Будова, функції гранулярних ендоплазматичної мережі

Будова, функції гранулярних ендоплазматичної мережі

Цитоплазма еукаріотичних клітин містить Анастомозирует мережу, яку утворюють сполучені між собою цистерни - структури у вигляді канальців і мішечків. Їх стінка складається з безперервної мембрани, яка обмежує знаходяться всередині простору.

На зрізах цистерни здаються ізольованими, проте при використанні мікроскопії цілих клітин з високою роздільною здатністю виявляється, що вони пов'язані між собою. Етамембранная система називається ендоплазматична сітка (ЕПС).

У багатьох її ділянках цитозольні сторона мембрани покрита полірібосомамі, які синтезують білкові молекули, які переносяться всередину цистерн. На підставі цієї ознаки описані два типи ЕПС - гранулярна і гладкий.

Гранулярна ендоплазматична сітка (англомовна абревіатура- RER - від rough endoplasmic reticulum) добре розвинена в клітинах, спеціалізованих на секреції білків, таких, як клітини ацинусів підшлункової залози (травні ферменти), фібробласти (колаген) і плазматичні клітини (імуноглобуліни).

Гранулярна ендоплазматична мережа складається з мешковидних і зібраних в стопки плоских цистерн, обмежених мембранами, які переходять в зовнішню мембрану ядерної оболонки. Термін «гранулярная ендоплазматична мережа» вказує на присутність полірібосом на цитозольних поверхні мембрани цієї органели. Наявність полірібосом також надає базофільні тинкторіальних властивості цієї органелле при вивченні клітин під світловим мікроскопом.

Головною функцією гранулярних ендоплазматичної мережі є відділення (сегрегація) білків, не призначених для знаходження в цитоплазмі. Додаткові функції включають початкове гликозилирование гликопротеинов, синтез фосфоліпідів, складання многоцепочечних білків і деякі Посттрансляційні модифікації новостворених поліпептидів.

Весь синтез білків починається на полірібосомамі. НЕ прикріплених до ендоплазматичноїмережі. У молекулах мРНК білків, які повинні сегрегованого в ендоплазматичну мережу, міститься додаткова послідовність підстав на 5'-кінці. Вона кодує близько 20-25 переважно гідрофобних амінокислот, що утворюють так званий сигнальний пептид.

Після трансляції сигнальний пептид взаємодіє з комплексом, що складається з шести неідентичних поліпептидів і молекули 7S РНК, який відомий як сигнал-розпізнає частинка (СРЧ). СРЧ перешкоджає подальшому подовженню поліпептиду до тих пір, поки комплекс СРЧ-полірібосомамі НЕ зв'яжеться з рецептором СРЧ і рецептором рибосом на мембрані гранулярних ендоплазматичної мережі. Рецептором СРЧ є особливий причальний білок.

Після зв'язування з причальним білком СРЧ відділяється від полірібосом, обумовлюючи продовження трансляції.

Уже в просвіті гранулярних ендоплазматичної мережі специфічний фермент, званий сигнальної пептидаз, розташований на внутрішній поверхні гранулярних ендоплазматичної мережі, видаляє сигнальний пептид. Трансляція білка триває і супроводжується відбуваються всередині цистерни вторинними і третинними структурними змінами його молекули, а також деякими посттрансляційної модифікації, такими, як гидроксилирование, гликозилирование, суль-фатірованіе і фосфорилювання.

Білки, синтезовані в гранулярних ендоплазматичної мережі. можуть мати кілька місць призначення: вони можуть зберігатися всередині клітин (наприклад, в лізосомах і специфічних гранулах лейкоцитів), тимчасово накопичуватися всередині клітин (білки, призначені на експорт, наприклад, в підшлунковій залозі, деяких ендокринних клітинах), служити в якості компонента інших мембран (наприклад, інтегральні білки).