Амінокислоти - студопедія

Білки - високомолекулярні природні полімери, що складаються з амінокислотних залишків. з'єднаних пептидним зв'язком; є головною складовою частиною живих організмів і молекулярною основою процесів життєдіяльності.

У природі відомо більше 300 різних амінокислот, але тільки 20 з них входять до складу білків людини, тварин та інших вищих організмів. Кожна амінокислота має карбоксильну групу, аміногрупу в # 945; -положенні (у 2-го атома вуглецю) і радикал (бічний ланцюг), що відрізняється у різних амінокислот. При фізіологічному значенні рН (

7,4) карбоксильная група амінокислот зазвичай дисоціює, а аміногрупа протоніруется.

Всі амінокислоти (за винятком гліцину) містять асиметричний атом вуглецю (т. Е. Такий атом, всі чотири валентні зв'язки якого зайняті різними заступниками, він називається хіральниі центром), тому можуть існувати у вигляді L- і D-стереоізомерів (еталон - гліцериновий альдегід ):

Для синтезу білків людини використовуються тільки L-амінокислоти. У білках з тривалим терміном існування L-ізомери повільно можуть набувати D-конфігурацію, причому це відбувається з певною, характерною для кожної амінокислоти швидкістю. Так, білки дентину зубів містять L-аспартат, який переходить в D-форму при температурі тіла людини зі швидкістю 0,01% на рік. Оскільки дентин зубів практично не обмінюється і не синтезується у дорослих людей за відсутності травми, за змістом D-аспартату можна встановити вік людини, що використовується в клінічній і криміналістичної практиці.

Всі 20 амінокислот в організмі людини розрізняються за будовою, розмірами і фізико-хімічними властивостями радикалів, приєднаних до # 945; -вуглецевого атому.

Структурні формули 20-ти протеіногенних амінокислот зазвичай призводять у вигляді так званої таблиці протеіногенних амінокислот:

Останнім часом для позначення амінокислот використовують однобуквені позначення, для їх запам'ятовування використовується мнемонічне правило (четвертий стовпець).

Існують різні класифікації амінокислот. Одна з них заснована на характеристиці інтенсивності молекулярної взаємодії бічного радикала з водою.

1. Гідрофобні (неполярні) (гли, ала, вал, лей, про, мулі, три, фен).

2. Гідрофільні (полярні):

а) незаряджені (сер, тре, цис, АСН, ГЛН, тир *, мет *);

- негативно заряджені (глу, асп);

- позитивно заряджені (ліз, арг, гіс).

* Деякі джерела відносять тир і мет до гідрофобним амінокислотам.

Гідрофільні речовини інтенсивно взаємодіють з молекулами води, вони містять полярні хімічні зв'язки. Гідрофобність - це фізична властивість молекули, яка «прагне» уникнути контакту з водою. Гідрофобні молекули зазвичай неполярних і «віддають» перебувати серед інших нейтральних молекул і неполярних розчинників. Гідрофільність і гідрофобність є проявом сил Ван-дер-Ваальса (група слабких взаємодій). Ці взаємодії в основному визначають сили, відповідальні за формування просторової структури біологічних макромолекул. Просторова структура води прагне витіснити гідрофобні групи, що порушують мережу з пов'язаних водневими зв'язками молекул води. Таке виштовхування з водного розчину і називають гідрофобною взаємодією. Відомо, що біологічні біополімери функціонують у водному оточенні і саме наявність гідрофобних зв'язків значною мірою визначає форму, яку набуває макромолекула.

Можна класифікувати амінокислоти за будовою радикала:

1. Аліфатичні (гли, ала, вал, лей, Ілей).

2. гідроксиамінокислота (сер, тре).

3. Дикарбонові (асп, гли).

4. Аміди дикарбонових кислот (АСН, ГЛН).

5. Серосодержащіе (мет, цис).

6. Циклічні (фен, тир, три, гіс).

7. Діаміномонокарбоновие (ліз, арг).

8. Імінокіслота (про).

До складу білків людини входить 19 амінокислот і 1 циклічна імінокіслота - пролін, що має іміногрупи -NH-. Роль гідрофобного радикала в цій молекулі грає насичена аліфатична трехуглеродная ланцюг, що утворює 5-членний цикл між # 945; -вуглецевим атомом і іміногрупи:

Деякі білки містять амінокислоти з модифікованими радикалами, які відсутні в інших білках. Так, в поліпептидний ланцюг колагену входить гідроксилізин, еластину і колагену - гидроксипролин. Фактори згортання крові протромбін, проконвертин, білки кісткової тканини остеокальцин, сіалопротеін містять # 947; -карбоксіглутаміновую кислоту:

гідроксилізин Гідроксипролін # 947; -Карбоксіглутаміновая кислота

Модифікація радикалів таких амінокислот зазвичай відбувається вже після включення їх в поліпептидний ланцюг, тобто на постсинтетическом періоді.

Існує ще одна класифікація амінокислот, по здатності організму синтезувати їх з попередників:

Незамінні для людини: валін, ізолейцин, лейцин, треонін, метіонін, лізин, фенілаланін, триптофан, аргінін (незамінна для дітей), гістидин.

Замінні для людини: гліцин, аланін, пролін, серин, цистеїн, аспартат, аспарагін, глутамат, глутамін, тирозин.

Мнемонічне правило для запам'ятовування замінних і незамінних амінокислот: