Денатурація білків - студопедія

2.1. Фізичні та хімічні властивості білків.

Білки, як і інші органічні сполуки, мають ряд фізико-хімічних властивостей, які обумовлені структурою їх молекул.

Хімічні властивості білків відрізняються винятковою різноманітністю. Володіючи амінокислотними радикалами різної хімічної природи, білкові молекули здатні вступати в різноманітні реакції.

2.1.1. Кислотно-осно вние властивості білкових молекул

Подібно амінокислотам, білки поєднують в собі, як осно вние. так і кислотні властивості, т. е. є амфотерними поліелектролітами.

У білках основний внесок у формування кислотно-основних властивостей вносять заряджені радикали. розташовані на поверхні білкової глобули.

Осно вние властивості білків пов'язані з такими амінокислотами, як аргінін. лізин і гістидин (т. е. мають додаткові амино- або іміногрупи).

Кислотні властивості білків пов'язані з присутністю глутамінової та аспарагінової амінокислот (мають додаткову карбоксильну групу).

Кожен білок має певну розчинність, що залежить від природи самого білка і складу розчинника.

Розчинність білка залежить від:

а) амінокислотного складу, т. е. від заряду білкової молекули: чим більше білок містить полярних і заряджених амінокислотних радикалів, тим вище його розчинність.

б) наявності гідратного шару (полярні і заряджені радикали амінокислот пов'язують диполі води, які і утворюють навколо молекули білка гідратний шар).

Додавання до водного розчину білка водоотнимающих речовин (спирт, ацетон) викликає руйнування гідратного шару і білок випадає в осад.

Специфічні біологічні функції білків, наприклад ферментів або гормонів, залежать від їх конформації, порушення якої можуть призвести до втрати біологічної активності. У зв'язку з цим, про білку, що володіє нормальною конформацией, кажуть, що він знаходиться в нативному (природному) стані.

Нативний білок це білок, який володіє конформацией (просторовою структурою), що обумовлює специфічну біологічну функцію молекули.

Досить м'які зміни фізичних умов, в тому числі зміни pH, температури або обробка водними розчинами деяких органічних речовин (детергентів, етанолу або сечовини), можуть порушити цю конформацию. У білках, підданих таким діям, відбувається денатурація (Рис. 2.1):

Мал. 2.1. Денатурація білкової молекули

Денатураціябелков - це руйнування четвертинної, третинної і частково вторинної структур шляхом розриву слабких нековалентних взаємодій, (водневих, іонних, гідрофобних) і дисульфідних зв'язків, що супроводжуються втратою функції білка.

Слід розрізняти денатурацію і деградацію білків. При деградації відбувається фрагментація первинної структури і утворення фрагментів білкової макромолекули, т. Е. Утворюються біологічно неактивні олігопептиди.

Прикладом денатурації білкової молекули може служити теплова денатурація білків в розчинах при 50-60º, обумовлена ​​розривом нековалентних взаємодій. за допомогою яких утворюється третинна структура.

Денатурація, здійснювана в м'яких умовах, часто є оборотною. т. е. при видаленні денатурирующего агента відбувається відновлення (ренатурації) нативной конформації білкової молекули. Для ряду білків відновлення може бути 100% -м, причому це стосується ні тільки водневих і гідрофобних зв'язків, але і дисульфідних містків.

При оборотної денатурації відновлюється і біологічна активність білків.

Ці дані служать додатковим доказом того, що вторинна і третинна структури білків зумовлені амінокислотною послідовністю.