Будова пептидної групи
Пептидний зв'язок за своєю хімічною природою є ковалентним і надає високу міцність первинної структурі білкової молекули. Будучи повторюваним елементом поліпептидного ланцюга і маючи специфічні особливості структури, пептидний зв'язок впливає не тільки на форму первинної структури, а й на вищі рівні організації поліпептидного ланцюга.
Для пептидного (амидной) групи властива оригінальна структура.
Всі чотири атома - N, C, OіCрасполагаются в одній площині, що отвечаетsp 2-гібридизації атомів вуглецю і кисню карбонільної групи. Неподіленої пари електронів атома азоту вступає в сполучення с-електронами подвійного зв'язку карбонільної групи. В результаті цього зв'язок С-N в пептидах і білках сильно коротшає, а подвійний зв'язок С = О подовжується. З позицій електронної будови пептидная група являє собою трехцентровую р--пов'язану систему, електронна щільність в якій зміщена в бік більш електронегативного атома кисню. При цьому виникають високі електронодонорні (атом = О) і електроноакцепторні властивості (атом Н при азоті), які різко збільшують здатність цих атомів до утворення водневого зв'язку, за рахунок якої виникає найважливіша властивість білків - утворювати структури нескінченно різноманітних форм:
Кожна пептидная група може утворювати по два водневі зв'язки з іншими групами, в тому числі і пептидними. Винятком є пептидні групи, утворені за участю амінокислот проліну або гидроксипролина, які здатні утворювати лише одну водневу зв'язок. Пептидная ланцюг на ділянці, де знаходяться пролин або гидроксипролин, легко згинається, так як не утримується, як зазвичай, другий водневої зв'язком.
В результаті того, що пептидний зв'язок може існувати в кето-енольной формі (наявність плоскої пов'язаною системи),
обертання навколо С-N-зв'язку є забороненим і все атоми, що входять в пептидную групу, мають транс-конфігурацію. Цис-конфігурація є енергетично менш вигідною і зустрічається лише в деяких циклічних пептидах.
У складі поліпептидного ланцюга жорсткі структурні елементи (плоскі пептидні групи) чергуються з відносно рухомими ділянками (-СНR), які здатні обертатися навколо зв'язків, хоча таке обертання може бути вельми обмежена внаслідок труднощів в просторовому розміщенні бічних радикалів (R) амінокислотних залишків. Таким чином, електронна і просторова будова пептидного групи впливає на укладання поліпептидного ланцюга в просторі і, перш за все, зумовлює формування вторинної структури білка.
вторинна структура
Вторинна структура білків є спосіб укладання поліпептидного ланцюга в упорядковану форму за рахунок системи водневих зв'язків, тобто визначає просторову орієнтацію поліпептидного ланцюга. Розрізняють дві форми вторинної структури: спіральну (-спіраль), що виникає в межах однієї поліпептидного ланцюга, іслоісто-складчасту (-структура) - між суміжними поліпептидними ланцюгами.
Хоча спіральна структура в поліпептидних ланцюгах білків виявлена у вигляді окремих ділянок, вона надає молекулі білка досить високу міцність, обумовлює в ній як ближній, так і дальній порядок сил, що беруть участь в створенні водневих зв'язків.
-Спіраль враховує всі властивості пептидного зв'язку, її конфігурація має гвинтову симетрію. Витки спіралі регулярні; всі амінокислотні залишки в остові спіралі рівнозначні незалежно від будови їх бічних радикалів, причому останні не беруть участь в утворенні -спіралі. В одному вітке-спіралі знаходиться 3,6 амінокислотних залишку. Спіраль може бути описана послідовністю
з 13-ма атомами в кільці (R-залишки амінокислот), де О ... Н - воднева зв'язок.
Кожна пептидная група утворює водневий зв'язок з четвертої від неї за рахунком пептидного групою.
-Спіраль забезпечує найменше напруження зв'язків, мінімальні розміри незайнятого простору поблизу осі і мінімальні розміри витка спіралі. -Спіраль вперше була виявлена в кристалічному гемоглобіні, а пізніше - майже у всіх глобулярних білках.
Шарувато-складчаста структура (-структура) має злегка вигнуту конфігурацію у-вуглецевого атома поліпептидного ланцюга і формується за допомогою межцепочечних водневих зв'язків.
-Складчасті листи можуть бути утворені паралельними (N-кінці направлені в одну сторону) і антипаралельними (N-кінці направлені в різні боки) поліпептидними ланцюгами. Складчасті структури були виявлені в багатьох структурних білках (коллагене, кератині, Фиброин шовку).
Сукупність -спіралей і-структур є важливим критерієм, за яким можна судити про ступінь впорядкованості структури білкової молекули, стабільності білків при дії фізико-хімічних факторів середовищ.
На підставі останніх досліджень глобулярних білків були встановлені ще два рівні: сверхвторічная структура, яка характеризує енергетично кращі агрегати вторинної структури, ідомени - частини білкової глобули, що представляють собою досить відокремлені глобулярні області.
Сверхвторічная структура (суперспіраль) - це ансамблі взаємодіючих між собою вторинних структур. Виникнення цих ансамблів вказує на те, що вони кращі з точки зору або кінетики процесу згортання, або виграшу вільної енергії в уже згорнутому білці. Суперспіралізованная-спіраль зустрічається в фібрилярних білках.
Під доменами прийнято розуміти компактні автономні субобласті в складі білка, які характеризуються мінімальним відношенням поверхні до об'єму, а також тим, що число функціональних зв'язків в складі домену значно перевищує таке в порівнянні з сусідніми доменами. Як правило, домени виконують певні функції і тому їх називаютфункціональнимі доменами.