Поліаденіновий хвіст - студопедія
5 'кеп (або кап) (від англ. Cap - шапочка) - це модифікований гуанідинового нуклеотид, який додається на 5' (передній) кінець незрілої мРНК. Ця модифікація дуже важлива для пізнавання мРНК при ініціації трансляції, а також для захисту від 5'нуклеаз - ферментів, що руйнують ланцюга нуклеїнових кислот з незахищеним 5'-кінцем.
Кодують області складаються з кодонів - наступних безпосередньо один за одним послідовностей з трьох нуклеотидів, кожна з яких відповідає в генетичному коді певної амінокислоті або початку і кінця синтезу білка. Кодують області починаються із старт-кодону і закінчуються одним з трьох стоп-кодонів. Зчитування послідовності кодонів і збірка на її основі послідовності амінокислот синтезується молекули білка здійснюється рибосомами за участю транспортних РНК в процесі трансляції. На додаток до кодування білків, частини кодують областей можуть служити керуючими послідовностями. Наприклад, вторинна структура РНК в деяких випадках визначає результат трансляції.
Моноцістронная і поліцістронной мРНК
мРНК називають моноцістронной, якщо вона містить інформацію, необхідну для трансляції тільки одного білка (один цистрон). Поліцістронной мРНК кодує декілька білків. Гени (цистрони) в такий мРНК розділені інтергеннимі, некодуючими послідовностями. Поліцістронной мРНК характерні для прокаріотів і вірусів, у еукаріот велика частина мРНК є моноцістронной [4]. Поліцістронной мРНК зустрічаються у еукаріот в мітохондріях.
Нетрансльовані області - ділянки РНК, розташовані до старт-кодону і після стоп-кодону, які не кодують білок. Вони називаються 5'-нетрансльовані область і 3'-нетрансльовані область, відповідно. Ці області транскрибируются в складі того ж самого транскрипту, що і кодує ділянку. Нетрансльовані області мають кілька функцій в життєвому циклі мРНК, включаючи регуляцію стабільності мРНК, локалізації мРНК і ефективності трансляції. Стабільність мРНК може контролюватися 5'- і / або 3'-областю через різної чутливості до ферментам, які відповідають за деградацію РНК - РНКаз і регуляторним білкам, які прискорюють або уповільнюють деградацію [5].
Довга (часто декілька сотень нуклеотидів) послідовність аденінових підстав, яка присутня на 3 ' «хвості» мРНК еукаріотів, синтезується ферментом поліаденілат-полімеразою. У вищих еукаріот полі-А-хвіст додається до транскрибованої РНК, яка містить специфічну послідовність, AAUAAA. Важливість цієї послідовності можна побачити на прикладі мутації в гені людського 2-глобіну, яка змінює AAUAAA на AAUAAG, що призводить до недостатньої кількості глобіну в організмі [6].
вторинна структура

зовнішній вигляд вторинної структури тРНК після процесингу

«Стебло-петля» - елемент вторинної структури мРНК, схематично
«Псевдоузел» - елемент вторинної структури мРНК, схематично
Крім первинної структури (послідовності нуклеотидів), мРНК має вторинної структурою. На відміну від ДНК, вторинна структура якої заснована на міжмолекулярні взаємодії (подвійна спіраль ДНК утворена двома лінійними молекулами, з'єднаними між собою по всій довжині водневими зв'язками), вторинна структура мРНК заснована на внутрішньо молекулярних взаємодіях (лінійна молекула «складається», і водневі зв'язки виникають між різними ділянками однієї і тієї ж молекули).
Прикладами вторинної структури можуть служити стебло-петля і псевдоузел [7]
Вторинні структури в мРНК служать для регуляції трансляції. Наприклад, вставка в білки незвичайних амінокислот, селенометіоніна і піролізин, залежить від стебла-петлі, розташованої в 3 'нетрансльовані області. Псевдовузли служать для програмованого зміни рамки зчитування генів.
В вірусних мРНК складні вторинні структури (Ініціація трансляції »).
2. Будова ИРНК (19 питання). Адапторная функція тРНК. Взаємодія кодон-антикодон. Будова і роль рибосом в синтезі білка.
Адапторная роль тРНК.
тРНК є єдиним посередником між 4-х буквеної послідовністю нуклеїнових кислот і 20-ти буквеної послідовністю білків. Кожна тРНК має певну тріплетном послідовність в антикодоновой петлі (антикодон) і може приєднати тільки таку АК, яка відповідає цьому антикодону. Саме від наявності того чи іншого антикодону в тРНК залежить, яка АК включиться в білкову молекулу, тому що ні рибосома, ні мРНК не впізнають амінокислоту. Таким чином, Адапторная роль тРНК полягає:
1) в специфічному зв'язуванні з амінокислотами,
2) в специфічному, згідно кодон-антикодоновая взаємодії, зв'язуванні мРНК,
3) у включенні амінокислот в білкову ланцюг відповідно до інформації мРНК.
Приєднання АК до тРНК здійснюється ферментом аміноацил-тРНК-сентетазой, що має специфічність одночасно до двох сполук: будь-якої АК-ті і відповідної їй тРНК. Для реакції потрібно дві макроергічні зв'язку АТФ. АК приєднується до 3'

Реакція синтезу аміноацил-тРНК
Оскільки існує близько 60 різних тРНК, то деяким амінокислотам відповідає за дві або більше тРНК. Різні тРНК, що приєднують одну амінокислоту, називають ізоакцепторнимі.
Взаємодія кодон-антикодон.
Кодон-антикодоновая взаємодія - це спосіб пізнавання кодонів (яким є м-РНК) комплементарного триплета (їм є антикодон), що входить до складу відповідної т-РНК.
Кодон і антикодон спаровуються антипаралельними чином (теорій хитань Крика):
1. Два перших підстави кодонів утворюють міцні пари з відповідними азотистими підставами антикодону.
2. Знаходяться в третьому положенні азотисті основи кодонів утворюють слабкі водневі зв'язки з антикодоном.
3. Висновок Крика: що знаходяться в третьому положенні підстави більшості кодонів мають деяку ступінь свободи при утворенні пари з відповідними азотистих основ антикодону - це і є хитні підстави.
4. Саме така взаємодія кодону з антикодоном забезпечує включення амінокислоти в відповідні ділянки поліпептидного ланцюга синтезується білка.