Ліази - хімічна енциклопедія

ЛіАЗ. клас ферментів. каталізують р-ції, в результаті яких брало відбувається розрив зв'язку С-С, С-О, С-N або ін. що супроводжується утворенням подвійних зв'язків. а також зворотні р-ції - приєднання по подвійних зв'язках. Розрив зв'язку в цих р-ціях не сполучений з гідролізом або з окісліт.-відновить. перетвореннями. У тих випадках, коли переважаючою є р-ція приєднання, ферменти зв. синтази (на відміну від синтетаз; см. Лігази). Підкласи ЛіАЗ сформовані за типом розщеплюваного зв'язку, подподкласса - за природою елімініруемой в результаті р-ції молекули (СО2. Н2 Про або ін.). Вуглець-вуглець ліази каталізують розщеплення зв'язку С-С. У цей підклас входить велика група карбокси-ЛіАЗ, які каталізують р-цію декарбоксилирования з елімінування СО2. напр. оксалоацетатдекарбоксілаза. фосфоенолпіруват-карбоксікіназа. Для мн. карбокси-ліаз кофактор, які беруть участь в електрофор. каталізі декарбоксилирования. - тіаміндифосфат і піридоксаль-5'-фосфат (див. Соотв. Тіамін і Вітамін B6). Карбокси-ліази грають важливу роль у мн. перетвореннях в-в, напр. в процесах гниття. Альдегід-ліази, або ал'долази, каталізують альдольної конденсацію і зворотний їй р-цію. Ці ферменти відіграють важливу роль в обміні вуглеводів. Ліази кетокислот (напр. Ізоцитрат-ЛіАЗ) каталізують гл. обр. синтез ді-і трикарбонових к-т з двох і більше фрагментів. Мн. з них грають важливу роль в циклі трикарбонових к-т і в глиоксилатного циклі. Вуглець-кисень ліази каталізують р.-ції, що протікають з розщепленням зв'язку С-О. У цей підклас входить група гідро-ЛіАЗ, напр. фумарат-гідратаза і енолаза. каталізують соотв. оборотні р-ції гідратації фумаровой к-ти з утворенням яблучної к-ти і фосфоєнолпіровіноградная к-ти з утворенням 2-фосфо-D-гліцерину. Ферменти цієї групи з кофактором пиридоксаль-5-фосфатом каталізують елімінування a - і b -заступник L-амінокислот і заміщення b -заступник. Так, L-серіндегідратаза каталізує превращ. L-серину (за участю Н2 О) в пировиноградную к-ту, NH3 і Н2 О; піразолілаланін-синтаза - освіту з L-серину і піразолу похідного аланина. у к-якого атом Н в b-положенні заміщений на залишок 1-піразол. Ферменти цієї групи каталізують також розпад полісахаридів шляхом р-ції елімінування, напр. ал'гінат-ЛіАЗ деполімерізірует альгінової к-ти з елімінування залишків D 4,5 -D-мануроновой к-ти. Вуглець-азот ліази каталізують розщеплення зв'язку С-N. Аміак-ліази, напр. аспартат - аміак-ЛіАЗ, здійснюють дезамінірованіс амінокислот. що веде до утворення ненасичений. з'єднань. Амідини-ліази, навпаки, каталізують амінірованіе. доорої здійснюється взаємодій. ненасичений. к-ти з амінокислотою. напр. аргініну з фумаровой (фермент - аргініносукцінат-ЛіАЗ). Вуглець-сірка ліази каталізують розщеплення зв'язку С-S. У більшості ферментів кофермент - піридоксаль-5'-фосфат. Ці ліази (напр. Цістатіонін- g -ліаза) грають істот. роль в метаболізмі сірковмісних амінокислот. Фосфор-кисень ліази каталізують відщеплення пірофосфорної к-ти від нуклеозидтрифосфатів. Сюди входять нуклеотиди-циклази - аденилатциклаза і гуанілатциклазу. Ферменти важливі для регуляції клітинної активності. Існує ще кілька. підкласів ЛіАЗ. к-які представлені невеликим кол-вом ферментів. Сюди можна віднести вуглець - галоген ліази (напр. ДДТ-діхлоргідраза), феррохелатазу, каталізують приєднання іонів Fe до молекули гема. та ін.
===
Ісп. література для статті «ЛіАЗ». Діксон М. Уебб Е. Ферменти. пер. з англ. т. 1, М. 1982, с. 325-29; Северин Е. С, Кочеткова М. Н. Роль фосфорілнрованія в регуляція клітинної активності. М. 1985; Braunstein A. Є. Gorуachenkova Е. V. в зб. Advances in enzymology and related areas of molecular biology, v. 56, N. Y. 1984, p. 1-89. Е. А. Tолоса, А. Г. Габіб.