Денатурація глобулярних білків

Процес зміни нативної (природного) конформації білкової молекули отримав назву денатурація.
Ці зміни стосуються фізичних, біологічних і в меншій мірі хімічних властивостей білка.

При цьому процесі: руйнуються четвертинна (Нековалентні агрегування двох і більше поліпептидних ланцюгів, що мають третинну структуру) і третинна (повна тривимірна структура білка - клубок) структрури білка; частково - вторинна структура білкової молекули (просторова орієнтація поліпептидного ланцюга - спіраль) і не
змінюється первинна структура (склад і послідовність розташування амінокислотних залишків у поліпептидному ланцюгу).

Серед факторів, що викликають денатурацію білків в процесі кулінарної обробки харчових продуктів, слід назвати механічну і теплову обробку.

Денатурація білків при механічній обробці має місце, наприклад, при збиванні яєць в процесі отримання пінної структури, що приводить до часткової або повної денатурації білків, що знаходяться в структурі піни у вигляді тонких плівок (поверхнева денатурація).

Теплова денатурація білків є одним з основних фізико-хімічних процесів, що протікають в продуктах тваринного і рослинного походження при переробці їх в продукцію громадського харчування та що впливають на її якість.

Теплова денатурація білків харчових продуктів є процесом незворотнім.

В даний час найбільше вивчена денатурація водорозчинних глобулярних білків.

При денатурації відбувається руйнування «твердої» структури білка (гідрофобного ядра) і потім її повторна самоорганізація.

При нагріванні внутрішньо-молекулярні взаємодії послаблюються за рахунок розриву слабких зв'язків (водневих, вандерваальсова), рухливість поліпептидного ланцюга збільшується, яка проникає всередину пір гидрофобной частини глобули вода (при досягненні певної температури) як би руйнує глобулу, а поліпептидний ланцюг розгортається і самоорганізується з утворенням нової конформації білка (клубка), який таким чином втрачає свою нативну структуру і, як наслідок, біологічні та фізичні властивості.

Слід зазначити, що складність фізичної та хімічної структури білків є причиною різноманітності тих властивостей, які можуть зникати або змінюватися при денатурації.

До найбільш важливих змін, що відбуваються при денатурації більшості білків, які можуть бути виміряні кількісно, ​​відносяться: втрата або зменшення розчинності і здатності до набухання; втрата біологічної активності; збільшення реактивності груп, що входять до складу молекул білка; зміна форми або величини
молекул.

Глибина денатураціонние змін білків залежить від температури, тривалості теплового впливу, рН-середовища і вологості, зі збільшенням яких вона зростає.

Необхідною умовою для денатурації білка є наявність води.

У більш вологих системах цей процес протікає значно інтенсивніше, тоді як зниження вмісту води уповільнює денатураціонние зміни, або вона не відбувається, якщо нагрівається абсолютно сухий білок.

Кожен білок має характерну область стійкості, яка зазвичай максимальна при фізіологічних значеннях pH.

Більшість білків денатурують при pH нижче 3 і вище 10, але є і виключення
(Наприклад, лізоцим яєчного білка порівняно стійкий при pH 11).

В результаті денатурації ВЕТ білків кілька зміщується в лужний бік.

Білки харчових продуктів характеризуються різною температурою денатурації.

Більшість білків денатурируется при 60. 80 ° С, але є білки, температура денатурації яких нижче або перевищує зазначені величини.

Наприклад, термостабільними є лактоглобулин молока і тропомиозин м'язової тканини, тоді як більш низька температура денатурації характерна для Міоальбумін м'яса.

Наслідком теплової денатурації білків є зміна їх колоїдного стану, званого згортанням.

Підвищення реакційної здатності входять в білкову молекулу груп пов'язують з появою при денатурації сульфгідрильних груп (-SH), які можуть каталізувати процес агрегації білкових молекул.

Збільшення кількості SH-груп відзначається при нагріванні молока (особливо в інтервалі від 70 до 80 ° С).

Наявність реакційних груп на поверхні макромолекул денатурованих білків, які перебували в стані золів, сприяє їх взаємодії між собою за рахунок виникнення міжмолекулярних зв'язків (водневих, дисульфідних і ін.), Що призводить до укрупнення (агрегації) білкових частинок.

Цей процес називається коагуляцією (згортанням). в результаті якого змінюється колоїдний стан білка, залежне від концентрації білка в розчині.

На хід постденатураціонной коагуляції білків впливає ряд факторів.

Найбільш повне згортання спостерігається в ізоелектричної точці, тоді як зрушення pH в ту або іншу сторону від неї ускладнює процес коагуляції.

Додавання до розчиненого білка нейтральних солей (наприклад, хлориду натрію) полегшує процес згортання, тоді як цукру, багатоатомні спирти, альдегіди, жирні кислоти гальмують коагуляцію білків.

Нагрівання білків в низькоконцентрованого золях (лактальбумин молока, білки соків овочів, плодів і ягід, водорозчинні білки м'яса, риби, птиці, що перейшли в воду в початковий період варіння) призводить при певній температурі до їх згортання з утворенням пластівців, що представляють собою гель.

Колоїдна система розчину при цьому руйнується.

В результаті кип'ятіння молока лактальбумин повністю денатурує, згортається і у вигляді пластівців осідає на дні і стінках посуду.

Перші пластівці згорнутого білка спостерігаються вже при 60 ° С.

Підвищення температури і збільшення тривалості нагрівання помітно прискорюють цей процес.

При нагріванні концентрованих золів (білки яйця) при досягненні певної температури (близько 80 ° С) згорнувся білки утворюють суцільний гель, що утримує в своїй системі всю воду (1 г білка утримує близько 6 г води - яйце, зварене круто).

Щільність гелю підвищується зі збільшенням температури і тривалості
нагрівання.

Нагрівання обводнених гелів (казеїн кислого молока, миофибриллярних білки м'язової тканини, набряклі білки круп і бобових культур, білки клейковини) викликає їх стиснення і випресовування частини утримуваної ними рідини з утворенням коагеля.

Обсяг коагеля зменшується, а його механічна міцність зростає.

Зазначені зміни посилюються зі збільшенням температури і тривалості
теплового впливу.

Теплова денатурація білків робить позитивний вплив на якість продукції громадського харчування, яке проявляється в наступному.

Денатуровані ферменти втрачають свою біологічну активність, що покращує, наприклад, якість випечених виробів з житнього тесту внаслідок інактивації ферменту а-амілази, яка руйнується при 70 ° С, тоді як в пшеничному тісті при температурі понад 80 ° С.

При варінні яєць білок овомукоід в результаті денатурації втрачає антиферментні властивості, що сприяє кращому його перетравлювання і засвоєнню.

Денатуровані білки (температура не більше 70 ° С) краще перетравлюються
ферментами травного тракту, ніж нативні.

Оскільки температура 70 ° С недостатня для доведення продукції громадського харчування до кулінарної готовності, її збільшують до 80 ° С і більше (вимоги санітарних правил).

При таких температурах відбувається значне ущільнення білкових гелів, що погіршує умови впливу на них протеолітичних ферментів і, як наслідок, їх перевариваемость.

Теплова денатурація і згортання білків є одним з основних фізико-хімічних процесів, що протікають при тепловій кулінарній обробці м'яса, птиці, риби, субпродуктів, яєць, випічці борошняних кулінарних (пиріжки, розтягаї, пончики та ін.), Кондитерських (вироби з бісквітного, заварного і листкового тіста і ін.) і булочних виробів, гарячих солодких страв (суфле, пудинги), що обумовлюють формування їх якості (текстури, консистенції, кольору, зовнішнього вигляду, виходу і інших показників).

У процесі виробництва продукції громадського харчування білки нагріваються до температур (80. 130 ° С), значно перевищують їх температури денатурації, і витримуються при цих температурах той чи інший час.

Підвищені температури і тривале нагрівання викликають подальші хімічні зміни білкових молекул (часткову деструкцію), проявом котори яких є виділення летких речовин (сірководню, аміаку та ін.).