Структура і функції білків

Структура білкових молекул. Зв'язок властивостей, функцій і активності білків з їх структурною організацією (специфічність, видова приналежність, ефект впізнавання, динамічність, ефект кооперативного взаємодії).

Білки - це високомолекулярні азотовмісні речовини, що складаються із залишків амінокислот, пов'язаних між собою пептидними зв'язками. Білки інакше називають протеїнами;

Прості білки побудовані з амінокислот і при гідролізі розпадаються відповідно тільки на амінокислоти. Складні білки - це двокомпонентні білки, які складаються з будь-якого простого білка і небілкового компонента, званого простетичної групою. При гідролізі складних білків, крім вільних амінокислот, звільняються небілкова частина або продукти її розпаду. Прості білки в свою чергу діляться на підставі деяких умовно обраних критеріїв на ряд підгруп: протаміни, гістони, альбуміни, глобуліни, проламіни, глютеліни і ін.

Класифікація складних білків заснована на хімічній природі входить до їх складу небелкового компонента. Відповідно до цього розрізняють: Фосфопротеіни (містять фосфорну кислоту), хромопротеїни (до складу їх входять пігменти), нуклеопротеїнами (містять нуклеїнові кислоти), глікопротеїни (містять вуглеводи), ліпопротеїни (містять ліпіди) і металопротеїни (містять метали).

3. Структура білка.

Послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу білкової молекули отримала назву первинної структури білка. Первинна структура білка, крім великого числа пептидних зв'язків, зазвичай містить також невелика кількість дисульфідних (-S-S-) зв'язків. Просторова конфігурація поліпептидного ланцюга, точніше тип поліпептидного спіралі, определяетвторічнуюструктуру білка. вона представлена ​​в основному α-спіраллю, яка фіксована водневими зв'язками. третинна структура -поліпептідная ланцюг, згорнута цілком або частково в спіраль, розташована або упакована в просторі (в глобуле). Відома стабільність третинної структури білка забезпечується за рахунок водневих зв'язків, міжмолекулярних ван дер Ваальсових сил, електростатичного взаємодії заряджених груп і т д.

Четвертичная структура білка структура, що складається з оп-ределенного числа поліпептидних ланцюгів, що займають строго фік-сірованное положення відносно один одного.

Класичний приклад білка, що має четвертинних структуру, являеться гемоглобін.

Фізичні властивості білків: висока в'язкість розчинів,

незначна дифузія, здатність до набухання в великих межах, оптична активність, рухливість в електричному полі, низьке осмотичний тиск і висока онкотичноготиск, здатність до поглинання УФ-променів при 280 нм, як і амінокислоти, амфотерни завдяки наявності вільних NH2-і СООН-груп і характеризуються відповідно всіма св-вами кислот і підстав. Мають явно вираженими гідрофільними властивостями. Їх розчини мають дуже низьким осмотичним тиском, високою щільністю і незначною здатністю до дифузії. Білки здатні до набухання в дуже великих межах. З колоїдним станом білків пов'язано явище світлорозсіювання, що лежить в основі кількісного визначення білків методом нефелометрії.

Білки здатні адсорбувати на своїй поверхні низькомолекулярні органічні сполуки і неорганічні іони. Це властивість зумовлює транспортні функції окремих білків.

Хімічні властивості білків різноманітні, оскільки бічні радикали амінокислотних залишків содер-жать різні функціональні групи (-NH2, -СООН, -ОН, -SН і ін.). Характерною для білків реакцією є гідроліз пептидних зв'язків. Завдяки наявності і амино-, і карбоксильних груп білки володіють амфотерними свойст-вами.

Денатурація білка - руйнування зв'язків, що стабілізують четвертичную, третинну і вторинну структури, що приводить до дезорієнтації конфігурації білкової молекули і супроводжуване втратою нативних св-в.

Розрізняють фізичні (температура, тиск, механічна дія, ультразвукове і іонізуюче випромінювання) і хімічні (важкі метали, кислоти, луги, органічні розчинники, алкалоїди) чинники, що викликають денатурацію.

Зворотним процесом є ренатурації. тобто відновлення фізико-хімічних і біологічних властивостей білка. Ренатурації неможлива якщо порушена первинна структура.

Більшість білків денатурують при нагріванні їх розчином вище 50-60 о С. Зовнішні прояви денатурації зводяться до втрати розчинності, особливо в ізоелектричної точці, підвищення в'язкості білкових розчинів, збільшенню коли-пра вільних функціональних SH-rpyпп і зміни характеру розсіювання рентгенівських променів, розгортаються глобули нативних білкових молекул і утворюються випадкові і безладні структури.

Скорочувальна функція. актин і міозин - специфічні білки м'язової тканини. Структурна функція. фібрилярні білки, зокрема колаген в сполучної тканини, кератин у волоссі, нігтях, шкірі, еластин в судинній стінці та ін.

Гормональна функція. Ряд гормонів представлений білками або поліпептидами, наприклад гормони гіпофіза, підшлункової залози і ін. Деякі гормони є похідними амінокислот.

Поживна (резервна) функція. резервні білки, які є джерелами живлення для плода, Основний білок молока (казеїн) також виконує головним чином живильну функцію.

Біологічні функції білків. Різноманіття білків по структурної організації та біологічної функції. Поліморфізм. Відмінності білкового складу органів і тканин. Зміни складу в онтогенезі і при захворюваннях.

-За ступенем складності будови білки ділять на прості і складність ні. Прості або однокомпонентні білки складаються тільки з білкової частини і при гідролізі дають амінокислоти. До складних або двокомпонентним відносять білки, до складу яких входить протеїн і додаткова група небілкової природи, звана простетической. (Можуть виступила-пать ліпіди, вуглеводи, нуклеїнові кислоти); відповідно складні білки називають ліпопротеїнами, гликопротеинами, нук-леопротеінамі.

- За формою білкової молекули білки поділяють на дві групи: фібрилярні (волокнисті) і глобулярні (корпускулярні). Фібрилярні білки характеризуються високим відношенням їх довжини до діаметру (кілька десятків одиниць). Їх молекули ні-тевідни і зазвичай зібрані в пучки, які утворюють волокна. (Є головними компонентами зовніш-ного шару шкіри, утворюючи захисні покриви тіла людини). Вони також беруть участь в утворенні сполучної тканини, включаючи хрящі і сухожилля.

Переважна кількість природних білків відноситься до Глобу-лярні. Для глобулярних білків характерно невелике відношення довжини до діаметру молекули (кілька одиниць). Маючи більш слож-ву конформацию, глобулярні білки виконують і більш раз-нообразние.

-По відношенню до умовно обраним розчинників виділяють альбуміниіглобуліни. Альбуміни дуже добре розчиняються у воді і в концентрованих сольових растворах.Глобуліни не розчиняються у воді і в розчинах солей помірний-ної концентрації ..

--Функціональна класифікація білків найбільш задовольни-кові, оскільки в її основу покладено не випадкова ознака а виконувана функція. Крім того, можна виділити подібність структур, властивостей і функціональної активності входять в ка-кой-яких клас конкретних білків.

• Каталітично активні білки називають ферментами. Вони здійснюють каталіз практично всіх хімічних перетворений-ний в клітці. Детально ця група білків буде розглянута в розділі 4.

• Гормони регулюють обмін речовин усередині клітин і інтег-ріруют обмін в різних клітинах організму в цілому.

• Рецептори вибірково пов'язують різні регулятори (гормони, медіатори) на поверхні клітинних мембран.

Транспортні білки здійснюють зв'язування і транспорт речовин між тканинами і через мембрани клітини.

• Структурні білки. Перш за все до цієї групи відносять білки, які беруть участь в побудові різних біологічних мембран.

• Білки-інгібіториферментов становлять численний-ву групу ендогенних інгібіторів. Вони здійснюють регуляторної-цію активності ферментів.

• Сократітельниебелкі забезпечують механічний процес скорочення з використанням хімічної енергії.

• Токсичні білки - деякі білки і пептиди, що виділяються організмами (зміями, бджолами, мікроорганізмами), що є отруйними для інших живих організмів.

• Захисні белкі.антіте-ла - речовини білкової природи, що виробляються тваринам організмом у відповідь на введення антигену. Антитіла, взаимодейст-вуя з антигенами, дезактивують їх і тим самим захищають ор-організми від впливу чужорідних сполук, вірусів, бакте-рій і т. Д.

Білковий склад залежить від физиологич. Активності, складу їжі та режиму харчування, біоритмів. В процесі розвитку склад змінюється значно (від зиготи до формування диференційованих органів зі спеціалізованими ф-ми). Наприклад, еритроцити містять гемоглобін, що забезпечує транспорт кисню кров'ю, мис-е кл-ки містять скоротливі білки актин і міозин, в сітківці-білок родопсин і т д. При хворобах білковий склад змінюється-протеінопатіі. Спадкові протеінопатіі розвиваються в результаті пошкоджень в генетичному апарат. Якоїсь білок не синтезується зовсім або синтезується, але його первинна структура змінена (серповидно-клітинна анемія). Будь-яка хвороба супроводжується зміною білкового складу тобто розвивається набута протеінопатія. При цьому первинна структура білків не порушується, а відбувається кількісна зміна білків, особливо в тих органах і тканинах, в яких розвивається патологічний процес. Наприклад, при панкреатитах знижується вироблення ферментів, необхідних для перетравлювання харчових речовин в шлунково-кишковому тракті.

Фактори пошкодження структури і функції білків, роль пошкоджень в патогенезі захворювань. Протеінопатіі

Білковий склад організму здорової дорослої людини відносно постійний, хоча можливі зміни кількості окремих білків в органах і тканинах. При різних захворюваннях відбувається зміна білкового складу тканин. Ці зміни називаються протеінопатіямі. Розрізняють спадкові та набуті протеінопатіі. Спадкові протеінопатіі розвиваються в результаті пошкоджень в генетичному апараті даного індивідуума. Якоїсь білок не синтезується зовсім або синтезується, але його первинна структура змінена. Будь-яка хвороба супроводжується зміною білкового складу організму, тобто розвивається набута протеінопатія. При цьому первинна структура білків не порушується, а зазвичай відбувається кількісна зміна білків, особливо в тих органах і тканинах, в яких розвивається патологічний процес. Наприклад, при панкреатитах знижується вироблення ферментів, необхідних для перетравлювання харчових речовин в шлунково-кишковому тракті.

У деяких випадках придбані протеінопатіі розвиваються в результаті зміни умов, в яких функціонують білки. Так, при зміні рН середовища в лужну сторону (алкалоз різної природи) змінюється кон-формація гемоглобіну, збільшується його спорідненість до О2 і знижується доставка О2 тканинам (гіпоксія тканин).

Іноді в результаті хвороби підвищується рівень метаболітів у клітинах і сироватці крові, що призводить до модифікації деяких білків і порушення їх функції

Крім того, з клітин пошкодженого органу в кров можуть виходити білки, які в нормі визначаються там лише в невеликій кількості. При різних захворюваннях часто використовують біохімічні дослідження білкового складу крові для уточнення клінічного діагнозу.

4. Первинна структура білків. Залежність властивостей і функцій білків від їх первинної структури. Зміни первинної структури, протеінопатіі.