Специфічність дії ферментів

Ферменти мають більш високу специфічність дії в порівнянні з неорганічними каталізаторами. Розрізняють специфічність по відношенню до типу хімічної реакції, що каталізується ферментом, і специфічність по відношенню до субстрату. Ці два види специфічності характерні для кожного ферменту.

Специфічність по відношенню до субстрату - це перевага ферменту до субстрату певної структури в порівнянні з іншими субстратами. Розрізняють 4 види субстратної специфічності ферментів:

Абсолютна специфічність - здатність ферменту каталізувати перетворення тільки одного субстрату. Наприклад - глюкокіназа фосфорилирует тільки глюкозу, аргіназа розщеплює тільки аргінін, уреаза - сечовину.

Відносна специфічність - фермент каталізує перетворення декількох субстратів, що мають один тип зв'язку. Наприклад - ліпаза розщеплює складноефірний зв'язок в триацилгліцеролів.

Відносна групова специфічність - фермент каталізує перетворення декількох субстратів, що мають один тип зв'язку, але потрібна наявність певних функціональних груп, що входять до складу субстратів. Наприклад, всі протеолітичні ферменти розщеплюють пептидний зв'язок, але пепсин - утворену аминогруппами ароматичних амінокислот, хімотрипсин - утворену карбоксильними групами цих же амінокислот, трипсин - пептидний зв'язок, утворену карбоксильною групою лізину, аргініну.

Стереохімічна специфічність - фермент каталізує перетворення тільки одного стереоізомери. Наприклад, бактеріальна аспартатдекарбоксілаза каталізує декарбоксилювання толькоL-аспартату і не діє наD-аспарагінову кислоту.

Специфічність по відношенню до реакції

Кожен фермент каталізує одну реакцію або групу реакцій одного типу. Часто один і той же хімічна сполука виступає як субстрат для різних ферментів, причому кожен з них каталізує специфічну для нього реакцію, що призводить до утворення різних продуктів. Специфічність по типу реакції лежить в основі єдиної класифікації ферментів.

ГЛАВА 4 регуляція активності ферментів. медична ензимологія

Способи регуляції активності ферментів:

Зміна кількості ферментів.

Зміна каталітичної ефективності ферменту.

Зміна умов протікання реакції.

Регуляція кількості ферментів

Кількість молекул ферменту в клітині визначається співвідношенням двох процесів - швидкостями синтезу і розпаду білкової молекули ферменту.

У клітинах існують два типи ферментів:

Конститутивні ферменти - є обов'язковими компонентами клітини, синтезуються з постійною швидкістю в постійних кількостях.

Адаптивні ферменти - їх утворення залежить від певних умов. Серед них виділяють індуковані і репресованих ферменти.

Індукованими, як правило, є ферменти з катаболической функцією. Їх освіту може бути викликано або прискорене субстратом даного ферменту. Репресованих зазвичай бувають ферменти анаболической спрямованості. Інгібітором (репрессором) синтезу цих ферментів може бути кінцевий продукт даної ферментативної реакції.

Зміна каталітичної ефективності ферментів

Цей тип регуляції може здійснюватися за кількома механізмами.

Вплив активаторів та інгібіторів на активність ферментів

Активатори різними шляхами можуть підвищувати ферментативну активність:

формують активний центр;

полегшують освіту фермент-субстратного комплексу;

стабілізують нативную структуру ферменту;

захищають функціональні групи активного центру.

Класифікація інгібіторів ферментів:

Неспецифічні інгібітори викликають денатурацію молекули ферменту - це кислоти, луги, солі важких металів. Їх дія не пов'язана з механізмом ферментативного каталізу.