Особливості ферментів - Мурза

Пастер не випадково наполягав, не бажаючи зводити бродіння до звичайного каталізу. Справа в тому, що ферменти сильно відрізняються від небіологічних каталізаторів.

По-перше, вони чутливі до температури, як живі істоти. Найбільш поширений температурний режим промислових каталізаторів - від 200 до 500 ° С, а молекули деяких ферментів пошкоджуються вже при 40 ° С. При 70 ° С більшість ферментів повністю втрачають каталітичні властивості.

По-друге, ферменти надзвичайно чутливі до кислотності середовища. Кожен фермент працює тільки у вузькому інтервалі рН. Пепсин шлункового соку діє при рН 2-3. Кисле середовище забезпечується соляною кислотою - основним компонентом шлункового соку. Оптимальне значення рН більшості внутрішньоклітинних ферментів - близько 7. Це - нейтральне середовище, яка забезпечується кров'ю. У крові здорової людини рН не відрізняється від середнього значення 7,4 більш ніж на 0,2. При рН крові нижче 7,0 або вище 7,8 настає смерть через порушення діяльності ферментів.

По-третє, ферменти мають величезну каталітичної активністю: вони здатні прискорювати реакції в 10 14 -10 15 (мільйон мільярдів) раз (а багато ферментативні реакції за відсутності ферментів просто не йдуть). Можливості звичайних каталізаторів набагато скромніше. Наприклад, 1 моль ферменту алкогольдегідрогенази за секунду при кімнатній температурі здатний перетворити в оцтовий альдегід 720 моль етилового спирту, в той час як 1 моль мідного каталізатора при 200 ° С справляється лише з 0,1-1 моль спирту. Правда, 1 моль міді важить 64 г, а 1 моль алкогольдегідрогенази - приблизно 84 кг. Але ж реакція йде між частинками, а не між кілограмами.

І нарешті, неймовірна активність ферментів поєднується з настільки ж неймовірною специфічністю їх дії. Про те, що це таке, добре написав німецький физикохимик Густав Тамман (1861 - 1938): «. Ферменти прискорюють гідролітичні реакції так само, як і кислоти, але дія перших відрізняється від дії друге. Кислоти прискорюють всі гидролитические реакції; ферменти тільки деякі. Якщо одна кислота прискорює який-небудь гідроліз, то і інші кислоти так само діють. Дія, вироблене деякими ферментами, в більшості випадків не може бути викликано іншим ферментом ».

Часто один фермент впливає тільки на строго певну речовину або зв'язок, причому розрізняє навіть оптичні ізомери! Природні ферменти, наприклад, діють лише на L-амінокислоти, які складають природні білки, і не звертають уваги на їх «сестер-близнюків» - ізомерні L-амінокислоти

* РН - водневий показник середовища. Він пов'язаний з концентрацією іонів Н + співвідношенням

рН = - lg [H +]. У нейтральному середовищі при 25 ° С концентрація водневих іонів складає 10 -7 моль / л, при цьому рН = 7. Якщо концентрація іонів Н + перевищує 10 -7 моль / л, рН<7, среда кислая, в щелочной среде — наоборот.

У звичайних хімічних реакціях оптичні ізомери поводяться практично однаково, тому їх майже неможливо відрізнити один від одного хімічним шляхом і отримати в чистому вигляді, а не у вигляді суміші. Один із способів розділити таких «близнюків» - довірити цю роботу ферментам.