властивості ферментів

3.4.1 Активність ферментів. Одним з основних відмінних властивостей ферментів є їх дуже висока активність. За силою каталітичного дії (активності) ферменти в сотні тисяч разів перевершують звичайні каталізатори. Ферменти підвищують швидкість каталітичних реакцій в 10 8 ... 10 20 разів.

Для вираження каталітичної активності відповідно до рекомендацій Міжнародного біохімічного союзу використовується катав. Катав (кат) - це каталітична активність, здатна здійснити реакцію зі швидкістю, що дорівнює 1 молю в секунду, в заданій системі вимірювання активності. У більшості випадків каталітична активність виражається в мікрокаталах (мккат), нанокаталах (нкат) або пікокаталах (пкат), чому відповідають швидкості реакцій, що виражаються в мікромолі і пікомоль в секунду.

Однією з найважливіших похідних величин є питома каталітична активність ферменту, яку можна виразити в катали на 1 кг (кат / кг). Інший похідною величиною є молярна каталітична активність, що виражається в катали на моль ферменту.

3.4.2 Специфічність ферментів. Специфічність (виборчі-ність) дії ферментів виражається в їх здатності каталізувати строго певну реакцію, діяти на певний субстрат або навіть на певний зв'язок в цьому субстраті без освіти в результаті побічних продуктів.

Існування певних ферментів для кожного типу хімічних реакцій, що відбуваються в клітині, - основний закон біології. Специфічність ферментів обумовлена ​​наявністю в них молекули білка.

Розрізняють декілька видів специфічності - абсолютну, відносну і стереохимическую.

- Абсолютна специфічність проявляється в тому, що фермент діє тільки на один субстрат, навіть на певний зв'язок в цьому субстраті.

Уреаза володіє абсолютною специфічністю до сечовини. Цей фермент каталізує гідроліз сечовини на аміак і діоксид вуглецю:

Абсолютною специфічністю володіє каталаза, що розщеплює пероксид водню на воду і кисень:

- Відносна групова специфічність ферменту проявляється в тому, що він може діяти не на один, а на кілька субстратів, що відносяться до одного або декількох класів органічних сполук. Так, фермент піруватдекарбоксилази каталізує декарбоксилювання піровиноградної кислоти з утворенням оцтового альдегіду і діоксиду вуглецю. Але цей же фермент декарбоксилируется і інші a-кетокислот з більш довгою вуглецевої ланцюжком, однак швидкість реакції з подовженням ланцюга помітно падає.

- Стереохимической специфічністю. Ферменти діючи тільки на певні стереоізомерних форми субстрату.

Специфічність дії ферментів призводить до того, що перетворення речовин в організмі відбувається строго впорядковано, визначаючи шлях, по якому йде перетворення речовин. Завдяки специфічності фермент направляє реакцію по одному і тому ж шляху.

3.4.3 Лабільність ферментів. Це залежність їх активності від факторів зовнішнього середовища. На швидкість ферментативної реакції впливають такі фактори.

- Вплив температури. Вплив температури на дію ферментів проявляється в тій же мірі, що і на всі хімічні процеси. Підвищення температури на 10 ° С згідно з правилом Вант-Гоффа збільшує швидкість ферментативної реакції в 2 ... 3 рази. Однак таке прискорення спостерігається в суворо визначених температурних межах - до 40 ° С (рис. 7). Оптимальна температура не залишається постійною, зі збільшенням тривалості реакції вона зсувається в бік більш низьких температур. Такий характер впливу температури пов'язаний з дією двох факторів: з одного боку, зі збільшенням температури зростає швидкість ферментативної реакції, а з іншого - відбувається інактивація ферменту внаслідок денатурації білка, що призводить до безперервного зменшення концентрації активного ферменту.

Рис.7. залежність швидкості # 965; ферментативної реакції

від температури t (° C)

Теплова інактивація ферментів майже завжди є результатом денатурації білка, що входить до складу ферменту.

- Вплив кислотності середовища (рН). Для кожного ферменту характерна певна область оптимальних значень рН, при яких фермент проявляє максимальну активність (рис. 8).

Мал. 8. Залежність швидкості # 965; ферментативної реакції від рН середовища життє

Вплив рН середовища на дію ферментів засноване на тому, що відбувається зміна заряду білка різних груп в активному центрі ферменту, що викликає істотну зміну конформації поліпептидного ланцюга. Для кожного ферменту відомий оптимум рН, при якому його каталітична активність максимальна. Ферменти найбільш активні в відносно вузькому межі коливань рН. Більшість рослинних ферментів має оптимум в межах фізіологічних значень рН - 4,0 ... 7,0 (# 945; -амилаза більш чутлива до підкислення).

- Вплив інгібіторів і активаторів. Дія більшості ферментів залежить від наявності низки речовин, що призводять до інактивації ферментів. Ці речовини отримали назву інгібіторів.

Інгібітори бувають загального дії і специфічні. Інгібітори загальної дії діють на білкову частина ферменту, а специфічні - блокують активний центр фрмента.

Інгібітори поділяють на оборотні та необоротні. Необоротні інгібітори пов'язують або руйнують функціональні групи молекули ферменту, необхідні для прояву його каталітичної активності, при цьому активність ферменту не відновлюється навіть в тому випадку, якщо інгібітор видаляється будь-яким способом.

Ділянка молекули ферменту, до якого приєднується інгібітор, що викликає зміна конформації ферменту, називається аллостерическим центром. а відповідні ферменти - аллостеріческого (від грецького слова «аллос» - інший). Речовини, які приєднуються до аллостеріческому центру, називаються ефекторами.

Активаторами називаються речовини, які збільшують швидкість ферментативних реакцій. До них відносяться іони деяких металів. Для активування цитохромоксидази, каталази, пероксидази необхідні іони заліза, поліфенолоксідази - іони міді, гексокінази - іони магнію і т. Д. До активаторам відносяться також органічні речовини, що містять аміно- та сульфгідрильні групи.