Амінокислоти як лікарські препарати 1
Метіонін. незамінна кислота, містить мобільну метильную групу, яка може передаватися на інші сполуки. Завдяки цьому вона бере участь в синтезі холіну, фосфоліпідів, обміні вітамінів В 12 і фолієвої кислоти. У реакціях біосинтезу білка метіонін є ініціації амінокислотою. Він бере участь в процесах знешкодження токсинів в печінці.
Метіонін ( "аціметіон") і його активні похідні (як речовина "адеметионин" в складі препарату "Гептралу") використовують для профілактики і лікування різних захворювань печінки як ліпотропний фактор, що перешкоджає накопиченню жиру, при токсичних ураженнях печінки, при атеросклерозі і як антидепресант для поліпшення синтезу нейромедіаторів.
Глутамінова кислота - є попередником γ -аміномасляной кислоти (ГАМК), що є гальмівним медіатором нервової системи (препарати "Аминалон", "Пикамилон"). ГАМК також відіграє значну роль в регуляції тонусу мозкових судин кровообігу головного мозку. Сам глутамат є нейромедіаторної амінокислотою, стимулюючої передачу збудження в синапсах ЦНС. Крім цього, глутамат бере участь у знешкодженні аміаку, синтезі пуринових і піримідинових основ, відіграє провідну роль в обміні інших амінокислот. Потреба організму в глутамінової кислоти вище всіх інших амінокислот.
Гліцин є медіатором ЦНС гальмівного дії. Покращує метаболізм в тканинах мозку. Надає заспокійливу дію. Нормалізує сон, зменшує підвищену дратівливість, депресивні стани.
Цистеїн бере участь в метаболізмі кришталика ока. Найчастіше порушення кришталика пов'язані з недоліком цистеїну, тому цистеїн застосовують на початкових стадіях катаракти.
Комплексний препарат глутамінової кислоти, цистеїну і гліцину "Віцеін" використовують у вигляді очних крапель.
Гістидин - умовно незамінна амінокислота. Використовується при лікуванні гепатитів, виразок шлунка і дванадцятипалої кишки.
Будова, властивості і класифікація амінокислот і білків
Церебролізин - гідролізат речовини мозку свині, що містить низькомолекулярні пептиди (15%) і амінокислоти (85%). Використовується при порушеннях функцій ЦНС, мозкових травмах, крововиливах, вегетативних дистоніях і т.п.
Препарати для парентерального харчування: поліамін (набір 13 амінокислот), Вамін (набір 18 амінокислот), Вамінолакт (набір 18 амінокислот, що відповідають складу грудного молока), гидролизин (гідролізат білків крові великої рогатої худоби), амінотроф (гідролізат казеїну), Аміносол (суміш 15 амінокислот), фібріносол (гідролізат фібрину крові).
Фізико-хімічні властивості АМІНОКИСЛОТ
1. Чи є амфотерними електролітами. Амінокислоти поєднують в собі властивості і
кислот і підстав. Відповідно, у водному розчині амінокислоти поводяться як кислоти - донори протонів і як підстави - акцептори протонів.
Якщо загальний заряд амінокислоти дорівнює 0, то це її стан називають Ізоелектрична. ве-
личина рН, при якій заряд амінокислоти дорівнює 0, називається ізоелектричної точкою (ВЕТ, pI). Значення ізоелектричної точки залежить від будови радикала амінокислоти:
o pI більшості амінокислот розташовується в діапазоні рН від 5,5 (фенілаланін) до
o pI кислих амінокислот - РІ глутамату 3,2, РІ аспартату 2,8,
o pI основних амінокислот - pI гистидина 7,6, pI аргініну 10,8, pI лізину 9,7.
Ізоелектрічесая точка гистидина дозволяє йому використовуватися в буферній системі гемоглобіну, в якому він міститься у великій кількості. Гемоглобін легко приймає і легко віддає іони водню при найменших зрушення фізіологічної рН крові (в нормі 7,35-7,45).
2. Заряд амінокислот залежить від величини рН середовища.
Відправним пунктом для розуміння причин появи заряду у амінокислот є величина ізоелектричної точки. Ситуація різниться для нейтральних, кислих і основних амінокислот.
БУДОВА І ВЛАСТИВОСТІ пептидного зв'язку
Амінокислоти здатні з'єднуватися між собою зв'язками, які називаються пептидними. при цьому утворюється полімерна молекула.
Пептидний зв'язок - це зв'язок між α -карбоксільной групою однієї амінокислоти і α -аминогруппами іншої амінокислоти.
При необхідності назвати пептид до всіх назв амінокислот додають суфікс "іл", тільки остання амінокислота зберігає свою назву незмінним.
Наприклад, алан мул -Серія мул -тріптоф ан або γ -глутамін мул -цістеін мул -гліц ін (по-іншому званий глутатіон).
До властивостей пептидного зв'язку відносяться:
1. Трансположеніе заступників (радикалів) амінокислот по відношенню до C-N зв'язку.
Будова, властивості і класифікація амінокислот і білків
Всі атоми, що входять в пептидную групу знаходяться в одній площині, при цьому атоми "Н" і "О" розташовані по різні боки від пептидного зв'язку.
3. Наявність кето форми і Енола ьной форми.
4. Здатність до утворення двох водневих зв'язків з іншими пептидними групами.
5. Пептидний зв'язок має частково характер подвійного зв'язку. Її довжина менше, ніж одинарного зв'язку, вона є жорсткою структурою, і обертання навколо неї утруднено.
Але так як, окрім пептидного, в білку є й інші зв'язку, ланцюжок амінокислот здатна обертатися навколо центральної осі, що надає білків різну конформацію (просторове розташування атомів).
ФУНКЦІЇ БІЛКІВ
o в сполучної тканини - колаген, еластин, кератин,
o побудова мембран і формування цитоскелету (інтегральні, полуінтегральние і поверхневі білки) - спектрин (поверхневий, основний білок цитоскелету еритроцитів), гликофорин (інтегральний, фіксує спектрин на поверхні),