Комплекс mg2 і АТФ

Більшості ферментів для виконання каталітичної функції необхідні коферменти. Виняток составляютгідролітіческіе ферменти (протеази, рибонуклеази, ліпази) не мають в складі активного центру коферментів.

Коферменти вбудовуються в активний центр і безпосередньо беруть участь в каталітичному процесі. Якщо зв'язок ковалентний - такий кофермент називається простетичної групою (ліпоат, біотин, ФАД, ФМН). Коферменти найчастіше представляють собою вітаміни або їх похідні.

Апофермент визначає специфічність перетворень субстрату. Один і той же кофермент вбудований в різні апофермент може брати участь в різних перетвореннях субстрату. Наприклад, пиридоксальфосфат (коферментная форма вітаміну В6) бере участь в реакціях трансамінування або декарбоксилирования - все залежить від апофермента з яким він пов'язаний. Коферментами виступають:

геми (простетичної група). Входять до складу цитохромів, NO-синтази, каталази, пероксидази, гуанілатциклази, цитохроми.

Як багато білків, ферменти можуть бути мономерами. тобто складаються з однієї субодиниці, іполімерамі. що складаються з декількох субодиниць.

Деяким ферментам наприклад Мультиферментний комплексу піруват дегідрогенази, що зв'язує гліколіз і цикл трикарбонових кислот, потрібно п'ять органічних коферментів і один іон металу: тіамін пірофосфат (ТДФ), ковалентно связаннийліпоамід і флавін аденін динуклеотид (ФАД), косубстрата -нікотінамід аденін динуклеотид (НАД) коензим А (КоА) і іон магнію (Mg2 +).

Активний і аллостерічеський центри ферменту.

У складі ферменту виділяють області, які виконують різну функцію:

1. Активний центр - комбінація амінокислотних залишків (зазвичай 12-16), що забезпечує безпосереднє зв'язування з молекулою субстрату і здійснює каталіз. Амінокислотні радикали в активному центрі можуть перебувати в будь-якому поєднанні, при цьому поруч можуть розташовуватися амінокислоти, значно віддалені один від одного в лінійній ланцюга.

У ферментів, що мають в своєму складі кілька мономерів, може бути кілька активних центрів по числу субодиниць. Також дві і більше субодиниці можуть формувати один активний центр.

У складних ферментів в активному центрі обов'язково розташовані функціональні групи кофактора.

У свою чергу в активному центрі виділяють дві ділянки:

якірний (контактний, що зв'язує) - відповідає за зв'язування і орієнтацію субстрату в активному центрі,

каталітичний - безпосередньо відповідає за здійснення реакції.

Схема будови ферментів

2. аллостеріческого центр (allos - чужий) - центр регуляції активності ферменту, який просторово відділений від активного центру і є не у всіх ферментів. Зв'язування з аллостерическим центром будь-якої молекули (званої активатором або інгібітором, а також ефектором, модулятором, регулятором) викликає зміна просторової конфігурації білка-ферменту (активного центру) і, як наслідок, швидкості ферментативної реакції. В якості такого регулятора може виступати продукт даної або однієї з наступних реакцій, субстрат реакції або іншу речовину.

Аллостерічеськіє ферменти в більшості випадків є білками з четвертинної структурою, при цьому активний і регуляторний центри можуть перебувати в різних субодиниць.