38 Специфічність дії ферментів і її виду

Специфічність - найбільш важлива властивість ферментів, що визначає біологічну значимість цих молекул. Розрізняють субстратную і каталітичну специфічності ферменту, що визначаються будовою активного центру (рис. 2-2).

1. Субстратна специфічність

Під субстратной специфічністю розуміють здатність кожного ферменту взаємодіяти лише з одним або декількома певними субстратами. розрізняють:

абсолютну субстратне специфічність;

групову субстратне специфічність;

Абсолютна Субстратна специфічність

Активний центр ферментів, що володіють абсолютною субстратной специфічністю, комплементарен тільки одному субстрату. Слід зазначити, що таких ферментів в живих організмах мало.

Приклад ферменту з абсолютною субстратной специфічністю - аргіназа, що каталізує реакцію розщеплення аргініну до сечовини і орнітину:

Інший приклад ферменту з абсолютною субстратной специфічністю - уреаза, що каталізує гідроліз сечовини до діоксиду вуглецю та аміаку.

Групова Субстратна специфічність

Більшість ферментів каталізує однотипні реакції з невеликою кількістю (групою) структурно схожих субстратів.

Так, фермент панкреатическая ліпаза каталізує гідроліз жирів у дванадцятипалій кишці людини, каталізує перетворення будь-якої молекули жиру (триацилгліцеролів) до молекули моноацілгліцерола і двох молекул вищих жирних кислот. Панкреатическая ліпаза гідролізує ефірну зв'язок у α-атомів вуглецю гліцерину, незалежно від того, які жирні кислоти входять до складу молекули жиру

Більшість протеолітичних ферментів, які здійснюють гідроліз білків, має групову субстратне специфічність, гидролизуя пептидні зв'язки, утворені різними амінокислотами.

При наявності у субстрату декількох стерео-ізомерів фермент проявляє абсолютну специфічність.

до одного з них. В організмі людини спостерігають специфічність ферментів до наступних стереоізомерів.

2. Каталітична специфічність

Фермент каталізує перетворення приєднаного субстрату по одному з можливих шляхів його перетворення, Це властивість забезпечується будовою каталітичної ділянки активного центру ферменту і називається каталітичної специфічністю, або специфічністю шляху перетворення субстрату. Так, молекула глюкозо-6-фосфату в клітинах печінки людини - субстрат 4 різних ферментів; фос-фоглюкомутази, глюкозо-6-фосфатфосфатази, фосфоглюкоізомерази і глюкозо-6-фосфатдегідрогенази. Однак через особливості будови каталітичних ділянок цих ферментів відбувається різне перетворення цього з'єднання з утворенням 4 різних продуктів (див. Схему нижче)

39. механізм дії ферментів 1. Формування фермент-субстратного комплексу Той факт, що ферменти мають високу специфічність, дозволив в 1890 р висунути гіпотезу, згідно з якою активний центр комплементарен субстрату, тобто відповідає йому як "ключ замку". Після взаємодії субстрату ( "ключ") з активним центром ( "замок") відбуваються хімічні перетворення субстрату в продукт. Активний центр при цьому розглядався як стабільна, жорстко детермінована структура.

У 1959 р був запропонований інший варіант гіпотези "ключ-замок", яка пояснювала б події в активному центрі ферменту. За цією гіпотезою активний центр є гнучкою структурою по відношенню до субстрату. Субстрат, взаємодіючи з активним центром ферменту, викликає зміна його конформації, приводячи до формування фермент-субстратного комплексу, сприятливого для хімічних модифікацій субстрату. При цьому молекула субстрату також змінює свою конформацію, що забезпечує більш високу ефективність ферментативної реакції. Ця "гіпотеза індукованої відповідності" згодом отримала експериментальне підтвердження.