Білки, агро журнал

Молекули білків дуже великі. Вони, як і молекули полісахаридів, складаються з більш дрібних молекул амінокислот. Одні білки відрізняються від інших послідовністю, кількістю і різноманітністю що входять в них амінокислот. У природі виявлено понад 170 різних амінокислот, але тільки близько 20 амінокислот входить до складу білків. Через те, що амінокислоти в різних молекулах білка з'єднані в різній послідовності, існує величезне різноманіття білків.

Ланцюг, що складається з великого числа з'єднаних один з одним амінокислотних залишків, називають поліпептидного. До складу поліпептидного ланцюга входять десятки і сотні амінокислотних залишків. Отже, молекули білків розрізняються не тільки складом амінокислот, їх числом і послідовністю, а й довжиною поліпептидного ланцюга. Одні білки містять одну поліпептидний ланцюг, а інші - кілька. Білки, які складаються тільки з амінокислот, називають простими. Складні білки можуть містити не тільки амінокислоти, а й ліпіди, вуглеводи, іони заліза, сірки, магнію і ін. Наприклад, до складу білка гемоглобіну входять іони заліза, клітинних мембран - глікопротеїн - білок, ковалентно пов'язаний з вуглеводами. Вчені розшифровують структуру окремих білків, щоб навчитися створювати їх штучно і використовувати в медицині, сільському господарстві, харчовій промисловості.

Число амінокислот, їх різноманітність, послідовність з'єднання в молекулах білків визначають видову специфічність окремої особини. До складу клітин організмів різних видів входять різні білки. Це створює великі проблеми при пересадці органів у людини.

Всі амінокислоти - безбарвні кристалічні речовини. Вони розчиняються у воді, багато хто має солодкий смак. Важлива властивість амінокислот - їх амфотерность. тобто можливість проявляти як кислотні, так і осно вние властивості. Ця двоїстість речовини пов'язана з тим, що всі амінокислоти містять карбоксильну групу (-СООН) і аміногрупу (-NH2). Карб 1000 оксільная група надає амінокислоті кислотні властивості, а аміногрупа - осно вние.

Але амінокислоти мають і відмінності. Головна відмінність полягає в будові бічних ланцюгів - радикалів, які позначаються літерою R-.

Залишки амінокислот з'єднуються між собою в молекулу білка за допомогою міцної ковалентного пептидного зв'язку. Вона виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти і аміногрупою іншої амінокислоти. При цьому відщеплюєтьсямолекула води. Послідовне розташування в поліпептидного ланцюга амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками, визначає первинну структуру молекули білка.

Поліпептидні ланцюги білка мають вигляд спіралі, званий вторинної структурою білкової молекули. Вона утримується за допомогою водневих зв'язків, які виникають між NH-групами і СО-групами, розташованими на сусідніх витках. Безліч слабких водневих зв'язків як би прошивають спіраль молекул білка, сприяючи утворенню міцної структури.

Спіраль завдяки наявності численних та різноманітних зв'язків між радикалами амінокислот (ковалентних, водневих і іонних) приймає більш складну конфігурацію, утворюючи клубки - третинну структуру білка. Деякі білки, наприклад гемоглобін, складаються з декількох клубків, які мають різну первинну структуру.

Взаємне розташування в просторі кількох однакових або різних поліпептидних клубків, що становлять одну білкову молекулу, утворює четвертинних структуру.

Однак молекули білків здатні в різних умовах змінювати свою конфігурацію. Під дією нагрівання, деяких хімічних речовин, опромінення та інших факторів порушується природна структура молекул білків. Це явище називають денатурацією. Денатурацію білка ми можемо спостерігати при варінні яєць. При цьому білок мутніє, стає непрозорим і пружним (рис. 6, Б). Денатурація буває частковою та повною. При часткової денатурації первинна структура білкової молекули зберігається. При усуненні фактора, що викликає часткову денатурацію, молекула білка знову приймає природну форму.

При повній денатурації первинна структура руйнується і білкова молекула не може повернутися в початковий стан.

* У павутинних залозах павука білок рідкий. Павук виділяє крапельку секрету, прикріплює його до опори, а потім злегка натягує нитку. В результаті перебудови четвертичной структури молекули білок стає нерозчинним і еластичним. Так за рахунок денатурації білків утворюється павутина.

Біологічна активність білків, їх властивості та функції залежать від структури білкової молекули, її конфігурації, здатності до оборотної денатурації. Які ж функції білків в клітині?

Білки, як і вуглеводи, виконують в клітці структурну функцію. Молекули білків входять до складу всіх клітинних мембран. Молекули білка колагену складають основу хря 1000 щей і сухожиль. З білка складаються волосся, шерсть, нігті, роги, копита, луска, пір'я, павутина.

Рухову функцію виконують білки актин і міозин, здатні викликати скорочення м'язових волокон, а також білки, що входять до складу війок, джгутиків одноклітинних і спеціалізованих клітин, наприклад сперматозоїдів багатоклітинних організмів.

Спеціальні білки виконують захисну функцію. Антитіла, які утворюються у хребетних, - це білки, які знешкоджують проникаючі в організм чужорідні речовини. Білок фібриноген бере участь в згортанні крові.

Білки виконують також транспортну функцію. Наприклад, білок крові гемоглобін, який входить до складу еритроцитів, утворює в легких неміцні з'єднання з киснем і доставляє його до всіх клітин організму.

Деякі білки виконують запасаючу функцію. накопичуючись, наприклад, в насінні рослин.

При нестачі полісахаридів і ліпідів білки можуть виконувати енергетичну функцію. При окисленні молекул білків в клітині звільняється енергія приблизно в такій же кількості, як і при окисленні вуглеводів.