Класифікація білків
В даний час налічується
5 млн. Білків. Їх намагалися класифікувати за фізико-хімічними властивостями, наприклад по розчинності, щільності, формі молекул (глобулярні і фібрилярні), локалізації і походженням, АК-складу, біологічної ролі. Однак всі ці класифікації не відповідають тим знанням про білках, які відомі на сьогоднішній день.
В основі класифікації лежить хімічний склад білка. За цією ознакою всі білки ділять на прості і складні.
Прості білки - це білки, утворені тільки поліпептидними ланцюгами, що складаються тільки з АК-них залишків.
Складні білки мають дві частини: білкова або пептидная побудована з АК-них залишків, і небілкова (простетическая) частину.
До простих білків відносять: гістони, протаміни, альбуміни, глобуліни, глютеліни, проламіни і протеноіди (склеропротеіни).
До складних білків відносять: хромопротеїни, нуклеопротеїнами, Фосфопротеіни, вуглевод-білкові і ліпід-білкові комплекси.
Зв'язок білкової частини з небелковой може бути ковалентним, іонної і ін.
Характеристика простих білків
В основі класифікації (створена в 1908р.) Лежить розчинність білків. За цією ознакою виділяють:
I. гістони і протаміни, розчинні в сольових розчинах. Вони відносяться до низькомолекулярних білків (M<5 000 дальтон, Да). В своем составе эти белки содержат большое количество диаминомонокарбоновых кислот (аргинина и лизина). В водной среде они имеют «+» заряд, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в области pH 9-12 (щелочная среда).
Основні функції протаминов і гістонів:
1. структурна, тобто вони підтримують просторову організацію ДНК і входять до складу ДНП.
2. регуляторна - гістони регулюють процес транскрипції.
Протаміни мають меншу молекулярну масу, ніж гістони; вони містять більше аргініну (до 85%). Походження протаминов: сальмін виділений з молочка лососевих риб, скумбрін - скумбрії.
В організмі альбуміни виконують такі функції:
1. транспортна - переносять метаболіти, лікарські речовини, ВШК (вищі жирні к-ти), холестерини, гормони, жовчні пігменти, іони Ca2 + і ін.
2. підтримка онкотичного тиску, тому що осмотичний тиск крові на
75-80% забезпечується за рахунок альбумінів.
Глобуліни погано розчиняються у воді, але добре в сольових розчинах. Мають велику M до 150 кБ. Виявляють або слабко виражені кислотні, або нейтральні властивості. ВЕТ лежить в межах pH 6-7,3.
III. Проламіни і глютеліни. Це основні рослинні білки. Вони не розчиняються ні у водних розчинах, ні у вільному етанолі, але розчиняються в 65% розчині етанолу. За АК-складу присутній глутамин (до 25%), пролін (до 15%). У кукурудзі міститься зеин, в ячмені - гордеїн, в пшениці - гліадин.
Характеристика складних білків
Вони мають білкову та небілкової (простетичної) частини. Білкову частину становить поліпептид, побудований з АК-залишків. До складу небілкової частини може входити: гем, метал, залишок фосфорної кислоти, вуглеводи, ліпіди і т.д.
Біологічна роль білків:
1. каталітична (виконують ферменти);
2. структурна, тобто білки є основним компонентом клітинних структур;
3. регуляторна (виконують білки-гормони);
4. рецепторная, тобто рецептори клітинних мембран мають білкову природу;
5. транспортна - білки беруть участь в транспорті ліпідів, токсичних речовин, кисню і т.д .;
6. опорна - виконує білок колаген;
7. енергетична. Полягає в тому, що при окисленні 1г білка виділяється 17,6 кДж (4,1ккал) енергії;
8. сократительная - її виконують білки актин і міозин;
9. генно-регуляторна - її виконують білки гістони, беручи участь в регуляції реплікації;
10. имуннологические - її виконують білки антитіла;
11. гемостатическая - беруть участь в згортанні крові, перешкоджають кровотечі;
12. антитоксическая, тобто білки пов'язують багато токсичні речовини (особливо солі важких металів) і перешкоджають розвитку інтоксикації в організмі.
Шаперони (англ. Chaperones) - клас білків, головна функція яких полягає у відновленні правильної третинної структури пошкоджених білків, а також утворення і дисоціація білкових комплексів. Термін «молекулярний шаперон» вперше був використаний в роботі ласки [хто?] Та інших [1] при описі ядерного білка нуклеоплазміна, здатного запобігати агрегування білків-гістонів з ДНКпрі освіті нуклеосом. Шаперони є у всіх живих організмах, і механізм їх дії, Нековалентні приєднання до білків і їх «розплітання» з використанням енергії гідролізу АТФ також консервативний.
Багато шаперони є білками теплового шоку, тобто білками, експресія яких починається у відповідь на зростання температури або інші клітинні стреси. [2] Тепло сильно впливає на згортання білків, а деякі шаперони беруть участь у виправленні потенційної шкоди, який виникає через неправильне згортання білків. Інші шаперони беруть участь в фолдінг щойно створених білків в той момент, коли вони «витягуються» з рибосоми. І хоча більшість щойно синтезованих білків можуть згортатися і при відсутності шаперонов, деякого меншості обов'язково потрібно їх присутність.
Інші типи шаперонов беруть участь в транспортуванні речовин крізь мембрани, наприклад в мітохондріях і ЕПР уеукаріот.
Продовжують виявлятися нові функції шаперонов, наприклад, участь в руйнуванні білка, діяльності бактеріального адгезини і в реакціях на захворювання, пов'язані з агрегацією білків
Пріони (від англ. Proteinaceous infectious particles - білкові інфекційні частки) - особливий клас інфекційних агентів, чисто білкових, що не містять нуклеїнових кислот, що викликають важкі захворювання центральної нервової системи у людини і ряду вищих тварин (т. Зв. «Повільні інфекції»).
Пріонних білок, що володіє аномальної тривимірної структурою, здатний прямо каталізувати структурне перетворення гомологичного йому нормального клітинного білка в собі подібний (пріонних), приєднуючись до білка-мішені і змінюючи його конформацію. Як правило, пріони стан білка характеризується переходом α-спіралей білка в β-шари. Пріони - єдині інфекційні агенти, розмноження яких відбувається без участі нуклеїнових кислот.
Пріонові білки ссавців не подібні з пріоновими білками дріжджів по амінокислотної послідовності. Незважаючи на це, основні структурні особливості (формірованіеамілоідних волокон і висока специфічність, що перешкоджає передачі пріонів від одного виду організмів до іншого) у них спільні. Разом з тим, прион, що відповідає за коров'ячий сказ, має здатність передаватися від виду до виду.