Віментин - це

Віментин - білок проміжних філаментів сполучних тканин і інших тканин мезодермального походження. Проміжні філаменти поряд з мікротрубочками і актином беруть участь в побудові цитоскелету. Незважаючи на те, що більшість проміжних філаментів - це стійкі структури, в фібробластах містять виментин філаменти є динамічною структурою. Цей білок використовується як маркер мезодермальних тканин.

Мономер віментину, як і всі інші білки проміжних філаментів, має центральну α-спіраль, закінчуючи з одного боку карбоксигрупи (хвіст), а з іншого - аминогруппой (голова). Два мономера закручуються навколо одна одної, формуючи біспіральние димери. Два димера формують тетрамер, які, в свою чергу, формують лист, взаємодіючи з іншими тетрамерами. α-спіралі містять гідрофобні амінокислоти, які утворюють гідрофобні поверхні спіралей. Ці поверхні дозволяє двом α-спіралями з'єднатися й утворити біспіралью. Крім того, у віментину є закономірне розподіл кислих і основних амінокислот, яка відіграє важливу роль в стабілізований біспіральні димарів, сприяючи освіти іонних зв'язків.

Віментин прикріплюється до ядру, ендоплазматичнийретикулум (ЕПР) і мітохондрій. Віментин відіграє значну роль в закріпленні органел і підтримці їхнього економічного становища в цитоплазмі.

Динамічна природа віментину важлива для зміни форми клітин. Саме виментин забезпечує міцність клітин і їх стійкість до механічного стресу. Тому вважається, що виментин - компонент цитоскелета, що відповідає за підтримку цілісності клітини. Показано, що клітини, позбавлені віментину, вкрай чутливі до механічних пошкоджень. Результати дослідження на трансгенних мишах, у яких був відсутній виментин, проте, показали, що організм таких мишей працював нормально. Можливо, що мережа мікротрубочок компенсувала відсутність мережі проміжних філаментів. Це підкріплює припущення про існування взаємодій між мікротрубочками і Віментин. На існування такої взаємодії вказує також реорганізація віментінового цитоскелету в присутності агентів, деполімеризує мікротрубочки. Отже, в основному виментин відповідає за підтримання форми клітини, забезпечує її цілісність і бере участь у взаємодіях різних систем цитоскелету.

Крім того, виментин управляє транспортом ліпопротеїнів малої щільності (LDL) і утворюється з них холестерину з лізосоми до ділянок клітини, де відбувається їх етерифікація. При блокуванні транспорту отриманого з LDL холестерину клітини накопичували набагато нижчий відсоток LDL, ніж нормальні клітини з Віментин. Виявлення цієї функції віментину - перший приклад взаємозв'язку між обміном речовин в клітині і роботою мережі проміжних філаментів.

література

^ Herrmann, H; Wiche G (Jan. 1987). "Plectin and IFAP-300K are homologous proteins binding to microtubule-associated proteins 1 and 2 and to the 240-kilodalton subunit of spectrin". J. Biol. Chem. (UNITED STATES) 262 (3): 1320-5. ISSN 0021-9258. PMID 3027087.