конформація білків
Лінійні поліпептидні ланцюги індивідуальних білків за рахунок взаємодії функціональних груп амінокислот набувають певну просторову тривимірну структуру, або конформацию. У глобулярних білках розрізняють два основних типи конформації пептидних ланцюгів: вторинну і третинну структуру.
Вторинна структура білка - це просторова структура, що утворюється в результаті взаємодій між функціональними групами амінокислот, що входять до складу білка. При цьому пептидная ланцюг може набувати регулярні структури двох типів: a- спіраль і b- структури. Спирализация поліпептидного ланцюга забезпечується водневими зв'язками, що виникають між аміно- карбоксильними групами, пептидного зв'язком, розташованої на протилежних витках спіралі, а також гідроксильних груп тирозину і серину.
Найбільш поширеною формою вторинної структури є a- спіраль (поліпептидний ланцюг як би накручена на уявний циліндр за годинниковою стрілкою, що обумовлено L-амінокислотним складом природних білків). Завдяки дослідженням Л. Полінга в структурі a- спіралей відкритий ряд закономірностей (за це відкриття Л. Полінг удостоєний Нобелівської премії). На кожен виток (крок) спіралі доводиться 3,6 амінокислотних залишку, крок спіралі 0,54 нм на виток, а на один амінокислотний залишок припадає 0,15 нм. Кут підйому спіралі 26 0. через 5 витків спіралі (18 амінокислотних залишку або 2,7нм) структурна конфігурація поліпептидного ланцюга повторюється. Не всі глобулярні білки спіралізують на всьому протязі поліпептидного ланцюга. У молекулі білка a- спіральні ділянки чергуються з лінійними. Зокрема, якщо a- і b- ланцюга гемоглобіну спіралізують, наприклад, на 75%, то лізоциму - на 42%, а пепсину - всього на 30%.
Інший тип конфігурації поліпептидних ланцюгів, виявлений в білках волосся, шовку, м'язів і в інших фібрилярних білках, отримав назву b- структури. У цьому випадку дві або більше лінійні поліпептидні ланцюги, розташовані паралельно або, частіше, антипараллельно, міцно зв'язуються межцепочечних водневими зв'язками між NH- і СО-групами сусідніх ланцюгів, утворюючи структуру типу складчастого шару (плоска форма і схожа на хутра гармошки).
У природі існують білки, будова яких, однак, не відповідає ні b-. ні a- структурі ( «колагенова спіраль»). Типовим прикладом таких білків є колаген - фібрилярний білок, що становить основу маси сполучної тканини в організмі людини і тварин.
Третинна структура білка - це просторова орієнтація поліпептидного спіралі або спосіб укладання поліпептидного ланцюга в певний обсяг. У стабілізації просторової структури білків, крім ковалентних зв'язків (пептидні і дисульфідні), основну роль грають так звані Нековалентні зв'язку (водневі, електростатичного взаємодії заряджених груп - т.зв. сольовий місток, міжмолекулярних ван дер Ваальсових сил, гідрофобні взаємодії).
Третинна структура білка після завершення його синтезу в рибосомах формується автоматично, мимовільно і повністю зумовлюється первинною структурою. Основною рушійною силою в виникненні тривимірної структури є взаємодія радикалів амінокислот з молекулами води. При цьому неполярні гідрофобні радикали амінокислот як би занурюються всередину білкової молекули, утворюючи там «сухі зони», в той час як полярні радикали виявляються орієнтованими в сторону води.
Т.ч. третинна структура визначає форму білкової молекули:
- глобулярні білки (форма клубка з нерівною поверхнею);
- фібрилярні білки (форма витягнутих ниток, вони виконують опорні функції).
Свої біологічні функції білки проявляють на рівні третинної і четвертинної структури.
Четвертичная структура білка - це спосіб укладання в просторі декількох поліпептидних ланцюгів, що мають первинну, вторинну і третинну структури. Багато функціональні білки складаються з декількох поліпептидних ланцюгів, з'єднаних нековалентними зв'язками. Кожна окремо взята поліпептидний ланцюг, що отримала назву протомеров, мономера або субодиниці, найчастіше не володіє біологічною активністю. Цю здатність білок набуває при певному способі просторового об'єднання входять до його складу протомеров, тобто виникає нова якість, не властиве мономірним білку. Утворену молекулу прийнято називати олігомером (або мультимера). Олігомерні білки частіше побудовані з парного числа протомеров (від 2 до 4, рідше від 6 до 8) з однаковими або різними молекулярними масами.
Всі теми даного розділу:
Амінокислоти.
Класифікація амінокислот розроблена на основі хімічної будови радикалів. Розрізняють циклічні і аліфатичні (ациклічні) амінокислоти. За кількістю амінних і карбоксильних груп амінокислот
пептиди
Пептиди - органічні молекули, до складу яких входить кілька залишків амінокислот, пов'язаних пептидного зв'язком. Залежно від кількості залишків амінокислот і молекулярної маси розрізняють:
Аналіз мембранного рівноваги Доннана
Якщо в клітці немає білка і його солі, то С1 = 0, тоді. т. е. при відсутності в клітці ВМ
ФЕРМЕНТИ
Ферменти (ензими) - біологічні каталізатори, що прискорюють хімічні реакції обміну речовин в організмі. Каталіз - це процес зміни швидкості хі
Відмінність ферментів від неорганічних каталізаторів
1. Ферменти мають більш високу каталітичну активність (вище в млн.раз); 2. Каталітична активність проявляється в дуже м'яких умовах (помірні температури 37-40ºС, нормальне
будова ферментів
До останнього часу вважалося, що абсолютно всі ферменти є речовинами білкової природи. Але в 80-і роки була виявлена каталітична активність у деяких низькомолекулярних РНК. ці фер
Активний центр ферментів.
Ферменти - високомолекулярні речовини, молекулярна вага яких досягає декількох млн. Молекули субстратів, що взаємодіють з ферментами зазвичай мають набагато менший розмір. Тому природний
Механізм дії ферментів
Механізм дії ферментів полягає в наступному. При з'єднанні субстрат з ферментом утворюється нестійкий фермент субстратної комплекс. У ньому відбувається активація молекули субстрату за рахунок:
специфічність
Здатність ферменту каталізувати певний тип реакції називають специфічністю. Специфічність буває трьох видів: 1. - відносна або групова специфічність
Кінетика ферментативних реакцій
Швидкість ферментативних реакцій залежить від наступних основних факторів: 1. концентрації ферменту; 2. концентрації субстрату; 3. температури; 4. р
Специфічність дії ферментів
За специфічності дії ферменти ділять на 2 групи: що володіють абсолютною специфічністю і відносної специфічністю. Відносна (групова) специфічність спостерігається, коли фермі
Регуляція шляхом ковалентного модифікації
До цього шляху відносяться: 1) частковий протеоліз 2) асоціація - дисоціація 3) фосфорилирование - дефосфорілірованіе. 1) Частковий протеоліз. деякі фе
Регуляція за типом зворотного зв'язку.
До складу ферментів крім активного центру може входити інший центр - аллостерічеський, до якого мо-гут приєднуватися низькомолекулярні речовини і через міняти активність ферментів. аллостерічеський (
типи інгібування
Розрізняють оборотне і необоротне інгібування ферментів. Пригнічення є незворотнім, якщо інгібітор необоротно зв'язується з ферментом (образо-ваний комплекс субстрат-інгібітор НЕ розпад
конкурентне інгібування
Конкурентне інгібування спостерігається, коли ін-гібітор і субстрат мають подібні структури і конкур-ють за зв'язування з активним центром ферменту. Якщо до ферменту Е додати конкурентний інгібі
Ферменти
Ферменти - це ферменти, що каталізують одну і ту ж реакцію, але відрізняються один від одного по АК-складу, порядку зв'язування АК, електрофоретичної рухливості, км, локалізації в клітині і орга
Кількісна характеристика активності ферменту
За одиницю ферментативної активності (Е) прини-мают кількість ферменту, катализирующее перетворений-ня 1 мкмоль субстрату за 1 хв:
Ензимодіагностика
У нормальних умовах активність ферментів в сироватці крові відносно невелика в порівнянні з їх активністю в тканинах. При ураженні ряду органів і тканин, що пов'язано з порушенням проникності
ензимотерапія
Використання ферментів з терапевтичною метою застосовується давно. Ще в минулому столітті, після відкриття пепсину, його стали застосовувати при лікуванні диспепсії (на-рушення травлення) і труднозаживающих
обмін ліпідів
Перетворення ліпідів в процесі травлення і всмоктування. Ліпіди - важлива складова частина їжі. Дорослій людині потрібно від 70 до 145г жиру в добу в залежності від т
транспорт ліпідів
Ресинтезувати тріацілгліцеріни, фосфоліпіди, холестерин і його ефіри в епітеліальних клітинах кишечника з'єднуються | з невеликою кількістю білка і утворюють хиломікрони (ХМ- частки діаме
Тема ВУГЛЕВОДИ
Термін «Вуглеводи», запропонований в Х1Х столітті, був заснований на припущенні, що всі вуглеводи містять 2 компонента - вуглець і воду, і їх елементарний склад можна виразити загальною формулою Сm (H
Моносахариди.
Моносахариди - похідні багатоатомних спиртів, що містять карбоксильну групу. Залежно від положення в молекулі карбоксильної групи моносахариди поділяють на альдози і кетози.
Стериоизомеров моносахаридів.
Всі моносахариди містять асиметричні (хіральні) атоми вуглецю. Все ізомери моносахаридів поділяють на D- і L-форми за подібністю розташування груп атомів у останнього центру асиметрії з рас
Циклічні (полуацетальние) форми моносахаридів.
Будь-моносахарид з конкретними фізичними властивостями (температура плавлення, розчинність і т.д.) характеризується специфічною величиною питомого обертання [# 945;] 20D, до
Реакції полуацетального гідроксилу.
Моносахариди, як в кристалічному стані, так і в розчині в основному існують в полуацетальних формах. Полуацетальний гідроксил відрізняється великою реакційною здатністю і може замещатьс
Реакції за участю карбонільної групи.
- окислення моносахаров. Обробка альдоз слабкими окислювачами призводить до перетворення альдегідної групи в положенні атома С-1 в карбоксильну групу з утворенням так
олігосахариди
Олігосахариди - вуглеводи, молекули яких містять від 2 до 10 залишків моносахаридів, з'єднаних глікозіднимі зв'язками. Відповідно до цього розрізняють дисахариди, трісахаріди і т.д. Діса
полісахариди
Полісахариди - високомолекулярні продукти поліконденсації моносахаридів, пов'язаних один з одним глікозіднимі зв'язками і утворюють лінійні або розгалужені ланцюги. Найбільш часто зустрічається мон
Гетерополісахарид.
Найважливіші представники гетерополісахарідов в органах і тканинах тварин і людини - глікозаміноглікани (мукополісахариди). Вони складаються з ланцюгів складних вуглеводів, що містять аміноцукри і уроновие
Проміжний обмін вуглеводів в організмі
У проміжному обміні вуглеводів в організмі можна виділити наступні процеси: 1. Надходження глюкози в клітини тканин. 2. Біосинтез глікогену в печінці і м'язах. 3. розпил
ВІТАМІНИ
Вітаміни - це низькомолекулярні органічні сполуки, які, будучи присутнім в їжі в невеликих кількостях, є незамінними її компонентами, обидві
жиророзчинні вітаміни
Вітаміни групи А (ретинол, антіксерофтальміческій) Відомі 3 вітаміну групи А: А1, А2 і цис-форма вітаміну А1 (неовітамін А)
біологічна роль
1. Віт. А бере участь в регуляції проникності мембран; 2. Бере участь у транспорті моносахаридів, необхідних для синтезу глікопротеїнів; 3. Чи впливає на засвоєння білка їжі
водорозчинні вітаміни
Вітамін В1 (тіамін, антіневріческій) Перший кристалічний вітамін, виділений Функом в 1912 р Хімічна структура: 2 кільця - пі
біологічна роль
1. ТПФ бере участь в реакціях декарбоксилювання # 945; -кетокислот; 2. ТПФ бере участь у розщепленні і синтезі # 945; -оксікіслот (наприклад, кетосахаров), тобто в реакціях синтезу і розщеплення
Вітамін С (аскорбінова кислота, антискорбутний вітамін).
Хімічна будова. Вітамін С є лактон кислоти зі структурою, близькою структурі L-глюкози. Завдяки наявності двох асиметричних атомів вугле
Авітаміноз і гіповітаміноз
Недостатність вітаміну РР викликає захворювання пелагрою (шорстка шкіра). Ведучий симптом хвороби - дерматит. Шкіра червоніє, стає шорсткою, покривається пухирями, тріщинами, на місцях лопающ
Загальна характеристика нуклеїнових кислот
Нуклеїнові кислоти - це високомолекулярні органічні полімери (полінуклеотіди), що забезпечують зберігання і передачу генетичної інформації. Були відкриті в 1870 році німецьким вчені
Хімічна будова РНК і ДНК.
Нуклеїнові кислоти складаються з мононуклеотидів. Мононуклеотиди нуклеїнових кислот в свою чергу складаються з трьох компонентів: Нуклеїнові кислоти
РНК ДНК
Н3РО4 Н3РО4 Рибоза дезоксирибозою Азотисті основи (А, Г, Ц, У) (А, Г, Ц, Т) У таблиці 1 представлені сост
Первинна структура РНК і ДНК.
Первинна структура у РНК і ДНК однакова - це лінійна полинуклеотидная ланцюг, в якій нуклеотиди з'єднані між собою 3/5 / фосфодіефірнимі зв'язками, які утворюють остат
Вторинна структура ДНК.
Вторинна структура ДНК характеризується правилом Е. Чаргаффа (закономірність кількісного вмісту азотистих основ): 1. У ДНК атомні частки пуринових і піримідинів
Третинна структура ДНК.
Третинна структура ДНК - це спіраль і суперспіраль в комплексі з білками. ДНК може існувати в лінійної формі (в хромосомах еукаріот) і в кільцевої (у прокаріот і в мітохондріях). спирализация
Структура і функції РНК.
На відміну від ДНК, молекула РНК складається з однієї полінуклеотидних ланцюга, яка утворює спіраль сама на себе, тобто утворює всілякі «петлі» і «шпильки» за рахунок взаємодій комплементарних азот
Тема: ОБМІН НУКЛЕЇНОВИХ КИСЛОТ І НУКЛЕОТИДІВ В ОРГАНІЗМІ ЛЮДИНИ.
Обмін нуклеотидів в організмі включає процеси анаболізму (біосинтез пуринових - основний і резерв-ний шлях - і піримідинових нуклеотидів) і катаболіз-ма (розпад нуклеїнових кислот
транскрипція
Транскрипція - біосинтез молекул РНК на матри-це ДНК, локалізована в ядрі клітини, йде постійно, не-залежно від циклу клітини. Субстратами і джерелами енергії для біосінте
біосинтез білка
Біосинтез білка (трансляція) протікає в полісомах і призводить до побудови поліпептидного ланцюга з аміно-кислот (первинної структури білка). Для процесу транс-ляції необхідні: матри
Регуляція транскрипції. теорія оперон
Оперон - ділянку ДНК, що кодує будову од-ного виду білків, що містить регуляторну зону, конт-ролірующую синтез цих білків. Регуляція транскрипції м-РНК включає Індуктори
Цикл лимонної кислоти - ЦТК - цикл Кребса
Цикл лимонної кислоти є серією реакцій, що протікають в мітохондріях, в ході яких здійснюється катаболізм ацетильних груп (до 2СО2) і освіту восс
Регуляція циклу Кребса
Лімітуючим реакція всього циклу Кребса - реакція синтезу цитрату (фермент цітратсінтаза). Регуляторні ферменти циклу Кребса: піруватдегідрогенази (інгібітори: АТФ, НАДН +
Роль кисню в метаболізмі
Організм людини функціонує в аеробних усло-віях: 90% енергії він отримує за участю кисню. Кисень виконує дві найважливіші функції в Метабо-лізм в процесі життєдіяльності
токсичність кисню
Для організму людини токсичність кисню обус-лову токсичністю його активних форм, які мо-гут утворюватися при перенесенні електронів від окислюється-мих субстратів на кисень
нуклеозидтрифосфат
Найбільш поширеними високоенергетичних-ми загальними проміжними продуктами є нук-леозідтріфосфати (НТФ), які можуть передавати свою кінцеву високоенергетичну ф