Білки, їх будова, властивості і функції

З усіх органічних речовин провідна роль належить білкам. На частку білків в клітині припадає 10-12% від загальної маси. Білки - це нерегулярні гетерополімери, мономерами яких є амінокислоти.

Амінокислоти - щодо низькомолекулярні амфотерні сполуки, до складу яких крім вуглецю, кисню і водню входить азот. Амфотерность амінокислот проявляється в здатності карбоксильної групи (-СООН) віддавати Н +. функціонуючи як кислота, а аминной групи - (-NH2) - приймати протон, виявляючи властивості підстав, завдяки чому в клітці грають роль буферних систем.

Більшість амінокислот - нейтральні: містять одну аміно і одну карбоксильну групу. Основні амінокислоти містять більше однієї аміногрупи, а кислі - більше однієї карбоксильної групи.

В живих організмах зустрічається близько 200 амінокислот, але тільки 20 з них входять до складу білків - це белокобразующіе (основні, Протеїногенні) амінокислоти (табл. 2), які в залежності від властивостей радикала ділять на три групи:

1) неполярні (аланін, метіонін, валін, пролін, лейцин, ізолейцин, триптофан, фенілаланін);

2) полярні незаряджені (аспарагін, глутамін, серин, гліцин, тирозин, треонін, цистеїн);

3) полярні заряджені (аргінін, гістидин, лізин - позитивно заряджені; аспарагінова і глутамінова кислоти - негативно).

ДВАДЦЯТЬ АМІНОКИСЛОТ, ЩО ВХОДЯТЬ ДО СКЛАДУ БЕЛКА.

Бічні ланцюга амінокислот (радикали) бувають гідрофобними або гідрофільними і надають білкам відповідні властивості. Ці властивості радикалів відіграють визначальну роль у формуванні просторової структури (конформації) білка.

Аміногрупа однієї амінокислоти здатна вступати в реакцію з карбоксильної групою іншої амінокислоти за допомогою пептидного зв'язку (СО-NH), утворюючи дипептид. На одному кінці молекули дипептиду знаходиться вільна аміногрупа, а на іншому - вільна карбоксильна група. Завдяки цьому дипептид може приєднувати до себе інші амінокислоти, утворюючи олігопептиди (до 10 амінокислот). Якщо таким чином з'єднуються 11 - 50 амінокислот, то утворюється поліпептид. Пептиди і олігопептиди грають в організмі важливу роль:

- олігопептиди: гормони (окситоцин, вазопресин), антибіотики (граміцидин S); деякі дуже токсичні отруйні речовини (аманитин грибів);

- поліпептиди: брадикинин (пептид болю); деякі опіати ( «природні наркотики» людини) виконують функцію знеболювання (прийняття наркотиків порушує опіатних систему організму, тому наркома відчуває сильний біль - «ломку», яка в нормі знімається опіатами); гомони (інсулін, АКТГ і ін.); антибіотики (граміцидин А), токсини (дифтерійний токсин).

Білки утворені значно більшою кількістю мономерів - від 51 до кількох тисяч з відносною молекулярною масою понад 6000. Молекули різних білків відрізняються один від одного молекулярної масою, числом, складом і послідовністю розташування амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Саме це пояснює величезну різноманітність білків; їх кількість у всіх видів живих організмів становить 10 10 - 10 12.

З'єднуючись один з одним пептидним зв'язком, амінокислоти утворюють ланцюжок, яка називається первинною структурою білка. Первинна структура специфічна для кожного білка і визначається генетичною інформацією (послідовністю нуклеотидів ДНК). Від первинної структури залежать остаточна конформація і біологічні властивості білка. Тому заміна навіть однієї амінокислоти в поліпептидному ланцюжку, або зміна розташування амінокислотних залишків зазвичай призводить до зміни структури білка і до зниження, або втрати його біологічної активності.

Вторинна структура виникає в результаті утворення водневих зв'язків всередині однієї поліпептидного ланцюга (спіральна конфігурація, альфа-спіраль) або між двома поліпептидними ланцюгами (складчасті, бета-шари). Ступінь спирализации від 11 до 100%. На цьому рівні біологічно активними є білки тканин з низьким рівнем обмінних процесів: кератин - структурний білок волосся, вовни, кігтів, пір'я і рогів, рогового шару шкіри хребетних, фібрин крові, гиалин (спіральна структура); фиброин шовку (складчаста структура). Фібрилярні білки можуть утворюватися в результаті скручування декількох спіралей разом (3 у колагену, 7 у кератину) або зв'язування бічними ланцюгами складчастих структур.

Третинна структура глобулярна) - характерна для більшості білків - тривимірне утворення кулястої форми, в яке складаються спіральні і неспіральние ділянки поліпептидного ланцюга. Третинна структура стабілізується іонними і водневими зв'язками, ковалентними дисульфідними зв'язками між атомами S, гідрофобними взаємодіями (гідрофобні бічні ділянки приховані всередині глобули, а гідрофільні виставлені назовні).

Четвертичная структура - результат об'єднання за рахунок гідрофобних взаємодій, за допомогою водневих і іонних зв'язків декількох поліпептидних ланцюгів. Молекула глобулярного білка гемоглобіну складається з чотирьох (2 альфа - і 2 бета -) окремих поліпептидних субодиниць (протомеров) і небілкової частини (простетичної групи) - гема. Тільки завдяки такій будові гемоглобін може виконувати свою транспортну функцію.

За хімічним складом білки поділяють на прості (протеїни) і складні (протеїди). Прості білки складаються тільки з амінокислот (альбуміни, глобуліни, протаміни, гістони, Глутеліни, проламіни). Складні в своєму складі крім амінокислот (білкова частина) містять небілкової частина - нуклеїнові кислоти (нуклеопротеїни), вуглеводи (глікопротеїди), ліпіди (ліпопротеїди) метали (Металопротеїни), фосфор (фосфопротеіди).

Білки мають властивість можна зупинити змінювати свою структуру у відповідь на дію фізичних (висока температура, опромінення, високий тиск і т.д.) і хімічних (спирт, ацетон, кислоти, луги та ін.) Чинників, яке лежить в основі подразливості, і відбувається шляхом денатурації і ренатурації:

- денатурація - процес порушення природної (нативної) структури білка; може бути оборотним, за умови збереження первинної структури.

- ренатурації - процес самовільного відновлення структури білка при поверненні нормальних умов середовища.

а) входять до складу біологічних мембран, утворюють цитоскелет клітин;

б) головний компонент опорних структур організму (колаген шкіри, хрящів, сухожиль; еластин шкіри; кератин волосся, нігтів, кігтів, копит, рогів, пір'я);

в) павутинні нитки павуків;

3) транспортна: пов'язують і переносять специфічні молекули, іони (гемоглобін переносить кисень; альбуміни крові транспортують жирні кислоти, глобуліни іони металів і гормони; мембранні крейда беруть участь в транспорті речовин в клітку і з ні);

4) захисна: захищають організм від вторгнення інших організмів і від пошкоджень (антитіла блокують чужорідні антигени, фібриноген і тромбін оберігають організм від крововтрат);

5) сократительная: забезпечують рух (актин і міозин м'язового волокна, тубулін війок і джгутиків);

6) регуляторна: беруть участь в регуляції обмінних процесів в клітині і в організмі (інсулін регулює вуглеводний обмін, гістони - генну активність та ін.);

7) рецепторна: мембранні білки (інтегральні) під дією факторів середовища здатні змінювати свою конформацію і передавати, таким чином, інформацію в клітку (фітохром, який регулює фотоперіодичну реакцію у рослин; родопсин в сітківці ока);

8) енергетична: при розщепленні 1 г білка вивільняється 17,6 кДж енергії.