специфічність ферментів

Одним з дивних властивостей ферментів є їх висока специфічність. Розрізняють субстратне специфічність (здатність зв'язуватися з певним субстратом або їх групою) і специфічність дії, або реакційну специфічність (здатність каталізувати реакції певного типу).

Специфічність зв'язування субстрату у різних ферментів значно варіює - деякі ферменти можуть каталізувати реакцію за участю лише одного субстрату, тоді як інші - з декількома хімічно спорідненими речовинами. Наприклад, формамідаза гидролизует тільки формамід, в той час як амидаз гидролизует будь алифатический амід. У такому випадку говорять відповідно про вузькою та широкою специфічності ферментів.

Раніше було прийнято пояснювати субстратне специфічність ферментів теорією замку і ключа. до ферменту (замку) підходить лише свій субстрат (ключ). Однак в даний час ця теорія отримала розвиток в гіпотезі Кошланда про індукований відповідно субстрату і ферменту. яка вважається загальноприйнятою. Відповідно до цієї гіпотези, просторове відповідність між структурами активного центру ферменту і субстрату створюється в момент їх взаємодії один з одним. При цьому в молекулі ферменту індукуються невеликі конформаційні зміни, в результаті чого в каталітичному ділянці функціонально активні групи орієнтуються найбільш сприятливим для перебігу відповідної реакції чином. В субстраті також виникають конформаційні перетворення (кажуть про виникнення напруги в субстраті), що робить його більш реакционноспособним. Дана гіпотеза пояснює той факт, що молекули, дуже схожі за формою на істинний субстрат, можуть зв'язуватися з ферментом, але не перетворюються в продукт, т. Е. Діють як інгібітори.

Субстратна специфічність ферментів настільки виражена, що більшість з них здатне розпізнавати положення заступників у аномерного атома вуглецю, пов'язуючи і каталізує перетворення лише однієї з груп аномери. Наприклад, ниркова оксидаза D-амінокислот каталізує окислення цілого ряду D-амінокислот, але не діє на L-амінокислоти. Однак це правило не абсолютно, і існують ферменти, що каталізують перетворення обох енантіомерів. Так, субстратами глутамінсінтетази з мозку вівці служить як D-, так і L-глутамінова кислота.

Специфічність дії ферментів також проявляється у високому ступені і характеризує здатність ферментів каталізувати одну єдину хімічну реакцію або кілька реакцій одного типу. Часто перетворення субстрату можуть відбуватися за кількома шляхами, і в ході некаталізіруемой реакції або за участю неорганічного каталізатора перетворення органічної речовини супроводжуються утворенням безлічі побічних продуктів. Цього не відбувається при ферментативному каталізі, і продукт ферментативної реакції не містить домішок.

Більш того, деякі ферменти мають стереохимической специфічністю, тобто здатні розрізняти в субстраті праву і ліву сторони, а також розпізнавати просторове положення атомів. Наприклад, ферменти, що розщеплюють a- і b-метілглюкозіди, дізнаються ці просторові ізомери і характеризуються специфічністю по відношенню до них. Алкогольдегідрогеназа, що каталізує окислення етанолу, розпізнає і отщепляет один з пари атомів в СН2 -групі етанолу, а саме той, який знаходиться в положенні про-R щодо прохірального центру: