ферментативний каталіз

ферментативного каталізу

Ферменти (ензими) - це білкові молекули, які каталізують хімічні реакції в біологічних системах. Їх часто називають біологічними каталізаторами або біокаталізаторами. Без їх дії більшість біохімічних реакцій протікало б занадто повільно, що перешкоджало б нормальному функціонуванню живого організму.

властивості ферментів

Ферменти мають цілу низку специфічних властивостей і характеристик. Найбільш важливі з них перераховані нижче.

Розмір. Відносна молекулярна маса ферментів має значення від до. За своїм розміром молекули ферментів потрапляють в область колоїдних частинок (див. Розд. 6.3), що не дає можливості віднести їх ні до гомогенним, ні до гетерогенним каталізатором. Тому їх виділяють в самостійний клас каталізаторів.

Селективність. Ферменти можуть характеризуватися різним специфічністю). Ферменти з низьким ступенем специфічності каталізують порівняно широке коло біохімічних реакцій. На відміну від цього ферменти з високим ступенем специфічності здатні каталізувати лише обмежене коло реакцій.

Наприклад, ферменти з групи липаз характеризуються порівняно низьким ступенем специфічності. Вони каталізують гідроліз більшості складних ефірів. На відміну від цього фермент дуже специфічний. Він каталізує гідроліз -глюкозідов, але не -глюкозідов (див. Гл. 20). Іншим прикладом дуже специфічного ферменту є уреаза. Цей фермент виявляється в соєвих бобах. Він каталізує гідроліз сечовини (карбаміду)

Однак цей фермент не каталізує гідроліз заміщених сечовин.

Взагалі кажучи, ферменти мають високу селективність, і кожен з них здатний каталізувати тільки одну специфічну реакцію або реакцію одного типу.

Ефективність. Деякі ферменти мають високу ефективність навіть в дуже невеликих кількостях. Така висока ефективність пояснюється тим, що молекули ферментів в процесі своєї каталітичної активності безперервно регенерують. Типова молекула ферменту може регенерувати мільйони разів за хвилину.

Прикладом може служити фермент реннін, що виробляється слизовою оболонкою сичуга (відділу шлунка жуйних). Реннін використовується в сироваріння. Він здатний викликати коагуляцію (згортання) білків молока в кількостях, в мільйони разів більша за його власну масу.

Інший приклад високої ефективності ферментів дає каталаза. Одна молекула цього ферменту при 0 ° С розкладає за секунду близько 50000 молекул пероксиду водню:

Дія каталази на пероксид водню полягає в зниженні енергії активації цієї реакції приблизно від 75 кДж / моль до 21 кДж / моль. Якщо ж для каталізірованія цієї реакції використовується колоїдна платина, вдається знизити енергію активації тільки до 50 кДж / моль.

Залежність від температури. Ферменти мають найбільшою ефективністю при температурі людського тіла, т. Е. Приблизно при 37 ° С. При підвищенні температури вище 50-60 ° С вони руйнуються і тому стають неактивними. На рис. 9.22 зображений графік залежності швидкості реакції від температури для типової реакції, що каталізується ферментами.

Мал. 9.22. Залежність швидкості реакції від температури для звичайної ферментативної реакції.

Отруєння ферментів. Ферменти дуже чутливі до присутності каталітичних отрут. Наприклад, в процесі зброджування (ферментації) цукрів в спирт відбувається отруєння етанолом ферментів, що містяться в дріжджах, і якщо концентрація етанолу перевищує 15,5%, ферментація припиняється. Тому за допомогою одного лише процесу ферментації зазвичай не вдається отримувати вино або пиво з концентрацією етанолу вище 15,5%.

Механізм дії ферментів

У 1902 р Генрі висунув припущення, що дія ферментів полягає в утворенні комплексу з молекулою субстрату, яке представляє собою оборотний процес. Комплекс фермент-субстрат відповідає проміжному з'єднанню або перехідного стану в теорії проміжних сполук. Потім цей комплекс розпадається і регенерує фермент. Цей процес описується рівнянням

де Е - фермент, S - субстрат, ES - комплекс, а - продукт реакції. Це рівняння вперше запропонували Міхаеліс і Ментен в 1913 р і тому воно отримало назву рівняння Міхаеліса - Ментен.

Згідно з існуючими поглядами, молекула субстрату зв'язується з областю на поверхні ферменту, яка називається активним центром. Активність цього центру підвищується в присутності вітамінів і деяких мінеральних речовин. За активність ферментів особливо відповідальні різні мікроелементи, зокрема -переходить метали, як, наприклад, мідь, марганець, залізо та нікель.

Активність деяких ферментів дуже залежить від наявності коферментів. Коферментами є відносно невеликі органічні молекули, які зв'язуються з активними центрами ферменту. Роль таких коферментів часто виконують вітаміни групи В. На рис. 9.23 схематично зображено принцип дії коферменту.

Мал. 9.23. Схематичне зображення зв'язування молекули субстрату з ферментом і коферментом. Після завершення реакції продукти відокремлюються від ферменту, звільняючи його для зв'язування з наступною молекулою субстрату.

Роль ферментів в різних процесах

Ферменти відіграють важливу роль в протіканні хімічних реакцій, які здійснюються в біологічних системах. Наприклад, в людському організмі щомиті здійснюються тисячі ферментативних хімічних реакцій. Крім того, ферменти відіграють важливу роль і в проведенні багатьох технологічних процесів. Вони використовуються, наприклад, в процесах приготування їжі, у виробництві харчових продуктів та напоїв, фармацевтичних препаратів, миючих засобів, текстильних виробів, шкіри та паперу.

Ферменти в травній системі людини. У травній системі відбувається перетворення таких поживних речовин, як білки, вуглеводи і жири, в продукти, здатні легко засвоюватися клітинами живого організму. Ці перетворення теж відбуваються за участю ферментів.

Наприклад, фермент амілаза, який міститься в виділеннях слинних залоз і тонкого кишечника, допомагає перетворенню крохмалю в мальтозу. Потім мальтоза перетворюється в глюкозу в тонкому кишечнику за допомогою іншого ферменту-мальтази. У шлунку і тонкому кишечнику такі ферменти, як пепсин і трипсин, перетворюють білки в пептиди. Потім ці пептиди перетворюються в тонкому кишечнику в амінокислоти під дією ферментів, які називаються пептидазами. У тонкому кишечнику міститься ще один фермент-ліпаза. Він гідролізує жири (ліпіди), що утворюють жирні кислоти.

Метаболічні процеси. Так називаються хімічні процеси, що протікають в живих клітинах. Типова жива клітина складається з ядра, оточеного цитоплазмою. Клітка обмежена клітинної мембраною. Цитоплазма бере участь в процесі обміну речовин, використовуючи і запасаючи енергію поживних речовин і утворюючи з'єднання, необхідні для функціонування інших клітин. Одним з ферментів, які виявляються в цитоплазмі, є цитохромоксидаза. Цитохроми - різновид білків, які містять залізо в формі гема. Разом з такими ферментами, як цитохромоксидаза, вони грають важливу роль в процесі дихання. Ця роль полягає в окисленні живильних речовин і запасанні енергії. Цитохромоксидази містить мікроелемент мідь, за відсутності якого неможливий ефективний обмін речовин в організмі. У рослинних клітинах цитохроми знаходяться в хлоропластах, які відіграють важливу роль у фотосинтезі.

Хвороби, пов'язані з нестачею або надлишком ферментів в організмі

Серцеві напади можуть призводить до значного підвищення рівня концентрації ферментів в крові. Це обумовлено просочуванням ферментів з клітин зруйнованої серцевої тканини.

Ферменти використовуються для лікування деяких захворювань, наприклад, таких, як серцева недостатність. Нерідко серцеві напади викликаються тромбами

крові, що утворюються в коронарної артерії. Сучасний спосіб лікування такого захворювання заснований на розчиненні тромбів за допомогою ферменту стрептокінази, що вводиться безпосередньо в серце.

Проферменти. Ці речовини відомі також під назвою зімогени. Вони являють собою утворюються в організмі рослин і тварин некаталітичні речовини, які перетворюються в ферменти в міру необхідності. Наприклад, в крові людини міститься протромбин, який при необхідності перетворюється в тромбін-фермент згортання крові. Він каталізує перетворення розчинної білка фіброногена, що міститься в крові, в нерозчинний білок фібрин.

Ферментація (бродіння)

Так називається хімічний процес, в якому під впливом певних мікроорганізмів, таких, як дріжджі і деякі бактерії, з цукру отримують етиловий спирт і інші продукти. Ферментація глюкози з утворенням етанолу може бути описана рівнянням

Цей процес має складний механізм. Одним з його головних интермедиатов є 2-оксопропановая (піровиноградна) кислота:

Процес складається з 12 стадій, причому для протікання кожної стадії необхідний специфічний фермент. Зимаза - один з 12 (або близького до цього числа) ферментів, які виявляються в типових дріжджах.

Промислове отримання етанолу може здійснюватися шляхом ферментації цукру з подальшою перегонкою. Тростинний цукор містить приблизно 50% сахарози Перед ферментацією цукровий сироп, який називається патокою, розбавляють водою. В процесі ферментації сахароза перетворюється в глюкозу і фруктозу. Цей процес каталізується ферментом інвертазу.

Пиво отримують ферментацією суміші солоду і хмелю. Хміль додають для надання пиву специфічного смаку. Солод отримують з хлібних злаків, зазвичай ячменю. Крохмаль, що міститься в солоді, перетворюється на мальтозу під дією ферменту діастази. Потім інший фермент, що міститься в дріжджах, мальтаза, каталізує перетворення мальтози в глюкозу. Освітлення пива здійснюється за допомогою ферменту папаїну, який гідролізує білки, що зумовлюють наявність каламуті в пиві. Папаин може використовуватися також в процесі варіння м'яса для його пом'якшення.

У процесі отримання вин перетворення цукрів, що містяться у виноградному соку, в етанол здійснюється завдяки наявності в шкірці виноградин природних дріжджів. Іноді в виноградний сік додають також культурні дріжджі. Якщо ферментацію вести до повного завершення, виходить сухе вино. Якщо ферментація призупиняється передчасно, виходить більш солодке вино.

Через те, що розчини, які містять більше 15,5% етанолу, пригнічують дію ферментів в дріжджах, отримання кріплених алкагольних напоїв вимагає проведення перегонки. Інший спосіб отримання кріплених вин полягає в додаванні спирту, наприклад у вигляді горілки або бренді.

Отже, повторимо ще раз!

1. Механізм реакції - це послідовність стадій, пропонована зазвичай на підставі експериментально встановлених даних про швидкість реакції і на експериментально виявлених інтермедіатами реакції (проміжних продуктах).

2. Лимитирующей стадією (скоростьопределяющей стадією) механізму реакції є найповільніша стадія цього механізму.

3. Молекулярност' будь-якій стадії механізму реакції визначається числом частинок, які япляется реагентами на цій стадії.

4. Теорія зіткнень дозволяє пояснити вплив концентрації та температури на швидкості реакцій.

5. Теорія перехідного стану розглядає зміни в геометричному розташуванні атомів реагуючих молекул як єдиної системи.

6. Перехідним станом або активованим комплексом називається критична конфігурація, якої відповідає максимум потенційної енергії вздовж координати реакції. Реагують молекули, які досягають цієї критичної конфігурації, утворюють молекули продуктів.

7. Ланцюгова реакція включають три стадії: а) ініціювання, б) розвиток ланцюга, в) обрив ланцюга.

8. Каталізатор - це така речовина, яке збільшує швидкість хімічної реакції, але сама не витрачається в етомпроцессе.

9. Теорія освіти проміжних сполук, використовувана для пояснення каталізу, заснована на припущенні, що дія каталізаторів полягає в освіті проміжного з'єднання з субстратом.

10. Речовина, яка зменшує швидкість хімічної реакції, називається інгібітором.

11. Гомогенний каталізатор діє в тій же фазі, що і реакційна система.

12. Гетерогенний каталізатор знаходиться не в тій же фазі, що і реакційна система. Він діє на поверхні фазового розділу.

13. Фізична адсорбція відбувається, коли молекули зв'язуються з активними центрами поверхні твердого речовини вандерваальсовимі силами.

14. Хімічна адсорбція, або хемосорбция, відбувається, коли молекули зв'язуються з активними центрами на поверхні твердого речовини хімічними зв'язками.

15. Ферменти - це такі білки, які каталізують протікання хімічних реакцій в біологічних системах.

16. Коферменти допомагають ферментам виконувати їх функцію. Вони зв'язуються з активними центрами ферментів.