Амінокислоти - номенклатура, отримання, хімічні властивості

будова амінокислот

Амінокислоти - Гетерофункціональні соеди-вати, які обов'язково містять дві функцио-нальні групи: аміногрупу - NH2 і карбоксилом-ву групу -СООН, пов'язані з вуглеводневим радікалом.Общую формулу простей-ших амінокислот можна за-писати так:

Так як амінокислоти со-тримають дві різні функ-нальні групи, які впливають один на одного, характерні реакції відрізняють-ся від характерних реакцій карбонових кислот і амінів.

властивості амінокислот

Аміногрупа - NH2 визначає основні свій-ства амінокислот, т. К. Здатна приєднувати до себе катіон водню по донорно-акцепторного механізму за рахунок наявності вільної електронної пари у атома азоту.

Група -СООН (карбоксильная група) визна-ляет кислотні властивості цих сполук. Отже, амінокислоти - це амфотерні орга-нічних з'єднання. З лугами вони реагують як кислоти:

З сильними кіслотамі- як підстави-аміни:

Крім того, аминогруппа в амінокислоті встуила-Пает у взаємодію з входить до її складу кар-боксільной групою, утворюючи внутрішню сіль:

Іонізація молекул амінокислот залежить від кислотного або лужного характеру середовища:

Так як амінокислоти в водних розчинах ве-дуть себе як типові амфотерні сполуки, то в живих організмах вони грають роль буферних речовин, що підтримують певну концен-трація іонів водню.

Амінокислоти являють собою безбарвні кристалічні речовини, що плавляться з розлити-ням при температурі вище 200 ° С. Вони розчиняються у воді і нерозчинні в ефірі. У зависи-мости від радикала R- вони можуть бути солодкими, гіркими або позбавленими смаку.

Амінокислоти поділяють на природні (виявлені в живих організмах) і синтетичні-етичні. Серед природних амінокислот (близько 150) виділяють Протеїногенні амінокислоти (близько 20), які входять до складу білків. Вони являють собою L-форми. Приблизно полови-на з цих амінокислот відносяться до незамінний-мим. т. к. вони не синтезуються в організмі людино. Незамінними є такі кислоти, як валін, лейцин, ізолейцин, фенілаланін, чи-зін, треонін, цистеїн, мети-Онін, гістидин, триптофан. В організм людини ці речовини надходять з пі-щей. Якщо їх кількість в їжі буде недостаточ-ним, нормальний розвиток і функціонування орга-нізму людини порушуються. При окремих захворюваннях організм не в змозі син-тезіровать і деякі інші амінокислоти. Так, при фенілкетонурії не синтезується тирозин. Найважливішим властивістю амінокислот є здатність вступати в молекулярну конденсатор-цію з виділенням води і утворенням амидной угруповання -NH-СО, наприклад:

Отримані в результаті такої реакції високомолекулярні сполуки містять велику кількість амідних фрагментів і тому отримали назву полімамідов.

До них, крім названого вище синтетичного волок-на капрону, відносять, напри-заходів, і енант, що утворюється при поліконденсації аміноенантовой кислоти. Для отримання синтетичних по-локон придатні амінокіс-лоти з розташуванням амино- і карбоксильної груп на кінцях молекул.

Поліаміди альфа-амінокислот називаються пепто-дами. Залежно від числа залишків амінокислот розрізняють дипептиди, трипептиди, поліпепті-ди. У таких з'єднаннях групи -NH-СО на-викликають пептидними.

Ізомерія і номенклатура амінокислот

Ізомерія амінокислот визначається различ-ним будовою вуглецевого ланцюга і положенням аміногрупи, наприклад:

Широко поширені також назви ами-нокіслот, в яких положення аміногрупи обо-значущих буквами грецького алфавіту: α, β, у і т. Д. Так, 2-амінобутановую кислоту можна на-звати також α-амінокислотою:

Способи отримання амінокислот

У біосинтезі білка в живих організмах навчаючи-обхідних 20 амінокислот.