Розпад білків - студопедія

У рослинному організмі постійно відбуваються процеси синтезу і розпаду білків. Особливо інтенсивному обміну піддаються функціонально активні білки і, перш за все, білки-ферменти. У міру інактивації ферментних білків їх молекули гидролитически розщеплюються протеолітичними ферментами. Крім того, існують спеціальні механізми біодеградації і інших функціонально активних білків - регуляторних, транспортних, іммуноспеціфіческіх і ін. В активно функціонуючих клітинах синтез білків і їх деградація знаходяться в динамічній рівновазі. Процес заповнення білкових молекул, підданих деградації, називають оновленням білка.

Процеси розпаду білків активізуються при старінні рослин, коли інтенсивність синтезу в них азотистих речовин послаблюється, але посилюється розщеплення білків листя і інших вегетативних органів до амінокислот, які переміщаються в репродуктивні органи і використовуються в них для утворення структурних, ферментних і запасних білків.

Інтенсивне розщеплення запасних білків відбувається при проростанні насіння, бульб, коренеплодів. В їх тканинах дуже швидко наростає активність протеолітичних ферментів, під дією яких молекули запасних білків швидко деградують до пептидів і вільних амінокислот, необхідних для новоутворення азотистих речовин в тканинах проростків. Висока протеолітична активність виявляється також у дріжджах і цвілевих грибах. Зміна активності протеолітичних ферментів при проростанні зерна ячменю показано на малюнку.

Процеси розпаду білків і інших речовин посилюються при пошкодженні тканин рослин. У непошкоджених тканинах інтенсивно проходить обмін речовин і процеси синтезу переважають над розпадом. Як було зазначено раніше, для здійснення біосинтезу білків необхідна підтримка цілісності внутрішньоклітинних структур, а при їх деградації новоутворення білкових молекул припиняється. Протеолітичні ферменти здатні функціонувати в рідкої фізіологічному середовищі в розчиненому стані. При цьому для здійснення розпаду білків не потрібно великої кількості енергії, навпаки, в таких умовах вільна енергія зменшується, що свідчить про можливість самовільного ходу зазначених реакцій.

Розпад білків починається зі структурною деградації їх молекул під дією специфічних редуктаз, що розщеплюють дисульфідні зв'язки, що призводить також до розриву частини водневих зв'язків і забезпечує більш легку доступність до зміненої молекулі білка протеолітичних ферментів, які гідролізують білкові поліпептиди до вільних амінокислот. Протеолітичні ферменти, або протеази, підрозділяються на дві групи: протеїнази і пептідази.

Протеїнази - однокомпонентні ферменти, що каталізують розщеплення пептидних зв'язків в білках і пептидах з утворенням більш низькомолекулярних поліпептидних фрагментів і певної кількості вільних амінокислот. Більшість протеїназ діють цілеспрямовано, розщеплюючи пептидні зв'язку, що з'єднують певні амінокислотні радикали. Наприклад, добре відома рослинна протеиназа папаин піддає гідролізу переважно пептидні зв'язку, в утворенні яких беруть участь радикали основних, аліфатичних і ароматичних амінокислот. Протеиназа, що виділяється слизовою оболонкою шлунка людини і звана пепсином. вибірково каталізує гідроліз пептидних зв'язків, що з'єднують в білках і пептидах залишки тирозину і фенілаланіну з іншими амінокислотними радикалами.

У рослинах розрізняють два види протеїназ, одні з них містять в активному центрі сульфгідрильні групи (НS-групу) і тому їх називають тіоловими протеиназами. Інші рослинні протеїнази не містять в активному центрі тіолових угруповань і вони за будовою каталітичного центру мають схожість з протеиназами тваринного походження - пепсином і трипсином.

+2Н Ф-S-S-Ф ¾¾® Ф-SH + Ф-SH ¬¾¾ -2Н відновлена ​​окислена відновлена ​​форма ферменту форма ферменту форма ферменту

Характерна властивість тіолових протеїназ - їх здатність акти-вати ціанідами і сульфгідрильними сполуками, що містять НS-групи (цистеїн, відновлений глютатіон і ін.). Зазначені сполуки переводять окислену форму ферменту в відновлену, яка і володіє гидролитической активністю. Схематично процес відновлення тіолових протеїназ можна представити таким чином:

Під дією окислювачів фермент переходить в окислених дисульфидную форму.

Типовими представниками цих ферментів є папаїн. виділений з соку плодів динного дерева; бромелаин. отриманий з плодів і стебел ананаса; фицин. що міститься в молочному соку фігового дерева. У листі багатьох рослин знайдені протеїнази, що активуються сульфгідрильними сполуками. До тіоловим Протеиназа також відносяться багато протеолітичні ферменти, що виділяються з пшеничного солоду. З насіння і плодів багатьох рослин виділені також нетіоловие протеїнази. До них відносяться арвенсін з насіння гороху; арахаін. що міститься в насінні арахісу; соланаін. виділений з плодів пасльону. До цієї ж групи ферментів належать протеїнази багатьох грибів.

Пептідази каталізують гідроліз пептидних зв'язків в пептидах. Існують три різновиди цих ферментів: амінопептидази. карбоксипептидази і діпептідази.

Амінопептидази гидролитически отщепляют від молекул пептидів N-кінцеві амінокислотні залишки, утворюючи відповідні амінокислоти:

Відомі різні діпептідази. Так, наприклад, гліцілгліцінпептідаза (3.4.13.11) гідролізує дипептид гліцілгліцін на дві молекули гліцину, а фермент проліназа (3.4.13.8) розщеплює дипептид, у яких в утворенні пептидного зв'язку бере участь карбоксильна група пролина.

Пептідази в більшості своїй металлосодержащие ферменти, які можуть проявляти каталітичну активність при різних умовах фізіологічної середовища в залежності від місця локалізації в органах і тканинах рослин і клітинах інших організмів. При спільній дії всього комплексу протеолітичних ферментів білки гідролізуються до вільних амінокислот, які можуть бути знову використані для утворення білкових молекул, синтезу нуклеотидів і інших азотистих речовин або включатися в процеси розпаду по вже відомим нам механізмам.

Відомості про активність протеолітичних ферментів мають важливе практичне значення. Особливо вони важливі при оцінці якості продукції зернових культур. На ранніх стадіях дозрівання зернівок злакових культур в них наюлюдается висока активність протеолітичних ферментів. Однак при дозріванні в зернівках посилюється синтез білків - ендогенних інгібіторів протеаз, які пов'язують ферментні білки в неактивні комплекси, в результаті чого до моменту повного дозрівання зерна в ньому майже не виявляється протеолітичнаактивність. Зв'язування протеаз в неактивні комплекси може також здійснюватися запасними білками зерна і мембранними структурами клітин.

Однак при вологих умовах під час дозрівання зерна послаблюється синтез запасних білків і білків - інгібіторів протеаз, внаслідок чого до кінця дозрівання в зернівках залишається підвищена Протеазна активність. І якщо таке зерно використовується для приготування хліба, то в процесі формування тесту під дією протеолітичних ферментів відбувається значна деградація молекул запасних білків, що призводить до ослаблення клейковинного комплексу. В результаті знижується Газоудержівающая здатність і посилюється розрідження тіста, внаслідок чого знижується якість випеченого хліба. При використанні зерна з підвищеною протеазной активністю для виробництва макаронів і крупи також спостерігається погіршення якості цих продуктів внаслідок ослаблення комплексу їх клейковини білків.

При ураженні зерна клопом-черепашкою погіршення його якості відбувається в результаті того, що ці комахи вводять в дозрівають зернівки активний комплекс протеолітичних ферментів, що викликають деградацію білків зерна, і перш за все клейковини білків. Від дії протеолітичних ферментів в значній мірі залежить і якість солоду, яке отримують з пророслого зерна.

Питання для повторення:

1. Який нуклеотідний складу мають ДНК і РНК? 2. Як встановлено генетична роль ДНК? 3. В чому полягають правила Чаргаффа? 4. Яка будова молекул ДНК? 5. У вигляді яких структурних утворень знаходяться молекули ДНК в хромосомах вищих і нижчих організмів? 6. Які будова і біологічна роль рибосомной, транспортної і матричної РНК? 7. Як було розшифровано генетичний код? 8. Якими основними властивостями володіє генетичний код? 9. Яке біологічне значення має вирожденність генетичного коду? 10. Який механізм синтезу (реплікації) ДНК? 11. Які відомі відомості про ферментах, що каталізують синтез ДНК? 12. Яка ймовірність помилок при синтезі ДНК і як відбувається захист від цих помилок? 13. У чому полягає механізм транскрипції ДНК? 14. Які біохімічні реакції відбуваються в ході транскрипції? 15. У чому полягають особливості синтезу матричної, рибосомной і транспортної РНК? 16. Як здійснюється регуляція синтезу РНК? 17. У чому полягає механізм процесингу в ході освіти функціонально активних молекул РНК? 18. Яка роль рибосомних, матричних і транспортних РНК в синтезі білкових поліпептидів? 19. Як здійснюються процеси утворення поліпептидів за участю функціонально активних рибосом? 20. За якими механізмами можливе перенесення генетичної інформації від РНК до РНК і від РНК до ДНК? 21. Які відбуваються біохімічні перетворення при синтезі піримідинових та пуринових нуклеотидів? 22. Як відбувається утворення дезоксирибонуклеотидов? 23. За участю яких ферментів відбувається розпад нуклеїнових кислот і нуклеотидів і які при цьому утворюються проміжні і кінцеві продукти? 24. Які біохімічні механізми реалізуються в ході розпаду білків? 25. У чому полягають особливості дії ферментів, які каталізують розпад білків? 26. Як впливають протеолітичні ферменти на якість рослинної продукції.

Резюме за модульною одиниці 10. У клітинах організмів міститься два види нуклеїнових кислот - ДНК і РНК. Молекули нуклеїнових кислот являють собою довгі ланцюжки, що складаються і нуклеотидних залишків, які з'єднані через залишки ортофосфорної кислоти фосфодіефірнимі зв'язками. ДНК міститься у вірусах, клітинах нижчих організмів (прокаріотів) і в ядрах клітин вищих організмів (еукаріот), а також в мітохондріях хлоропластах вищих організмів. У цитоплазмі прокаріотів і еукаріотів містяться малі кільцеві ДНК. РНК в основному локалізовані в цитоплазмі клітин, де вони є головними факторами, що ініціюють синтез ферментів та інших білків.

Молекули ДНК містять генетичну інформацію, визначальну спадкові властивості організмів. Ця інформація записана у вигляді набору і послідовності кодонів, кожен з яких представляє собою послідовність з трьох нуклетідних залишків і кодує певний амінокислотний залишок в стуктуре білкового поліпептиду. Уотсон Д. і Крик Ф. Встановили, що молекула ДНК є подвійною правозакрученной спіраль, що складається з двох полінуклеотидних ланцюгів, які закручені між собою і навколо загальної осі. Ланцюги ДНК в результаті специфіки утворення водневих зв'язків мають комплементарное будова. У ядрах клітин вищих організмів молекули ДНК в комплексі з білками-гистонами упаковані у вигляді упорядкованих структур - нуклеосом.

Синтез білкових поліпептидів починається з приєднання залишку метіоніну до инициаторного кодону в складі инициаторного комплексу, який включає мРНК, пов'язану з малою субодиницею рибосоми, і білкові фактори ініціації синтезу білків. Після приєднання до инициаторного комплексу великої субодиниці рибосома вступає в стадію елонгації поліпептидного ланцюга, в ході якої до залишку метіоніну послідовно приєднуються інші амінокислотні залишки з утворенням пептидних зв'язків. При цьому рибосома рухається уздовж полінуклеотидних ланцюга мРНК в напрямку від 5'-кінця до 3'-кінця. Синтез поліпептиду припиняється при досягненні рибосомою терминирующего кодону в ланцюзі мРНК. В ході синтезу білків здійснюється перенесення генетичної інформації від ДНК до РНК і далі на білки. У більшості рослинних вірусів основним генетичним матеріалом є не ДНК, а РНК, тому у них здійснюється перенесення інформації від РНК до РНК.

Піримідинові нуклеотиди синтезуються з аспарагінової кислоти, карбамоілфосфата, рибози і залишків фосфорної кислоти, джерелами яких служать молекули АТФ. У синтезі пуринових нуклеотидів беруть участь молекули глутаміну, аспарагінової кислоти, гліцину, СО # 8322 ;, похідні фолієвої кислоти. Донорами фосфатних залишків служать молекули АТФ. Дезоксирибонуклеотидів утворюються з рибонуклеотидов в результаті відновлення залишків рибози ферментом рибонуклеотидредуктазу. Розпад нукленових кислот каталізують гідролітичні ферменти рибонуклеази і дезоксирибонуклеази. Нуклеотиди гідролізуються під дією нуклеотидази, а які утворюються з них нуклеозиди за участю нуклезідфосфорілаз перетворюються в азотисті основи і фосфати рибози або дезоксирибози. При розпаді пуринових підстав важливими проміжними продуктами є алантоїн, аллантоіновая і сечова кислоти.

Гідроліз білкових поліпептидів каталізують ферменти протеїнази, направлено розщеплюють певні поліпептидні зв'язку з утворенням поліпептидів, які далі піддаються дії пептідаз. Дисульфідні зв'язки в білках розщеплюють специфічні редуктази з утворенням відновлених тіолових груп. При сукупному дії який всього зазначеного вище набору ферментів білки розщеплюються до амінокислот. Відомості про активність протеолітичних ферментів використовуються при оцінці якості рослинної продукції.

Тестові завдання до лекції. Тести № 253-283.