Денатурація необоротна - довідник хіміка 21

Хімія і хімічна технологія

Денатурація. Втрата білком природного (нативної) конформації, що зазвичай супроводжується втратою його біологічної функції. наприклад ферментативної активності. Денатурація може бути або оборотним, або необоротним процесом. Прикладом останнього служить коагуляція яєчного білка (альбуміну) при нагріванні яйця. [C.413]

Необоротна денатурація білка яйця [c.456]

Хімічні властивості. 1. Для білків характерні реакції. в результаті яких випадає осад. В одних випадках отриманий осад при надлишку води знову розчиняється, а в інших - відбувається необоротне згортання білків. т. е. денатурація, в результаті чого їх молекули піддаються незворотних хімічних змін. Так, наприклад, етанол осаджує білки по-різному. Якщо на білок яйця короткочасно подіяти його розбавленим розчином. то отриманий осад можна розчинити у воді. Але якщо на білок подіяти нерозведеним спиртом, то відбувається денатурація. [C.20]

При нагріванні білків до 100 ° С або при впливі на них інших речовин (кислот, лугів, сечовини, солей важких металів і т. Д.) Білкові розчини свертиваются- коагулюють-й утворюються опади. більше не здатні до зворотного розчинення. При цьому в білку відбуваються внутрішньо-молекулярні зміни. які призводять до зміни його фізичних, хімічних і біологічних властивостей. Білок, що втратив свої початкові властивості, називається денатурованим білком. а зміна властивостей білка під впливом різних зовнішніх впливів називається денатурацією. Зазвичай денатурація - незворотний процес. [C.210]

Однак, знаючи тільки порядок розташування амінокислот. не можна ще уявити собі абсолютно чітко всі рівні організації білкової молекули. Навіть прн обережному нагріванні білки нерідко необоротно втрачають властивості, властиві їм у природному стані. іншими словами, відбувається денатурація білків. Причому зазвичай денатурація не супроводжується розщепленням поліпептидного ланцюга щоб розщепити ланцюг, потрібні більш жорсткі умови. Отже, ланцюги утворюють якусь певну структуру під дією слабких вторинних зв'язків. В освіті таких вторинних зв'язків зазвичай бере участь атом водню. що знаходиться між атомами азоту і кисню. Така воднева зв'язок в двадцять разів слабкіше звичайної валентної зв'язку. [C.130]

Біохнміч. ефекти високих Д. При Д в дек. сотень МПа відбувається денатурація білків. при цьому змінюються їх антигенні св-ва, знижується активність токсинів. Особливо чутливі до Д. процеси утворення зв'язків білок -ліганд і білок-білок. Так, для білків характерно значив зменшення швидкості асоціації з підвищенням Д. (AV позитивні і можуть обчислюватися сотнями см / моль). Денатурує вплив Д. залежить від природи білка. т-ри і pH середовища. Напр. овальбумин необоротно коагулює при 800 МПа, тоді як розчини альбуміну не зазнають змін навіть при 1,9 ГПа. Д. може перешкоджати теплової денатурації білка і навіть викликати ренатурації білка, де- [c.621]

Козмай наводить кілька значень - АЯ і -А5 для денатурації. У багатьох білків вони знаходяться в межах 60-150 ккал моль і 200- 400 Ентре. од. Зміна ентропії дуже велике, так що денатурація супроводжується значним виграшем ентропії, що складається з великого числа малих збільшень. У багатьох випадках молекула не може повернутися до колишньої, більш упорядкованим конфігурації, і яка спостерігається денатурація незворотна. [C.276]

Нерозчинна форма ульмінові кислоти цементує просочену нею грунт. Перехід її в пластівчастий слизовий осад відбувається також при процесі заморожування. Такого роду денатурація незворотна. [C.179]

В інших випадках денатурація незворотна. Це означає, що у білка можуть бути альтернативні стабільні конформації, утворення яких залежить від певних умов. Можливо, що правильну конформацію білки набувають тільки під час біосинтезу. При цьому специфічні області вже синтезованого ділянки білка вступають у взаємодію між собою. поки інша частина молекули ще не синтезована. Синтез білка відбувається тільки в одному напрямку, і це може мати важливе значення для визначення структур вищого порядку. Таким чином. сам напрямок синтезу забезпечує інформацію, необхідну для утворення правильної конформації. (Той же принцип використовується для деяких РНК см. Гл. 15.) [c.57]

Слідом за денатурацією, що обумовлює втрату частинками гидрофильности, останні коа] уліруют і осідають на дно посудини. Наприклад, при кип'ятінні яєчного білка він зазнає незворотні денатураціонние зміни, позбавляється водної оболонки. втрачає розчинність. Змінюються і інші його властивості. Денатурований білок краще перетравлюється ферментами шлунково-кишкового тракту людини, ніж незмінений (нативний). [C.184]

Дифузія великих молекул білка в поверхневий шар розчину. а також структурні перетворення їх в поверхневому шарі протікають вкрай повільно. Білок, переходячи в поверхневий шар. може зазнавати денатурацію, одночасно втрачаючи розчинність в воді. Явище поверхневої денатурації необоротно для багатьох білків. Так як кількість денатурованого білка пропорційно поверхні розділу розчин - повітря, то даний ефект значно посилюється при струшуванні, перемішуванні і аерація розчину. [C.197]

При дії електролітів або органічних розчинників (спирт, хлороформ) на розчини білків відбувається їх осадження (згортання). Нагрівання ж призводить до необоротного осадженню і втрати багатьох властивостей. Таке явище отримало назву денатурації білка. Під цим мається на увазі таке перетворення білка, яке призводить до втрати його природних властивостей. Наслідком такого процесу є нарушешге структури білкової молекули. Первинна структура яких-небудь змін в цьому випадку не піддається. [C.427]

До структуроутворенню належить і таке явище, як денатурація, характерна для білкових з'єднань. Під денатурацією розуміють необоротне осадження і згортання білка. при яких порушуються первісна специфічна j [c.381]

Кінетика незворотною денатурації бичачого оксигемоглобина. Умови досвіду pH 11,9 температура 2 ° С [c.11]

Досвід 2. Необоротна коагуляція яєчного білка. Частина розчину яєчного білка, що залишилася від попередньої роботи, нагрівають до кипіння, повільно підвищуючи температуру при температурі приблизно 50-60 ° С в розчині з'являється біла муть, і при подальшому нагріванні утворюються пластівці. Осад, який перебуває над ним розчин залишають охолоджуватися отриманий осад у воді не розчиняється, так як в результаті нагрівання відбулися незворотні зміни в білку, звані денатурацією. [C.234]

Денатурація. Макроструктура білка визначається вельми крихкою рівновагою між різними силами тяжіння і відштовхування, які діють між цим биополимером і навколишнього його водним середовищем. Варто тільки порушити цю рівновагу, як вся структурна організація поліпептиду, крім первинної, зникне ппимі словами, відбудеться денатурація. Залежно від ступеня порушення структури і від природи білка денатурація може бути або оборотної, або незворотною. Класичним прикладом незворотною денатурації є коагуляція яічіого білка при варінні яєць, коли яєчний альбумін (білок) зазнає теплову денатурацію. [C.412]

У цьому, та й у всіх інших випадках неспецифічної елюції, експериментатор пе повинен випускати з по.чя зору можливості незворотної денатурації очищаемого білка або білкового ліганду. Нерідко доводиться шукати компроміс між ефективністю елюції і небезпекою такої денатурації. З цієї причини елюіровать з колонки препарат слід негайно шляхом діалізу або гель-фільтрації перевести у відповідний буфер, а сорбент - промити. З'ясування ефективності того чи іншого методу неспецифічної елюції можна провести, як завжди, за допомогою попередніх дослідів в пробірках. Небезпека незворотною денатурації слід оточити, спостерігаючи динаміку інактивації розчину речовини в елюенті. Ця оцінка повинна передувати з'ясуванню ефективності елюції, якщо наявність речовини в елюенті виявляється по його біологічної активності. [C.408]

При граничних значеннях pH молекула білка починає розмотуватися і, як кажуть, втрачає свої природні властивості. Цей процес може бути або оборотним, або незворотних залежно від природи білка і його обробки. Денатурація (втрата природних властивостей) часто незворотна, так як вона супроводжується значним зменшенням розчинності, і білок осідає з розчину. Білки можна також денатурувати нагріванням, навіть при нейтральних pH, або додаванням сечовини (НгИ) 2С0 або інших речовин. які послаблюють зв'язку, які утримують білок в глобулярної формі. [C.603]

Повна денатурація білка довгий час вважалася незворотною, але в 1956 р Анфінсен показав, що денатурована рибонуклеаза (гл. 1, [c.105]

Необоротне осадження білків, зване денатурацією, відбувається під дією тепла. сильних кислот або підстав або різних інших агентів. Коагуляція яєчного білка при нагріванні - приклад денатурації білка яєчного альбуміну. Крайня легкість денатурації багатьох білків дуже ускладнює їх вивчення. Денатурація викликає глибокі зміни в білку і повністю знищує їх фізіологічну активність. (Мабуть, денатурація викликає зміни у вторинній структурі білків. Розд. 37.16). [C.1053]

Це питання досі є невирішеним, так як справжня оборотність денатурації спостерігається дуже рідко, а зазвичай денатурований білок не повністю ідентичний за своїми фізико-хімічні та біологічними властивостями нативному. В основному про оборотності денатурації можна говорити при використанні реагентів. виробляють тільки м'яку денатурацію, яка багато в чому залежить від способів денатурації і від якості субстрату так, наприклад, сироватковий глобулін коні при гідростатичному тиску вище 4000 кг1см оборотно денатурує, а в тих же умовах яєчний альбумін - є незворотнім. [C.211]

Щоб вклинитися в це явище взаємної страховки. т. е. блокувати відновлення першої розірваної зв'язку до того моменту, поки розірветься і друга, потрібно дуже велике збільшення концентрації контріонов солі в елюенті. Якщо ж молекулі білка вдасться закріпитися в трьох або більшій кількості точок, то зняти її може виявитися важко або навіть неможливо (відбудеться необоротна сорбція речовини на обміннику). Імовірність просторового збігу трьох і більше пар зарядів здається сумнівною, але вона істотно зростає для обмінників з густо розташованими зарядами (т. Е. Великої місткості). Крім того, треба мати на увазі можливість деякої деформації самої білкової глобули. в тому числі під дією сил гідрофобної взаємодії з матрицею обмінника. Вірно і зворотне .многоточечний контакт білка з обмінником може послужити причиною його деформації аж до денатурації, іноді незворотною. [C.261]

У загальному випадку для ферментативної реакції існує оптимальне значення pH при збільшенні або зменшенні pH в порівнянні з його оптимальним значенням максимальна швидкість Уд падає. У нейтральній області pH вплив його змін на що реагує систему носить зазвичай оборотний характер, але при граничних значеннях pH (відповідних сильнокислой або лужної середовищі) білки піддаються незворотною денатурації. Вплив оборотних змін pH на кінетику можна пояснити змінами ступеня іонізації субстрату якщо ж в досліджуваному інтервалі pH ступінь іонізації субстрату не змінюється, то зміни в кінетиці пояснюються іонізацією фермент-субстратного комплексу. Якщо фермент-суб-стратний комплекс існує в трьох станах з різним числом протонів і якщо тільки проміжна форма розкладається з образо ристанням продуктів, то рівняння, що описує вплив pH на максимальну швидкість реакції. можна вивести зі схеми [c.322]

Коли білки певного типу адсорбуються на поверхні скла або кремнезему, вони денатурують, але потім, коли знову десорбируются, виявляється, що їх структура була піддана незворотних змін. Вважають, що реакція білків з кремнеземом, який вводиться в очеревину піддослідних тварин, обумовлюється подібної денатурацією. Рюттнер і Іслер [256] відзначили, що глобуліни особливо сильно адсорбуються на поверхні кремнезему, і після десорбції виявляється їх денатурація. Шив, Флелшер і Клемперер [257] на підставі вивчення взаємодії кремнезему з білками прийшли до висновку, що виникає при цьому токсичний ефект є наслідком денатурації білків. [C.1056]

Крім конформационного розплющування, необоротна адсорбція білків супроводжується їх швидкої денатурацією, що підтверджується, поряд з електрохімічними дослідженнями. також даними та інших методів (еліпсометрії, ІК-спектро-скопии і ін.). За даними Г. П. Шумаковіч і Б. А. Кузнєцова, швидкість денатурації перевищує 10 з Тільки в разі фос-форілази має місце невелика затримка поверхневої денатурації (більш ніж на 5 с), що пояснюється послідовними процесами денатурації двох субодиниць, одна з яких тимчасово виявляється в другому шарі. При цьому, на відміну від Берга і інших дослідників, які висловлювали думку про збереження нативної конформації білка (або невеликий оборотної денатурації) при адсорбції на ртутному капає, Кузнєцовим показано, що і в разі адсорбції білків в умовах полярографічних досліджень на капає (час 0,5-7 с) мають місце такі ж процеси, як і на стаціонарному електроді. [C.236]