидкості ферментативної реакції в присутності насичує концентрації субстрату, фактично служить мірою числа наявних у клітці молекул ферменту. Хоча не завжди вдається висловити [Е] в молях на літр, оскільки величина k не завжди відома, можна допустити, що вимір активності ферменту при оптимальних умовах дає точне уявлення про відносні кількостях ферменту.

У число умов. оптимальних для дії ферменту, включають, крім забезпечення достатньої для насичення ферменту концентрації субстрату, відповідні фізичні параметри (температура, рН середовища, ступінь іонізації), а також наявність будь-яких додаткових чинників, які могли б сприяти каталітичного процесу.