Залежність швидкості реакції від температури - студопедія

Майже всі типи реакцій, за винятком ферментативних, прискорюються при підвищенні температури. Це надзвичайно важливий фактор. Хіміки постійно вдаються до нагрівання, використовуючи різноманітні пристрої. Принагідно зауважимо, що зміна температури застосовується також для усунення рівноваги. Іноді буває необхідно уповільнити небажані реакції. У таких випадках застосовують холодильники.

Наближено залежність швидкості реакції від температури виражається відомим правилом Вант-Гоффа. Швидкість більшості хімічних реакцій збільшується в 2 - 4 рази при підвищенні температури на кожні 10 градусів.

Швидкість реакцій при підвищенні температури зростає внаслідок збільшення константи швидкості, так як концентрації від температури залежать незначно. Тому далі ми будемо розглядати залежність константи швидкості від температури. Це експоненціальна залежність. Крива на графіку k = f (T) круто йде вгору:

Аналітично залежність виражається рівнянням

Таку залежність тепер прийнято запісиватьв вигляді

У логарифмічних координатах lnk - 1 / T залежність виражажается прямою лінією

Шведський фізико-хімік С. Арреніус (1889) пояснив сутність темспературной залежності k тим, що реагують частки для перетворення повинні володіти деяким мінімальним запасом енергії, без якої перетворення частинок, що стикаються не відбувається. При низькій температурі таких частинок мало, і реакція йде повільно, при підвищенні температури частка активних частинок зростає, і реакція прискорюється. Розподілом часток по енергіях від найнижчих до найвищих значень пояснюється той факт, що хімічна реакція йде не тільки при високих, але і при низьких температурах.

Необхідний надлишок енергії частинок, щодо середньої енергії, називається енергією активації.

Постійна B в рівнянні Арреніуса є відношенням енергії активації до газової постійної R:

Таким чином, постійну А можна зрозуміти як величину, пропорційну загальної кількості зіткнень частинок в одиницю часу, а експонента - як частку активних зіткнень.

Розглянемо на основі рівняння Арреніуса реакцію освіти иодоводорода. Для здійснення хімічного перетворення молекули водню і йоду повинні зіткнутися.

З малюнка видно (див. Нижче), що в разі, коли частинки володіють достатнім запасом енергії (крива а), то вони, стикаючись, переходять в нестійкий стан, зване перехідним станом. Відбувається перерозподіл зв'язків між атомами і утворення молекули продукту реакції. При відсутності достатнього запасу енергії (крива б) перетворення не відбувається. Відштовхування між електронними хмарами молекул викликає пружний відскік молекул перш, ніж могло б статися перерозподіл зв'язків. Зростання потенційної енергії, показане на графіку, відбувається за рахунок переходакінетіческой енергії частинок в потенційну в момент зіткнення.

Енергія активації хімічної реакції залежить від механізму розриву і утворення зв'язків. Вона виявляється менше в узгодженому процесі, коли поступовий розрив були зв'язків супроводжується поступовим утворенням нових.

Теорія Арреніуса надалі розвивалася, і в даний час є детально розроблені теорії: теорія абсолютних швидкостей реакцій і теорія активованого комплексу.

Збільшення швидкостей реакцій додатково вводяться в систему речовинами, зване катализом, являє собою специфічну хімічну явище, так як в його основі знаходяться хімічні реакції між реагентами і каталізаторами. Застосування каталізаторів часто виявляється більш дієвим і менш ризикованим фактором, ніж підвищення температури. Роль каталізу не тільки в прискоренні реакції, але і в цілеспрямованому отриманні заданих продуктів з безлічі можливих.

Каталізатор, беручи участь в реакції, відкриває для неї шлях, по якому процес йде значно швидше. Каталітичні реакції відносяться до послідовно-паралельним. Їхня швидкість залежить від констант з каталітичного і не каталітичного шляху і від концентрації каталізатора. У лабораторній роботі, яку ви будете проводити, концентрація каталізатора береться настільки малою, що обидва доданків в кінетичному рівнянні приблизно однакові. Але це не означає, що каталізатор як такої не ефективний.

Механізм дії каталізатора полягає в тому, що при його участі для реагентів відкривається новий шлях перетворення, на якому енергії активації знижені в порівнянні з некаталітичні шляхом.

Дві основні різновиди каталізу - гетерогенний і гомогенний. При гомогенному каталізі реагенти і каталізатор знаходяться в одній фазі. При гетерогенному каталізі каталізатор являє собою тверду речовину, на поверхні якого йде реакція з газоподібними або розчиненими реагентами. За хімічною природою каталізатори можуть належати до будь-яких класів речовин - кислот, підстав, оксидів, солей, металів. Самий великий клас каталізаторів складають білки, які в якості каталізаторів називаються ферментами або ензимами. (Ензим (гр.), Фермент (лат.) - в перекладі - закваска.) Реагенти в ферментативном каталіз прийнято називати субстратами.

Розглянемо докладніше типовий механізм ферментативного каталізу, що описується рівнянням Міхаеліса-Ментен. Ці дослідники виявили, що швидкість ферментативної реакції спочатку збільшується по 1-му порядку щодо субстрату S, але при подальшому збільшенні с (S) виходить на постійне значення Vмакс.

Ферментативна реакція складається з двох стадій - субстрат і фермент спочатку утворюють так званий фермент-субстратної комплекс. в якому відбувається перетворення молекули субстрату. Далі комплекс розпадається на молекулу продукту реакції і молекулу ферменту, яка знову бере участь в реакції з субстратом:

S + E S ××× E P + E

Напишемо кінетичні рівняння для освіти кінцевого продукту і фермент-субстратного комплексу:

Загальна (початкова) концентрація ферменту завжди багато менше концентрації субстрату, так як фермент високомолекулярне речовина. Концентрація вільного ферменту

У стаціонарному стані = 0; тоді

Підставляємо вираз (3) в (4)

У рівнянні (5) розкриваємо квадратні дужки і перетворимо для знаходження концентрації фермент-субстратного комплексу S ××× E:

Розподілом чисельника і знаменника на k1. отримуємо

Вираз в знаменнику називається константа Міхаеліса.

Підставляємо отриманий вираз в ур. 1:

Наприклад, при розкладанні перекису водню каталазой k2 = 1,25 × 10 5 с - 1; KМ = 0,025 моль / л.

При великій концентрації субстрату (c (S) >> KМ) константою KМ нехтуємо, і тоді c (S) скорочується:

Максимальна швидкість залежить від концентрації ферменту і не залежить від концентрації субстрату. Це означає, що реакція йде по нульовому порядок щодо субстрату.

При малій концентрації субстрату (c (S)<

Таким чином, при збільшенні концентрації субстрату порядок реакції змінюється від першого (область I на рис.) До нульового (область III).