Особливості ферментів як білкових каталізаторів - енциклопедія лікаря
1.Ферменти, або ензими (Е), - це білкові ката лизатор, що прискорюють реакції в клітці.
Ферменти мають білкову природу, проте виявлена здатність деяких молекул РНК здійснювати автокаталіз. Такі РНК отримали назву «рибозими».
2. Ферменти каталізують перетворення речовин, які називаються субстратами (S), в продукти (Р). У загальному вигляді ферментативну реакцію можна записати так:
S - - - - -> Р
3. Як і інші хімічні каталізатори, ферменти:
-увеличивают швидкість реакції, але не витрачаються в ході процесу і не зазнають незворотних змін;
-не змінюють стан рівноваги хімічної реакції, прискорюючи як пряму, так і зворотну реакцію в рівній мірі;
-Підвищують швидкість реакції, знижуючи енергію активації, той енергетичний бар'єр, який відділяє одне стан системи від іншого.
Приклад 1. Каталізатор змінює шлях, по якому протікає реакція. Мал. 2.1. показує, що:
-розподіл загальної енергії між молекулами описується колоколообразной кривої;
-каталізатори знижує енергію активації, змінюючи шлях, по якому протікає реакція, не впливаючи при цьому на повну зміну вільної енергії;
-вершина енергетичного бар'єру відповідає перехідному стану;
-При ферментативном каталіз утворення продуктів передує утворення фермент-субстратного комплексу (ES- комплекс), який через перехідний стан перетворюється в комплекс фермент-продукти (ЕР-комплекс), після чого відбувається вивільнення продуктів.
У загальному вигляді рівняння ферментативного каталізу записується так:
4. Ферменти відрізняються від небіологічних каталізаторів такі властивості:
- високою ефективністю дії - швидкість ферментативних реакцій зазвичай в 10 6 -10 12 разів вище, ніж відповідних неферментативних реакцій;
- високою специфічністю дії - здатністю вибирати певний субстрат і каталізувати специфічну реакцію. Для ферментів характерна як висока Субстратна специфічність, так і специфічність шляху перетворення. Завдяки дії ферментів реакції в клітці не безладні, що не переплутуються, а утворюють строго певні метаболічні шляхи;
- м'якими умовами протікання ферментативних реакцій: температура 37 ° С, нормальний атмосферний тиск, рН, близьке до нейтрального. На противагу цьому для ефективного хімічного каталізу часто потрібні високі температура і тиск, а також екстремальні значення рН;
- здатністю до регуляції. Каталітична актив ність багатьох ферментів може змінюватися в залежності від концентрації речовин-регуляторів більше, ніж в залежності від концентрації їх субстратів. Можливість регулювання активності ферментів робить їх своєрідними організаторами обмінних процесів в клітині.
Мал. 2.1. Енергетичний профіль реакції.
Приклад 2. Фермент каталаза прискорює реакцію розпаду перекису водню в 10 12 разів.
Енергія активації розпаду пероксиду водню на кисень і воду (H2O2-> H2O + 1 / 2O2) становить 18 ккал / моль, мелкодисперсная платина знижує її до 12 ккал / моль, прискорюючи реакцію на 6 порядків.
Фермент каталаза знижує енергію активації до 5,6 ккал / моль, що прискорює реакцію на 12 порядків.
5. Ферменти - це форми ферменту, які каталізують одну і ту ж реакцію, але розрізняються за деякими властивостями: амінокислотноїпослідовності, молекулярної масі, амінокислотним складом, складом субодиниць, субстратної специфічності, електрофоретичної рухливості і ін.
Ферменти є продуктами експресії різних генів: гени можуть бути в різних хромосомах (наприклад, для амілази слини і амілази панкреатичної) або в одній хромосомі (наприклад, для цитоплазматичної і мітохондріальної малатде-гідрогенази).
Існують відмінності в розподілі ізофер-ментів в різних тканинах, в різних внутрішньоклітинних компартментах, що відображає відмінності в метаболізмі, наприклад ізоферменти можуть мати різний спорідненість до субстрату (глюкокіназа печінки має більш низьку спорідненість до глюкози, ніж гексокіназа, - ізофермент, що прискорює фосфорилирование глюкози в інших тканинах).
Різниця у властивостях ізоферментів відображає їх різну роль в різних тканинах, в різні стадії розвитку або в різних внутрішньоклітинних компартментах.
Один з основних механізмів утворення ізоферментів включає об'єднання різних субодиниць в різній комбінації при утворенні активного олігомерного ферменту.
Приклад 3. Ферменти креатинкінази (КК) утворюються при об'єднанні 2 субодиниць в ді-мірну молекулу.
Креатинкіназа каталізує оборотну реакцію утворення і розпаду креатинфосфату - речовини, яка бере участь в запасанні енергії.
креатинкиназа
Креатин + АТР<----------- ►Креатинфосфат + ADP
Фермент КК є димером, що складається з 2 субодиниць. Субодиниці В (мозкова) і М (м'язова) закодовані в різних генах.
Фермент КК представлений 3 изоферментами, які розрізняються по електрофоретичної рухливості:
-ВВ (КК-1) - мозковий, максимальне просування до анода;
-MB (KK-2) - серцевий, середня рухливість;
- ММ (КК-3) - м'язовий, найповільніший.
Набір ізоформ КК в різних тканинах неоднаковий:
-КК-1 присутня в значних кількостях в мозку, простаті, шлунку, легенів, плаценті, щитовидній залозі.
-КК-2 знаходиться в основному в серцевому м'язі (25-46% від загальної активності ферменту в кардіоміоциті), в скелетної м'язі (5%).
КК-3 присутня в основному в клітинах скелетних і серцевого м'язів.
Популярне:
ЛІКУВАННЯ ЖІНОЧИХ ЗАХВОРЮВАНЬ nbspnbspnbspnbspnbspnbspnbspnbsp ЛІКУВАННЯ СУГЛОБІВ nbspnbspnbspnbspnbspnbspnbspnbsp ЛІКУВАННЯ ЗУБОВ