Фізичні та хімічні властивості амінокислот

Методи отримання. - Амінокислоти мають надзвичайно велике фізіологічне значення. Із залишків амінокислот побудовані білки і поліпептиди. При гідролізі білкових речовин тварин і рослинних організмів утворюються амінокислоти.

- Дія аміаку на галоідзамещённие кислоти

- # 945; -Амінокислоти отримують дією аміаку на Оксин-ріли

Оксінітріли отримують дією на альдегіди HCN

Фізичні властивості. Амінокислоти в даний час розглядаються як продукти нейтралізації карбоксилу і аміногрупи в одній і тій же молекулі, тобто як внутрішні солі

Хімічні властивості. Оскільки в молекулах амінокислот є аміно- і карбоксильні групи, вони вступають в реакції, характерні для цих функціональних груп. Ці реакції були розглянуті раніше в відповідних розділах курсу. Додатково до цього познайомимося з властивостями амінокислот, які обумовлені одночасним присутністю в структурі молекул обох функціональних груп. - Наявність в молекулі амінокислоти кислотною і основний груп обумовлює амфотерность цих з'єднань і існування їх у вигляді біполярного іона. У кислому середовищі утворюється катіон солі амінокислоти як підстави, в лужному - аніон солі амінокислоти, як кислоти.

Концентрація водневих іонів (рН середовища), при якій амфотерное з'єднання найменш і в рівній мірі диссоциировано по обох напрямках, називається ізоелектричної точкою. Ізоелектрична точка для кожної амінокислоти є індивідуальною характеристикою і може використовуватися для їх ідентифікації.

- З підставами амінокислоти утворюють солі. Особливо характерне утворення мідних солей, що мають інтенсивну синє забарвлення. Ці речовини є внутрикомплексного сполуками

- Хімічне поведінка амінокислот значною мірою визначається взаємним розташуванням аміногрупи і карбоксилу. Особливо яскраво це проявляється при нагріванні амінокислот. # 945; -Амінокислоти при нагріванні легко відщеплюють воду і дають дікетопіперазін.

Окремі представники. # 945; -Амінопропіоновая кислота (# 945; -аланін)

В # 945; -аланіне є асиметричний атом вуглецю. Тому він оптично активний. L (+) - аланін входить до складу всіх білків. Його можна отримувати гідролізом фиброина шовку.

2,6-діаміногексановая кислота (лізин)

До складу лізину входять дві аміногрупи і один карбоксил. Тому він є сильною основою. L (+) - лізин входить до складу білків і відноситься до незамінних амінокислот.

6-аміногексанова кислота (# 949; -амінокапроновая)

Ця кислота і її лакто, капролактам, використовується для отримання синтетичного волокна капрон.

25. Білки. Класифікація білків. Функції білків. Джерела отримання білків.

Білки в залежності від хімічної будови ділять на прості і складні. Прості білки при гідролізі розпадаються тільки на амінокислоти. При гідролізі складних білків поряд з амінокислотами утворюється речовина небілкової природи - простетичної група. Класифікація простих білків заснована на їх розчинності. Альбуміни - водорозчинні білки з високою гидрофильностью, випадають в осад при 100% -му насиченні сульфатом амонію. До цих білків відносяться білок курячого яйця, білки зародка насіння злакових і бобових культур. Альбумін пшениці називають лейкозін, гороху - легумелін. Альбуміни містять всі незамінні амінокислоти. Глобуліни - розчиняються в сольових розчинах, найчастіше для вилучення глобулінів використовують 2 -10% -ий розчин хлориду натрію. Вони осідають 50% -им розчином сульфату амонію. Білки насіння бобових і олійних культур в основному представлені глобулінами; легумін - гороху та сочевиці, фазеоліна - квасолі; гліцин - соєвих бобів. Багато альбуміни і глобуліни мають ферментативною дією.

Біологічна роль білків

1. Ферментативна (каталітична). У біологічних системах майже всі реакції каталізується специфічними білками - ферментами. 2. Будівельна, структурна функція. Білки утворюють основу протоплазми будь-який живий клітини, в комплексі з ліпідами вони є основним структурним матеріалом всіх клітинних мембран всіх органел.

3. Рухова функція. Будь-які форми руху в живій природі (робота м'язів, рух війок і джгутиків у найпростіших, рух протоплазми в клітці і т.д.) здійснюється білковими структурами.

4. Транспортна функція. Перенесення різних молекул, іонів здійснюється специфічними білками.

5. Регуляторна функція. Регуляція вуглеводного, білкового, ліпідного обмінів здійснюється за допомогою гормонів, які за своєю будовою відносяться до білків (інсулін) або пептидів (окситоцин, вазопресин і ін.).

6. Захисна - цю функцію виконують імуноглобуліни (антитіла). Вони мають здатність знешкоджувати бактерії, віруси, чужорідні білки, що потрапили в організм ззовні.

7. фоторецепторних білки: наприклад, родопсин, який бере участь в зорових процесах.

8. Резервні білки використовуються, як запасний матеріал для живлення зародка та новонародженого організму - це білки насіння зернобобових культур, альбумін - яєчний білок, казеїн молока. Ферретіна - білок тваринних тканин в якому запасене залізо. Резервні білки є найважливішими компонентами рослинної і тваринної їжі.

Основними джерелами незамінних амінокислот є білки тваринного походження (молоко, сир, м'ясо, яйця, риба). У продуктах рослинного походження (борошно, крупи, бобові) білки не містять повного набору незамінних амінокислот або містять їх у недостатній кількості. Разом з тим, рослинні білки мають низьку засвоюваність (60% проти 90% у тваринних білків).