Дегідрогенази, будова і дія
Окислення органічних речовин в живих тканинах рослин і тварин відбувається за участю ферментів: дегидрогеназ - активаторів і переносників водню (електрона) дихального матеріалу і оксидаз - активаторів молекулярного кисню.
Дегідрогенази (від де. І новолат. Hуdrogenium - водень), ферменти, що каталізують відщеплення водню від органічних речовин. Коферментами Д. зазвичай є дінуклеотід:
- нікотинамідаденіндінуклеотидфосфат (НАДФ) або флавінаденіндінуклеотід (ФАД)
- флавинмононуклеотид (ФМН), які акцептують водень окисляемого речовини. Д. здійснюють перший етап біологічного окислення.
Вони відіграють велику роль в циклі Кребса, в гліколізі і в пентозофосфатному циклі. Деякі Д. не зв'язані з коферментами, каталізують реакції окислення речовин безпосередньо киснем. Велика частина Д. в складі активного центру містить метали - цинк, марганець.
Дегідрогенази діють протягом усього процесу дихання і за характером дії поділяються на аеробні та анаеробні. Перші переносять водень безпосередньо на молекулярний кисень, а другі - на будь-якої акцептор водню. Дегідрогенази відносяться до двокомпонентним ферментам - протеїди з піридинове або флавіновими (аллоксазіновимі) коферментами.
Піридинові дегідрогенази відносяться до групи анаеробних дегідрогеназ, які є акцепторами водню субстрату. Специфічність їх дії полягає в здатності гідрування і дегідрування піридинових ядер.
Мал. 1 - Піридин
До флавопротеідним дегідрогеназу відносяться ферменти, до складу яких фосфорний ефір рибофлавіну.
Мал. 2 - Рибофлавін
2. Миколаїв А. Я. Біологічна хімія. М. Вища школа, 1989. С. 199-221.
5. Ленинджер А. Основи біохімії. М. Світ, 1985. Т. 2. С. 403-438, 508-550.
7. Скулачев В.П. Енергетика біологіческіхмембран. М. Наука. 1989.
8. Це процес споживання клітинами тканин організму кисню, який бере участь в біологічному окисленні. Такий вид окислення називають аеробним окисленням. Якщо кінцевим акцептором в ланцюзі перенесення водню виступає не кисень, а інші речовини (наприклад піровиноградна кислота), то такий тип окислення називають анаеробним.
9. Таким чином біологічне окислення - це дегидрирование субстрату за допомогою проміжних переносників водню і його кінцевого акцептора. Біологічне окислення поживних речовин відбувається в мітохондріях. У них були виявлені ферменти, що беруть участь в циклі лимонної кислоти, дихальної ланцюга, окисного фосфорилювання, в розщепленні жирних кислот і ряду амінокислот.
10. Дихальна ланцюг (ферменти тканинного дихання) - це переносники протонів і електронів від окисляемого субстрату на кисень. Окислювач - це з'єднання, здатне приймати електрони. Така здатність кількісно характеризується окислювально-відновним потенціалом по відношенню до стандартного водневого електроду, рН якого дорівнює 7,0. Чим менше потенціал з'єднання, тим сильніше його відновлюють властивості і навпаки.
11. Особливості тканинного дихання
12. Процес тканинного дихання можна вважати тотожним процесам біологічного окислення (ферментативним процесам окислення різних субстратів, що протікає в тварин, рослинних і мікробних клітинах), оскільки значна частина таких окислювальних перетворень в організмі відбувається в анаеробних умовах, тобто без участі молекулярного кисню, на відміну від дихання тканин.
Велика частина енергії в аеробних клітинах утворюється завдяки диханню тканин, і кількість що утворюється енергії залежить від його інтенсивності. Інтенсивність Д. т. Визначається швидкістю поглинання кисню на одиницю маси тканини; в нормі вона обумовлена потребою тканини в енергії. Інтенсивність його найбільш висока в сітківці ока, нирках, печінці; вона значна в слизовій оболонці кишечника, щитовидній залозі, яєчках, корі головного мозку, гіпофізі, селезінці, кістковому мозку, легенів, плаценті, вилочкової залозі, підшлунковій залозі, діафрагми, серце, скелетної м'язі, що знаходиться в стані спокою. У шкірі, рогівці і кришталику ока інтенсивність тканинного дихання невелика. Гормони щитовидної залози, жирні кислоти та інші біологічно активні речовини здатні активізувати тканинне дихання.
Інтенсивність такого дихання визначають полярографически або манометричним методом в апараті Варбурга. В останньому випадку для характеристики використовують так званий дихальний коефіцієнт - відношення обсягу виділився вуглекислого газу до об'єму кисню, поглиненого певною кількістю досліджуваної тканини за певний проміжок часу.
13. Т. о. будь-яке з'єднання може віддавати електрони тільки з'єднанню з більш високим окислювально-відновним потенціалом. У дихального ланцюга кожна наступна ланка має більш високий потенціал, ніж попереднє.
14. Дихальна ланцюг
15. Дихальна ланцюг складається з: НАД - залежною дегідрогенази; ФАД- залежною дегідрогенази; Убіхінона (КоQ); Цітохрмов b, c, a + a3.
16. НАД-залежні дегідрогенази. Як коферменту містять НАД і НАДФ. Піридинове кільце нікотинаміду здатне приєднувати електрони і протони водню.
17. ФАД і ФМН-залежні дегідрогенази містять в якості коферменту фосфорний ефір вітаміну В2 (ФАД).
18. Убихинон (КоQ) забирає водень у флавопротеїдів і перетворюється при цьому в гідрохінон.
19. Цитохроми - білки хромопротеїди, здатні приєднувати електрони, завдяки наявності в своєму складі в якості простетичної груп железопорфіріна. Вони приймають електрон від речовини, що є трохи більш сильним відновником, і передають його більш сильному окислювача. Атом заліза пов'язаний з атомом азоту імідазольного кільця аміноксилот гистидина з одного боку від площини порфіринового циклу, а з іншого боку з атомом сірки метіоніну. Тому потенційна здатність атома заліза в цитохромах до зв'язування кисню подавлена.
20. У цитохроме з порфириновая площину ковалентно пов'язана з білком через два залишку цистеїну, а в цитохромах b і а, вона ковалентно не пов'язане з білком.
21. У цитохроме а + а3 (цитохромоксидази) замість протопорфірину містяться порфирин А, який відрізняться поруч структурних особливостей. П'яте координаційне положення заліза зайнято аминогруппой, що належить залишку аміноцукри, що входить до складу самого білка.
22. На відміну від гема гемолгобіна атом заліза в цитохромах може зупинити переходити з двох в тривалентне стан це забезпечує транспорт електронів.
23. Потреби тканин в кисні і його запаси
Потреби тканин в кисні залежать від функціонального стану клітин, що входять до її складу. Швидкість споживання кисню зазвичай виражається в мл кисню на 1 г ваги в хвилину. У стані спокою кисень щодо інтенсивно поглинається міокардом, сірою речовиною головного мозку (зокрема, корою головного мозку), печінкою і кірковим речовиною нирок. У той же час скелетні м'язи, селезінка та біла речовина головного мозку в спокої споживають мало кисню.
При збільшенні активності будь-якого органу потреба його в кисні збільшується. При фізичному навантаженні споживання кисню міокардом може збільшитися в 3 - 4 рази, а працюють скелетними м'язами - більш ніж в 20 - 50 разів у порівнянні зі спокоєм. Споживання кисню нирками зростає при збільшенні інтенсивності реабсорбції іонів натрію.
Кисневе голодування тканин
NADН-дегидрогеназа містить кілька центрів типу Fe2 S2 і Fe4 S4. Атоми заліза в таких центрах можуть приймати і віддавати електрони по черзі, переходячи в ферро- (Fe 2 +) і феррі- (Fe 3 +) стану. Від залізо-сірчаних центрів електрони переносяться на кофермент Q (убіхінон) (рис.).
